[日本語] English
万見
- PDB-1v7x: Crystal structure of Vibrio proteolyticus chitobiose phosphorylas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v7x
タイトルCrystal structure of Vibrio proteolyticus chitobiose phosphorylase in complex with GlcNAc and sulfate
要素chitobiose phosphorylase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / beta-sandwich / (alpha/alpha)6 barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


N,N'-diacetylchitobiose phosphorylase / glycosyltransferase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N,N'-diacetylchitobiose phosphorylase, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 65, N-terminal domain / Maltose phosphorylase, domain 3 / Maltose phosphorylase, domain 3 / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / Glycosyl hydrolase 94 / Glycosyltransferase family 36 / Glycosyl hydrolase 36, catalytic domain / Glycosyl hydrolase 36 superfamily, catalytic domain ...N,N'-diacetylchitobiose phosphorylase, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 65, N-terminal domain / Maltose phosphorylase, domain 3 / Maltose phosphorylase, domain 3 / Putative carbohydrate binding domain / Putative carbohydrate binding domain / Glycosyl hydrolase 94 / Glycosyltransferase family 36 / Glycosyl hydrolase 36, catalytic domain / Glycosyl hydrolase 36 superfamily, catalytic domain / Glycoside hydrolase family 65, N-terminal domain superfamily / Glycosyltransferase - #10 / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / グリコシルトランスフェラーゼ / Alpha/alpha barrel / Distorted Sandwich / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N,N'-diacetylchitobiose phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio proteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hidaka, M. / Honda, Y. / Nirasawa, S. / Kitaoka, M. / Hayashi, K. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Chitobiose phosphorylase from Vibrio proteolyticus, a member of glycosyl transferase family 36, has a clan GH-L-like (alpha/alpha)(6) barrel fold.
著者: Hidaka, M. / Honda, Y. / Kitaoka, M. / Nirasawa, S. / Hayashi, K. / Wakagi, T. / Shoun, H. / Fushinobu, S.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2004
タイトル: Reaction mechanism of chitobiose phosphorylase from Vibrio proteolyticus: identification of family 36 glycosyltransferase in Vibrio
著者: Honda, Y. / Kitaoka, M. / Hayashi, K.
履歴
登録2003年12月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: chitobiose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9056
ポリマ－91,2861
非ポリマー6195
水9,962553
1
A: chitobiose phosphorylase
ヘテロ分子

A: chitobiose phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,80912
ポリマ－182,5722
非ポリマー1,23710
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area8350 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area47490 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.871, 70.355, 79.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: 1-x, y, 1-z.

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 chitobiose phosphorylase


分子量: 91285.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vibrio proteolyticus (バクテリア)
遺伝子: chbp / プラスミド: pET30b-ChBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21GOLD(DE3)
参照: UniProt: Q76IQ9, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの

-
糖 , 2種, 2分子

#2: 糖 ChemComp-NDG / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-acetyl-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-A-D-GLUCOPYRANOSE / N-アセチル-α-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 556分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG400, HEPES, Calcium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1.0000, 0.97120, 0.97848, 0.97960
検出器タイプ: ACSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月17日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97121
30.978481
40.97961
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 52234 / Num. obs: 52164 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル最高解像度: 2 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 3.31 / Num. unique all: 5200 / Rsym value: 0.271 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→47.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2461464.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 2599 5 %RANDOM
Rwork0.163 ---
all0.165 52234 --
obs0.163 52164 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.8656 Å2 / ksol: 0.383753 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.2 Å20 Å20.46 Å2
2--7.2 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6222 0 37 553 6812
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.622.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 424 5 %
Rwork0.19 8097 -
obs-5200 98.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NAG.PARAMNAG.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る