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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ucs | ||||||
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タイトル | Type III Antifreeze Protein RD1 from an Antarctic Eel Pout | ||||||
要素 | Antifreeze peptide RD1 | ||||||
キーワード | ANTIFREEZE PROTEIN (不凍タンパク質) / Small Beta Barrel / Pretzel Fold | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Lycodichthys dearborni (魚類) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.62 Å | ||||||
データ登録者 | Ko, T.-P. / Robinson, H. / Gao, Y.-G. / Cheng, C.-H.C. / DeVries, A.L. / Wang, A.H.-J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2003 タイトル: The refined crystal structure of an eel pout type III antifreeze protein RD1 at 0.62-A resolution reveals structural microheterogeneity of protein and solvation. 著者: Ko, T.P. / Robinson, H. / Gao, Y.G. / Cheng, C.H. / DeVries, A.L. / Wang, A.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ucs.cif.gz | 39.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ucs.ent.gz | 28.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ucs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/1ucs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/1ucs | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 6911.279 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Lycodichthys dearborni (魚類) / 参照: UniProt: P35751 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 11.58 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: Ammonium Sulfate, Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.6668 Å |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月23日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.6668 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 0.62→50 Å / Num. all: 127366 / Num. obs: 118502 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 21.5 |
反射 シェル | 解像度: 0.62→0.64 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique all: 10198 / % possible all: 91.8 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 1.2 Å / Num. obs: 108526 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 256420 / Rmerge(I) obs: 0.073 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91.8 % / Num. unique obs: 10198 / Num. measured obs: 18801 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: A polypeptide model derived from NMR experiments 解像度: 0.62→22.32 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: anisotropic model was used in refinement and then the converted to isotropic B values
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原子変位パラメータ | Biso mean: 8.91 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 0.62→22.32 Å
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拘束条件 | タイプ: s_bond_d / Dev ideal: 0.012 | |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 0.62→0.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.015
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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