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- PDB-1qo1: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase from Y... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qo1
タイトルMolecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase from Yeast Mitochondria
要素
  • ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN
  • ATP SYNTHASE BETA CHAIN
  • ATP SYNTHASE DELTA CHAIN
  • ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN
  • ATP SYNTHASE PROTEIN 9ATP合成酵素
キーワードATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / LOW RESOLUTION MODEL / C-ALPHA ONLY
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / membrane => GO:0016020 / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F, G, J, K, L, M, N, O, P, Q, R, S, T
データ登録者Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Solution Structure of the Transmembrane H -Transporting Subunit C of the F1F0 ATP Synthase
著者: Girvin, M.E. / Rastogi, V.K. / Abildgaard, F. / Markley, J.L. / Fillingame, R.H.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of the Epsilon Subunit of the Proton-Translocating ATP Synthase from Escherichia Coli
著者: Uhlin, U. / Cox, G.B. / Guss, J.M.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8-Angstrom Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
履歴
登録1999年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.01999年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN
B: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN
C: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN
D: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
E: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
F: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
G: ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN
J: ATP SYNTHASE DELTA CHAIN
K: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
L: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
M: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
N: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
O: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
P: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
Q: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
R: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
S: ATP SYNTHASE PROTEIN 9
T: ATP SYNTHASE PROTEIN 9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)448,85118
ポリマ－448,85118
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)135.900, 175.300, 139.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN / ATP1 / YBL099W / YBL0827 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE BOS TAURUS (BOVINE) ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM SEQUENCE (SWISSPROT P19483) AND MODEL (PDB ENTRY 1BMF) ARE GIVEN IN THE COORDINATES OF THIS ENTRY
由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIALミトコンドリア / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE BETA CHAIN / ATP2 / YJR121W / J204 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE BOS TAURUS (BOVINE) ATP SYNTHASE BETA CHAIN SEQUENCE (SWISSPROT P00829) AND MODEL (PDB ENTRY 1BMF) ARE GIVEN IN THE COORDINATES OF THIS ENTRY
由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIALミトコンドリア / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN / ATP3 / YBR039W / YBR0408 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE BOS TAURUS (BOVINE) ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN SEQUENCE (SWISSPROT P05631) AND MODEL (PDB ENTRY 1BMF) ARE GIVEN IN THE COORDINATES OF THIS ENTRY
由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIALミトコンドリア / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE DELTA CHAIN / ATP16 / YDL004W / YD8119.03 / D2935 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 14897.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE ESCHERICHIA COLI ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN SEQUENCE (SWISSPROT P00832) AND MODEL (PDB ENTRY 1AQT) ARE GIVEN IN THE COORDINATES OF THIS ENTRY
由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / Organelle: MITOCHONDRIALミトコンドリア / 参照: UniProt: P00832, UniProt: P0A6E6*PLUS, EC: 3.6.1.34
#5: タンパク質
ATP SYNTHASE PROTEIN 9 / ATP合成酵素 / LIPID-BINDING PROTEIN / ATP9 / OLI1 / PHO2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE ESCHERICHIA COLI ATP SYNTHASE C CHAIN SEQUENCE (SWISSPROT P00844) AND MODEL (PDB ENTRY 1A91) ARE GIVEN IN THE COORDINATES OF THIS ENTRY
由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 細胞内の位置: MEMBRANE生体膜 / Organelle: MITOCHONDRIALミトコンドリア / 参照: UniProt: P00844, UniProt: P68699*PLUS, EC: 3.6.1.34
構成要素の詳細THE F-TYPE ATPASES HAVE 2 COMPONENTS, F1 - THE CATALYTIC CORE AND F0 - THE MEMBRANE PROTON CHANNEL. ...THE F-TYPE ATPASES HAVE 2 COMPONENTS, F1 - THE CATALYTIC CORE AND F0 - THE MEMBRANE PROTON CHANNEL. F1 HAS FIVE SUBUNITS: ALPHA(3), BETA(3), GAMMA(1), DELTA(1), EPSILON(1). F0 HAS THREE MAIN SUBUNITS: A, B AND C. THE DBREF, SEQRES AND ATOM RECORDS GIVE THE BOVINE AND E.COLI MODEL COORDINATES AND SEQUENCE AS: THE TRUE YEAST PROTEINS ARE: WHILE THE MODELS USED ARE: CHAIN SWS-AC RESIDUES SWS-AC SEQUENCE PDB-1QO1 A P07251 36 545 P19483 67 553 24 510 B P07251 36 545 P19483 67 553 24 510 C P07251 36 545 P19483 62 553 19 510 D P00830 34 511 P00829 59 525 9 475 E P00830 34 511 P00829 59 524 9 474 F P00830 34 511 P00829 59 524 9 474 G P38077 34 311 P05631 26 297 1 272 CHAIN G FOUND IN 3 FRAGMENTS J Q12165 23 160 P00832 3 121 2 136 K P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 L P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 M P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 N P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 O P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 P P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 Q P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 R P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 S P00841 1 76 P00844 1 79 1 79 T P00841 1 76 P00844 1 79 1 79

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化手法: マイクロバッチ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M TRIS/CL PH8.0, 12% PEG 6000, 150 MM NACL, 1 MM AMP-PNP, 40 MICROM ADP, 1 MM DTT, 0.02% NAN3, MIXED 1:1 WITH PROTEIN SOLUTION UNDER PARAFFIN OIL IN MICROBATCH PLATE., pH 8.00
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein11
20.1 MTris11
312 %PEG600011
4150 mM11NaCl
51 mMAMP-PNP11
60.040 mMADP11
71 mMdithiothreitol11
80.02 %sodium azide11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→15 Å / Num. obs: 55593 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 3.9→4.11 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.5 % / Num. unique obs: 8288 / Rmerge(I) obs: 0.372

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BMF

1bmf


最高解像度: 3.9 Å
詳細: THE MODEL CONSISTS OF C ALPHA COORDINATES OF PDB ENTRIES 1BMF, 1AQT, AND 1A91, WHICH WERE FITTED INTO THE DENSITY AS RIGID BODIES. NO REFINEMENT WAS CARRIED OUT ON THIS MODEL. THE ELECTRON ...詳細: THE MODEL CONSISTS OF C ALPHA COORDINATES OF PDB ENTRIES 1BMF, 1AQT, AND 1A91, WHICH WERE FITTED INTO THE DENSITY AS RIGID BODIES. NO REFINEMENT WAS CARRIED OUT ON THIS MODEL. THE ELECTRON DENSITY AT 3.9 ANGSTROM RESOLUTION DOES NOT PROVIDE THE INFORMATION REQUIRED TO DERIVE AN ATOMIC MODEL. THE COORDINATES ARE BASED ON COORDINATES OF MODELS OF SUBUNITS OR DOMAINS DERIVED FROM HIGHER RESOLUTION X-RAY EXPERIMENTS (1BMF, 1AQT) OR NMR- EXPERIMENTS (1A91). THESE MODELS WERE FITTED INTO THE DENSITY AS RIGID BODIES. THEREFORE THE RESIDUE NAMES OF THE C ALPHA ATOMS HAVE NO MEANING.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3912 0 0 0 3912
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. reflection obs: 55593 / Rfactor obs: 0.467
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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