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- PDB-1scu: THE CRYSTAL STRUCTURE OF SUCCINYL-COA SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1scu
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF SUCCINYL-COA SYNTHETASE FROM ESCHERICHIA COLI AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA SUBUNITSuccinyl coenzyme A synthetase
  • SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA SUBUNITSuccinyl coenzyme A synthetase
キーワードLIGASE (ATP-BINDING)
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / クエン酸回路 / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding ...succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / クエン酸回路 / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site ...Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit beta / Succinate--CoA ligase [ADP-forming] subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wolodko, W.T. / Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: The crystal structure of succinyl-CoA synthetase from Escherichia coli at 2.5-A resolution.
著者: Wolodko, W.T. / Fraser, M.E. / James, M.N. / Bridger, W.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1984
タイトル: Crystallization of Succinyl-Coa Synthetase from Escherichia Coli
著者: Wolodko, W.T. / James, M.N.G. / Bridger, W.A.
履歴
登録1993年11月18日処理サイト: BNL
改定 1.01995年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_status / software / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA SUBUNIT
B: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA SUBUNIT
D: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA SUBUNIT
E: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,9286
ポリマ－142,3934
非ポリマー1,5352
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.470, 98.470, 400.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 121 / 2: CIS PROLINE - PRO B 42 / 3: CIS PROLINE - PRO B 200 / 4: CIS PROLINE - PRO D 121 / 5: CIS PROLINE - PRO E 42 / 6: CIS PROLINE - PRO E 200
7: RESIDUE 246 OF EACH ALPHA SUBUNIT IS A PHOSPHORYLATED HISTIDINE.

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要素

#1: タンパク質 SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA SUBUNIT / Succinyl coenzyme A synthetase


分子量: 29758.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07459, UniProt: P0AGE9*PLUS, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA SUBUNIT / Succinyl coenzyme A synthetase


分子量: 41438.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A836, succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AMINO-TERMINAL ANALYSIS OF THE ALPHA SUBUNIT INDICATES THAT THE FIRST RESIDUE IS A SERINE (W. A. ...AMINO-TERMINAL ANALYSIS OF THE ALPHA SUBUNIT INDICATES THAT THE FIRST RESIDUE IS A SERINE (W. A. BRIDGE, ENZYMES, 3RD ED. 10, 581-606 (1974)). IN THE GENE SEQUENCING PAPER, BUCK, SPENCER AND GUEST STATE THAT "[THE ASSUMPTION IS] THAT THE INITIATING FORMYLMETHIONINE IS REMOVED POSTTRANSLATIONALLY FROM THE ALPHA BUT NOT FROM THE BETA SUBUNIT" (D. BUCK, M. E. SPENCER, AND J. R. GUEST, BIOCHEMISTRY 24, 6245-6252 (1985)).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.93 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 7.3 / 手法: microdialysis / 詳細: Wolodko, W.T., (1984) J. Biol. Chem., 259, 5316.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlenzyme11
21.9 Mammonium sulfate12
30.1 Mpotassium phosphate12
41 mMdithiothreitol12
50.1 mMCoA12
60.1 mMEDTA12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
TNT精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→100 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.216 -
obs0.216 67272
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9982 0 96 110 10188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.25
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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