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- PDB-1rks: E. COLI RIBOKINASE IN COMPLEX WITH D-RIBOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rks
タイトルE. COLI RIBOKINASE IN COMPLEX WITH D-RIBOSE
要素PROTEIN (RIBOKINASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CARBOHYDRATE KINASE / RIBOSE (リボース) / INDUCED FIT (酵素反応)
機能・相同性
機能・相同性情報


リボキナーゼ / ribokinase activity / D-ribose catabolic process / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
リボキナーゼ / Ribokinase/fructokinase / pfkB family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / リボキナーゼ / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / alpha-D-ribofuranose / リボキナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / その他 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sigrell, J.A. / Cameron, A.D. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Induced fit on sugar binding activates ribokinase.
著者: Sigrell, J.A. / Cameron, A.D. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structure of Escherichia Coli Ribokinase in Complex with Ribose and Nucleotide Determined to 1.8 A Resolution: Insights Into a New Family of Kinase Structures
著者: Sigrell, J.A. / Cameron, A.D. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Purification, Characterization, and Crystallization of Escherichia Coli Ribokinase
著者: Sigrell, J.A. / Cameron, A.D. / Jones, T.A. / Mowbray, S.L.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1986
タイトル: Ribokinase from Escherichia Coli K12. Nucleotide Sequence and Overexpression of the Rbsk Gene and Purification of Ribokinase
著者: Hope, J.N. / Bell, A.W. / Hermodson, M.A. / Groarke, J.M.
履歴
登録1999年5月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (RIBOKINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6604
ポリマ－32,3201
非ポリマー3403
水1,60389
1
A: PROTEIN (RIBOKINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (RIBOKINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,3218
ポリマ－64,6412
非ポリマー6806
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area3660 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area23600 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.210, 95.210, 154.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-313-

PO4

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (RIBOKINASE) / E.C.2.7.1.15


分子量: 32320.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
解説: THE RBSK GENE WAS CLONED BEHIND AURCE 11 TRP-PROMOTER, FORMING THE PLASMID PJGK10
細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / 遺伝子: RBSK / プラスミド: PJGK10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MRI240 / 参照: UniProt: P0A9J6, リボキナーゼ
#2: 糖 ChemComp-RIB / alpha-D-ribofuranose / alpha-D-ribose / D-ribose / ribose / α-D-リボフラノ-ス / リボース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DRibfaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-ribofuranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-RibfIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
RibSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE SUGAR IS IN THE ALPHA-FURANOSE FORM AND HAS THE UNCOMMON O4'-ENDO PUCKERING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.7 % / 解説: RIGIDBODY REFINEMENT FROM 1RKD
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 5 MM RIBOSE, 10 MM MGCL2 IN THE DROP, 0.1 M TRIS-HCL BUFFER, PH 8.4 WITH 2.1-2.4 M NH4H2PO4 AS PRECIPITANT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP CRYO-SOLUTION: MOTHER LIQUOR CONTAINING 20% GLYCEROL. ...詳細: 5 MM RIBOSE, 10 MM MGCL2 IN THE DROP, 0.1 M TRIS-HCL BUFFER, PH 8.4 WITH 2.1-2.4 M NH4H2PO4 AS PRECIPITANT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP CRYO-SOLUTION: MOTHER LIQUOR CONTAINING 20% GLYCEROL. SOAK-TIME: 2-3 MINUTES.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mMribose1reservoir
210 mMADP1reservoir
30.05 mM1reservoirAlF3
415 mM1reservoirNaF
50.1 Msodium acetate1reservoir
60.25 M1reservoirMgCl2
720 %(v/v)MPD1reservoir
88.8-15 %(w/v)PEG40001reservoir
93-3.5 mg/mlribokinase1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月15日 / 詳細: MSC MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29 Å / Num. obs: 16814 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 30.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 134333
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: その他 / 解像度: 2.4→15 Å / SU B: 7.72 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.37 / ESU R Free: 0.28 / 詳細: BULK SOLVENT CORRECTION APPLIED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1668 11.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.231 16740 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2236 0 20 89 2345
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7531
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.3422
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.8763
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9825
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1880.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor31.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 11.1 % / Rfactor all: 0.231 / Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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