+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1t36 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of E. coli carbamoyl phosphate synthetase small subunit mutant C248D complexed with uridine 5'-monophosphate | ||||||
要素 | (Carbamoyl-phosphate synthase ...) x 2 | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / channeling / pyrimidine biosynthesis / arginine biosynthesis | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / : / amino acid binding ...carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / : / amino acid binding / glutamine metabolic process / amino acid biosynthetic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Thoden, J.B. / Huang, X. / Raushel, F.M. / Holden, H.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004 タイトル: Long-range allosteric transitions in carbamoyl phosphate synthetase. 著者: Thoden, J.B. / Huang, X. / Kim, J. / Raushel, F.M. / Holden, H.M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1t36.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1t36.ent.gz | 977.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1t36.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/1t36 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t3/1t36 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 1jdbS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
詳細 | Hetero-octamer comprising chains A,B,C,D,E,F,G,H. THese chains, as deposited, represent the biological assebmly |
-要素
-Carbamoyl-phosphate synthase ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH
#1: タンパク質 | 分子量: 117981.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CARB, PYRA, B0033 / プラスミド: pet15 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: P00968, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) #2: タンパク質 | 分子量: 41493.824 Da / 分子数: 4 / Mutation: C248D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: CARA, PYRA, B0032, Z0037, ECS0035 / プラスミド: pet15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00907, UniProt: P0A6F1*PLUS, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) |
---|
-非ポリマー , 9種, 3993分子
#3: 化合物 | ChemComp-MN / #4: 化合物 | ChemComp-K / #5: 化合物 | ChemComp-PO4 / #6: 化合物 | ChemComp-CL / #7: 化合物 | ChemComp-ADP / #8: 化合物 | ChemComp-ORN / #9: 化合物 | ChemComp-NET / #10: 化合物 | ChemComp-U / #11: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.4 詳細: PEG 8000, tetramethylammonium chloride, potassium chloride, manganese chloride, ornithine, ADP, HEPES, pH 7.4, batch, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.65 Å |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.65 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 433843 / Num. obs: 433843 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 15.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 39976 / Rsym value: 0.203 / % possible all: 83 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: PDB entry 1JDB 解像度: 2.1→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
| |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|