[日本語] English
万見
- PDB-1qcs: N-TERMINAL DOMAIN OF N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qcs
タイトルN-TERMINAL DOMAIN OF N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF)
要素N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF-N)
キーワードFUSION PROTEIN (融合タンパク質) / DOUBLE-PSI BETA BARREL ALPHA BETA ROLL
機能・相同性
機能・相同性情報


SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding / PDZ domain binding / intracellular protein transport / potassium ion transport ...SNARE complex disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / positive regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor binding / SNARE binding / PDZ domain binding / intracellular protein transport / potassium ion transport / positive regulation of protein catabolic process / midbody / protein-containing complex binding / protein kinase binding / ゴルジ体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Vesicle-fusing ATPase / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 ...Vesicle-fusing ATPase / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-fusing ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yu, R.C. / Jahn, R. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: NSF N-terminal domain crystal structure: models of NSF function.
著者: Yu, R.C. / Jahn, R. / Brunger, A.T.
履歴
登録1999年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF-N)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8374
ポリマ－23,5491
非ポリマー2883
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.042, 175.362, 79.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細Is one domain of three in the NSF protomer. Biologically NSF is a hexamer. SYMMETRY OPERATORS AND RELEVANT TRANSLATIONS FOR HEXAMERIZATION ARE UNKNOWN. NSF CONTAINS 3 DOMAINS: N, D1, AND D2. D2 IS THE HEXAMERIZATION DOMAIN. BOTH THE SPATIAL ORIENTATION OF N RELATIVE TO D2, AND THE STRUCTURE OF IN THE INTERMEDIATE D1 DOMAIN ARE NOT KNOWN.

-
要素

#1: タンパク質 N-ETHYLMALEIMIDE SENSITIVE FACTOR (NSF-N)


分子量: 23548.947 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN OF NSF / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS PROTEIN IS ONE DOMAIN OF THREE IN THE NSF PROTOMER. BIOLOGICALLY NSF IS A HEXAMER.
由来: (組換発現) Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織: OVARY / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
キーワード: THIS PROTEIN IS ONE DOMAIN OF THREE IN THE NSF PROTOMER. BIOLOGICALLY NSF IS A HEXAMER.
参照: UniProt: P18708
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: Vapor diffusion, hanging drop, 100 mM Tris pH 8.7, 2.0 M ammonium sulfate, 10 mM dithiothreitol (DTT), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMTris-HCl1drop
32.0 Mammonium sulfate1drop
410 mMdithiothreitol1drop
5100 mMTris-HCl1reservoir
62.0 Mammonium sulfate1reservoir
710 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9799, 0.9801, 0.9998, 0.9537
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月13日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97991
20.98011
30.99981
40.95371
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 37996 / Num. obs: 32752 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 12.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Num. unique all: 3100 / % possible all: 92.7
反射
*PLUS
Num. obs: 33216
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.7 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 5.1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
ADSCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2145257.79 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
詳細: MLHL target function and density modified, combined phases used in refinements. Wavelength 3 (low energy remote, 0.9998 Angstrom) data used for refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 3195 9.8 %random 10%
Rwork0.21 ---
all0.213 34181 --
obs0.213 32739 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.28 Å2 / ksol: 0.403 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.53 Å20 Å20 Å2
2---3.62 Å20 Å2
3---9.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1517 0 15 130 1662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.732.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 478 9.9 %
Rwork0.227 4359 -
obs--85.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.53 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.97 Å / Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.24 / Total num. of bins used: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る