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万見
- PDB-1tph: 1.8 ANGSTROMS CRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE CHICKEN TRIOSEPHOSPH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tph
タイトル1.8 ANGSTROMS CRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE CHICKEN TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE-PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMATE COMPLEX
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASEトリオースリン酸イソメラーゼ
キーワードTRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE (トリオースリン酸イソメラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


解糖系 / 解糖系 / 糖新生 / 糖新生 / methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / トリオースリン酸イソメラーゼ ...解糖系 / 解糖系 / 糖新生 / 糖新生 / methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / トリオースリン酸イソメラーゼ / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / 糖新生 / glycolytic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID / トリオースリン酸イソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zhang, Z. / Sugio, S. / Komives, E.A. / Liu, K.D. / Knowles, J.R. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of recombinant chicken triosephosphate isomerase-phosphoglycolohydroxamate complex at 1.8-A resolution.
著者: Zhang, Z. / Sugio, S. / Komives, E.A. / Liu, K.D. / Knowles, J.R. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
履歴
登録1993年12月22日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
2: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4234
ポリマ－53,0812
非ポリマー3422
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.400, 74.000, 57.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / トリオースリン酸イソメラーゼ


分子量: 26540.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
参照: UniProt: P00940, トリオースリン酸イソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PGH / PHOSPHOGLYCOLOHYDROXAMIC ACID / ホスホグリコロヒドロキサム酸


分子量: 171.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: TPIS_CHICK SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE SER 194 THR 194

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.75 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
3100 mMTris1reservoir
412.5-21.0 %(w/v)PEG80001reservoir
5200 mMlithium1reservoir
1phosphoglycolohydroxamate phosphate1dropsaturating amounts
2PEG1dropwide concentration

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 13 Å / Num. all: 52935 / Num. obs: 50153 / % possible obs: 95 %

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 1 /
Rfactor反射数
obs0.185 47198
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3712 0 20 249 3981
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0480.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7661
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.2271.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.5321.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.3272
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1250.13
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.4
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1850.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.170.4
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.33
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor34.520
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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