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- PDB-1xjb: Crystal structure of human type 3 3alpha-hydroxysteroid dehydroge... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xjb
タイトルCrystal structure of human type 3 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase in complex with NADP(H), citrate and acetate molecules
要素Aldo-keto reductase family 1 member C2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / human 3alphaHDS3 / ALDO-KETO REDUCTASE / NADP (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸) / INDUCE-FIT MECANISM
機能・相同性
機能・相同性情報


インダノールデヒドロゲナーゼ / Trans-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ / 3(or 17)α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / indanol dehydrogenase activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / phenanthrene 9,10-monooxygenase activity / cellular response to jasmonic acid stimulus / 3α(or20β)-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity ...インダノールデヒドロゲナーゼ / Trans-1,2-ジヒドロベンゼン-1,2-ジオールデヒドロゲナーゼ / 3(or 17)α-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase activity / indanol dehydrogenase activity / 3alpha-hydroxysteroid 3-dehydrogenase / phenanthrene 9,10-monooxygenase activity / cellular response to jasmonic acid stimulus / 3α(or20β)-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / androsterone dehydrogenase activity / cellular response to prostaglandin D stimulus / ketosteroid monooxygenase activity / Synthesis of bile acids and bile salts via 24-hydroxycholesterol / progesterone metabolic process / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / carboxylic acid binding / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)] activity / 酸化還元酵素 / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / bile acid binding / aldose reductase (NADPH) activity / prostaglandin metabolic process / steroid metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / 消化 / epithelial cell differentiation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cell population proliferation / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル ...Aldo-keto reductase family 1 member C / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / 2-メルカプトエタノール / クエン酸 / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member C2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Couture, J.-F. / Pereira de Jesus-Tran, K. / Roy, A.-M. / Legrand, P. / Cantin, L. / Cote, P.-L. / Luu-The, V. / Labrie, F. / Breton, R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Comparison of crystal structures of human type 3 3alpha-hydroxysteroid dehydrogenase reveals an "induced-fit" mechanism and a conserved basic motif involved in the binding of androgen
著者: Couture, J.-F. / Roy, A.-M. / Cantin, L. / Legrand, P. / Luu-The, V. / Labrie, F. / Breton, R.
履歴
登録2004年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldo-keto reductase family 1 member C2
B: Aldo-keto reductase family 1 member C2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,16313
ポリマ－73,9132
非ポリマー2,25011
水8,593477
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.120, 143.120, 204.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Cell settingtrigonal
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-5004-

SO4

詳細The biological assembly is a monomer. The asymmetric unit of the crystal contains 2 biological units.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member C2 / E.C.1.1.1.213 / h3alphaHSD3 / Trans-1 / 2- dihydrobenzene-1 / 2-diol dehydrogenase / Chlordecone reductase homolog ...h3alphaHSD3 / Trans-1 / 2- dihydrobenzene-1 / 2-diol dehydrogenase / Chlordecone reductase homolog HAKRD / Dihydrodiol dehydrogenase/bile acid-binding protein / DD/BABP / Dihydrodiol dehydrogenase 2 / DD2


分子量: 36956.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1C2, DDH2 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P52895, EC: 1.1.1.213

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非ポリマー , 7種, 488分子

#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸 / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 477 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.7
詳細: Sodium citrate, PEG4000, Lithium sulfate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月24日 / 詳細: monochromator
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.17 Å / Num. all: 59186 / Num. obs: 56866 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 88.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
CNS精密化
Crystalclearデータ収集
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J96

1j96


解像度: 1.9→19.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 6.097 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19855 3003 5 %RANDOM
Rwork0.17361 ---
obs0.17486 56866 100 %-
all-56866 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.498 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5183 0 143 477 5803
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0225517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0271.9837498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.255659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.02224.269253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.87815948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8721532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2813
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.024174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.23026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7111.53386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.15225336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.52332420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4594.52162
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.966 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.303 297
Rwork0.272 5236
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7617-0.3512-0.63010.47650.31690.5478-0.1701-0.13740.06880.00020.1974-0.05120.14070.1125-0.02730.06490.0475-0.01790.101-0.0858-0.0732113.27719.973180.156
20.3057-0.125-0.60430.22220.33421.2388-0.0615-0.23460.04430.07440.13810.04210.21440.4159-0.07650.06960.089-0.03240.2227-0.0301-0.116196.83628.736212.279
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA2 - 3234 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 3234 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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