[日本語] English
- PDB-1rwe: Enhancing the activity of insulin at receptor edge: crystal struc... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rwe
タイトルEnhancing the activity of insulin at receptor edge: crystal structure and photo-cross-linking of A8 analogues
要素
  • Insulinインスリン
  • insulinインスリン
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / A8-Histidine human insulin / insulin receptor (インスリン受容体) / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of fatty acid metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of fatty acid metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / Insulin receptor recycling / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / 認識 / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / vasodilation / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / ゴルジ体 / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フェノール / インスリン
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wan, Z. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Li, B. / Nakagawa, S.H. / Qu, Y. / Hu, S.Q. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 2004
タイトル: Enhancing the activity of insulin at the receptor interface: crystal structure and photo-cross-linking of A8 analogues.
著者: Wan, Z. / Xu, B. / Huang, K. / Chu, Y.C. / Li, B. / Nakagawa, S.H. / Qu, Y. / Hu, S.Q. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / : 1995
タイトル: X-ray crystallographic studies on hexameric insulins in the presence of helix-stabilizing agents,thiocyanate, methylparahben, and phenol
著者: Whittingham, J.L. / Chaudhuri, S. / Dodson, E.J. / Moody, P.C. / Dodson, G.G.
#2: ジャーナル: Structure / : 1995
タイトル: Role of c-terminal B-chain residues in insulin assemble: the structure of hexameric LysB28ProB29-human insulin
著者: Ciszak, E. / Beals, J.M. / Frank, B.H. / Baker, J.C. / Carter, D.C. / Smith, G.D.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2001
タイトル: Phase changes in T3R3f human insulin: temperature or pressure insulin
著者: Smith, G.D. / Blessing, R.H.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2002
タイトル: Non-standard insulin design:structure-activity relationship at the periphery of the insulin receptor
著者: Weiss, M.A. / Wan, Z.L. / Zhao, M. / Chu, Y.C. / Nakagawa, S.H. / Burke, G.T. / Jia, W.H. / Hellmich, R. / Katsoyannis, P.G.
#5: ジャーナル: Biochemistry / : 2003
タイトル: Crystal structure of allo-IleA2-insulin, an , an inactive chiral analogue: implications for the mechanism of receptor binding
著者: Wan, Z.L. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
履歴
登録2003年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: insulin
B: Insulin
C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0059
ポリマ-11,7094
非ポリマー2965
2,450136
1
A: insulin
B: Insulin
ヘテロ分子

A: insulin
B: Insulin
ヘテロ分子

A: insulin
B: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,86712
ポリマ-17,5646
非ポリマー3036
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5370 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area10920 Å2
手法PISA
2
C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,14915
ポリマ-17,5646
非ポリマー5859
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area10020 Å2
手法PISA
3
A: insulin
B: Insulin
C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: insulin
B: Insulin
C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: insulin
B: Insulin
C: insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,01627
ポリマ-35,12812
非ポリマー88815
21612
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19030 Å2
ΔGint-319 kcal/mol
Surface area13230 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.341, 79.341, 34.708
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-201-

ZN

21B-202-

CL

31D-301-

ZN

41D-302-

CL

51D-303-

HOH

61D-304-

HOH

詳細The biological assembly is hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -y,x-y,z and -x+y,-x,z The crystallographic asymmetric unit of insulin consists of two insulin monomers each consisting of two heterochains The entry present coordinates for monomer 1 (chain indicators A and B) and monomer2 (chain indicators C and D) There are two zinc ions per insulin hexamer located on the three-fold axis The conformations of two monomers are different as the result of B change in conformation of first eight residues of the B-chain

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド insulin / インスリン


分子量: 2420.741 Da / 分子数: 2 / 断片: insulin A chain / 変異: T8H / 由来タイプ: 合成 / キーワード: T8H / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin / インスリン


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 断片: insulin B chain / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 141分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 化合物 ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル / フェノール


分子量: 94.111 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H6O
#6: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.49 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.8
詳細: Tris, sodium citrate, acetone, phenol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 6.80

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月19日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.18 Å / Num. obs: 7426 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 23.52
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 9.2 / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1TRZ AND 1MPJ
解像度: 1.8→19.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 796 10.7 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 7426 98.4 %-
all-7523 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.1019 Å2 / ksol: 0.336481 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.61 Å2-0.29 Å20 Å2
2---1.61 Å20 Å2
3---3.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.02 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数816 0 11 136 963
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.451.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.132.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 120 10 %
Rwork0.202 --
obs--95.4 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る