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- PDB-1rt6: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE COMPLEXED WITH UC38 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rt6
タイトルHIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE COMPLEXED WITH UC38
要素(HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE逆転写酵素) x 2
キーワードNUCLEOTIDYLTRANSFERASE / HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE (逆転写酵素) / AIDS (後天性免疫不全症候群) / NONNUCLEOSIDE INHIBITION / DRUG DESIGN (医薬品設計)
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / Uncoating of the HIV Virion / 2-LTR circle formation / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / ウイルスのライフサイクル / Assembly Of The HIV Virion / HIV-1 retropepsin / : / Budding and maturation of HIV virion / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / 逆転写酵素 / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / peptidase activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / structural molecule activity / host cell plasma membrane / virion membrane / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Chem-UC3 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ren, J. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 1998
タイトル: Crystal structures of HIV-1 reverse transcriptase in complex with carboxanilide derivatives.
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Warren, J. / Balzarini, J. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 1998
タイトル: Continuous and Discontinuous Changes in the Unit Cell of HIV-1 Reverse Transcriptase Crystals on Dehydration
著者: Esnouf, R.M. / Ren, J. / Garman, E.F. / Somers, D.O. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1998
タイトル: 3'-Azido-3'-Deoxythymidine Drug Resistance Mutations in HIV-1 Reverse Transcriptase Can Induce Long Range Conformational Changes
著者: Ren, J. / Esnouf, R.M. / Hopkins, A.L. / Jones, E.Y. / Kirby, I. / Keeling, J. / Ross, C.K. / Larder, B.A. / Stuart, D.I. / Stammers, D.K.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1997
タイトル: Unique Features in the Structure of the Complex between HIV-1 Reverse Transcriptase and the Bis(Heteroaryl)Piperazine (Bhap) U-90152 Explain Resistance Mutations for This Nonnucleoside Inhibitor
著者: Esnouf, R.M. / Ren, J. / Hopkins, A.L. / Ross, C.K. / Jones, E.Y. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#4: ジャーナル: J.Med.Chem. / : 1996
タイトル: Complexes of HIV-1 Reverse Transcriptase with Inhibitors of the HEPT Series Reveal Conformational Changes Relevant to the Design of Potent Non-Nucleoside Inhibitors
著者: Hopkins, A.L. / Ren, J. / Esnouf, R.M. / Willcox, B.E. / Jones, E.Y. / Ross, C. / Miyasaka, T. / Walker, R.T. / Tanaka, H. / Stammers, D.K. / Stuart, D.I.
#5: ジャーナル: Structure / : 1995
タイトル: The Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase Complexed with 9-Chloro-TIBO: Lessons for Inhibitor Design
著者: Ren, J. / Esnouf, R. / Hopkins, A. / Ross, C. / Jones, Y. / Stammers, D. / Stuart, D.
#6: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1995
タイトル: High Resolution Structures of HIV-1 RT from Four RT-Inhibitor Complexes
著者: Ren, J. / Esnouf, R. / Garman, E. / Somers, D. / Ross, C. / Kirby, I. / Keeling, J. / Darby, G. / Jones, Y. / Stuart, D. / Stammers, D.
#7: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 1995
タイトル: Mechanism of Inhibition of HIV-1 Reverse Transcriptase by Non-Nucleoside Inhibitors
著者: Esnouf, R. / Ren, J. / Ross, C. / Jones, Y. / Stammers, D. / Stuart, D.
#8: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1994
タイトル: Crystals of HIV-1 Reverse Transcriptase Diffracting to 2.2 A Resolution
著者: Stammers, D.K. / Somers, D.O. / Ross, C.K. / Kirby, I. / Ray, P.H. / Wilson, J.E. / Norman, M. / Ren, J.S. / Esnouf, R.M. / Garman, E.F. / Jones, E.Y. / Stuart, D.I.
履歴
登録1998年7月29日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,4054
ポリマ-115,9942
非ポリマー4112
1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5920 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area46800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.000, 109.300, 71.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / 逆転写酵素


分子量: 64594.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
: Lentivirusレンチウイルス属 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV / : HXB2 ISOLATE / 遺伝子: POL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04585, 逆転写酵素
#2: タンパク質 HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / 逆転写酵素


分子量: 51399.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) HIV-1 M:B_HXB2R (ヒト免疫不全ウイルス)
: Lentivirusレンチウイルス属 / 生物種: Human immunodeficiency virus 1Subtypes of HIV / : HXB2 ISOLATE / 遺伝子: POL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04585, 逆転写酵素
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
#4: 化合物 ChemComp-UC3 / 1-METHYL ETHYL 2-CHLORO-5-[[[(1-METHYLETHOXY)THIOOXO]METHYL]AMINO]-BENZOATE / UC38 / UC-38 / SM UC-38


分子量: 315.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C14H18ClNO3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: ALL DATA INCLUDED APART FROM OUTLIERS
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
124.25 mMcitric acid11
251.5 mMsodium phosphate11
36-10 %(w/v)PEG340011

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 26073 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.24 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.65 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 84517
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.3 % / Num. unique obs: 2446

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RT-MKC-442 COMPLEX (PDB ENTRY 1RT1)
解像度: 2.8→30 Å / Data cutoff low absF: 0
詳細: DUE TO THE LOW RATIO BETWEEN THE NUMBER OF REFLECTIONS AND THE NUMBER OF PARAMETERS TO BE REFINED, ATOMS DISTANT FROM THE NNI-BINDING SITE (DEFINED AS ATOMS MORE THAN 25 ANGSTROM FROM THE CA ...詳細: DUE TO THE LOW RATIO BETWEEN THE NUMBER OF REFLECTIONS AND THE NUMBER OF PARAMETERS TO BE REFINED, ATOMS DISTANT FROM THE NNI-BINDING SITE (DEFINED AS ATOMS MORE THAN 25 ANGSTROM FROM THE CA ATOM OF TYR188) WERE TIGHTLY RESTRAINED TO THEIR POSITION IN THE NINE-DOMAIN RIGID-BODY REFINED MODEL OF RT-MKC-442 COMPLEX, AND STRONG STEREOCHEMICAL RESTRAINTS WERE EMPLOYED IN THE REFINEMENT. THE ABOVE THERMAL FACTOR AND RMS DEVIATIONS OF THE STEREOCHEMISTRY ARE TAKEN FROM THE FINAL MODEL WHICH WAS REFINED USING THE WHOLE DATA SET. THE FINAL R FACTOR FOR THE WHOLE DATA SET IS 0.234.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.335 1207 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 26069 95.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7830 0 20 100 7950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it8
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it8
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it16
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 146 5 %
Rwork0.325 2901 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2UC38.PARUC38.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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