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- PDB-1p58: 9.5Å低温電子顕微鏡再構成によるデングウイルス膜タンパク質複合体の構成 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1p58
タイトルComplex Organization of Dengue Virus Membrane Proteins as Revealed by 9.5 Angstrom Cryo-EM reconstruction
構成要素
  • Envelope protein M封筒
  • Major envelope protein E
キーワードVIRUS (ウイルス) / FLAVIVIRUS / FLAVIVIRIDAE (フラビウイルス科) / DENGUE VIRUS / GLYCOPROTEIN E FROM TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS / MEMBRANE PROTEIN M (生体膜) / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法) / Icosahedral virus / Virus (ウイルス)
機能・相同性Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Immunoglobulin E-set / Genome polyprotein, Flavivirus ...Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Immunoglobulin E-set / Genome polyprotein, Flavivirus / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus non-structural protein NS4B / Helicase, C-terminal / Flavivirus NS3, petidase S7 / Flavivirus polyprotein propeptide / Ribosomal RNA methyltransferase FtsJ domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / Peptidase S1, PA clan / DEAD box, Flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Flavivirus NS2B domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Flavivirus DEAD domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / suppression by virus of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / フラビビリン / suppression by virus of host innate immune response / mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase / suppression by virus of host STAT2 activity / host cell endoplasmic reticulum / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / suppression by virus of host MAVS activity / mRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / ATP-dependent helicase activity / suppression by virus of host type I interferon-mediated signaling pathway / pore formation by virus in membrane of host cell / integral to membrane of host cell / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphatase / カプシド / RNA依存性RNAポリメラーゼ / induction by virus of host autophagy / ion channel activity / protein complex oligomerization / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral RNA genome replication / fusion of virus membrane with host endosome membrane / RNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / エンベロープ (ウイルス) / protein dimerization activity / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / serine-type endopeptidase activity / integral component of membrane / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
機能・相同性情報
試料の由来Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 9.5 Å 分解能
データ登録者Zhang, W. / Chipman, P.R. / Corver, J. / Johnson, P.R. / Zhang, Y. / Mukhopadhyay, S. / Baker, T.S. / Strauss, J.H. / Rossmann, M.G. / Kuhn, R.J.
引用
ジャーナル: Nat. Struct. Biol. / : 2003
タイトル: Visualization of membrane protein domains by cryo-electron microscopy of dengue virus.
著者: Wei Zhang / Paul R Chipman / Jeroen Corver / Peter R Johnson / Ying Zhang / Suchetana Mukhopadhyay / Timothy S Baker / James H Strauss / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2002
タイトル: Structure of Dengue Virus: Implications for Flaviviruses Organization, Maturation and Fusion
著者: Kuhn, R.J. / Zhang, W. / Rossmann, M.G. / Pletnev, S.V. / Corver, J. / Lenches, E. / Jones, C.T. / Mukhopadhyay, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. / Baker, T.S. / Strauss, J.H.
#2: ジャーナル: Nature / : 1995
タイトル: The envelope glycoprotein from tick-borne encephalitis virus at 2 A resolution
著者: Rey, F.A. / Heinz, F.X. / Mandl, C. / Kunz, C. / Harrison, S.C.
#3: ジャーナル: Nature / : 1995
タイトル: Virology. When it's better to lie low.
著者: Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
#4: ジャーナル: Microbiol.Mol.Biol.Rev. / : 1999
タイトル: Adding the third dimension to virus life cycles: three-dimensional reconstruction of icosahedral viruses from cryo-electron micrographs
著者: Baker, T.S. / Olson, N.H. / Fuller, S.D.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2003年4月25日 / 公開: 2003年11月4日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02003年11月4日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年4月29日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance
1.32018年7月18日Structure modelData collectionem_image_scans / em_software_em_software.image_processing_id / _em_software.name
Remark 999SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. The deposited sequence is based on the E ...SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. The deposited sequence is based on the E protein of dengue 2 virus S1 strain supplied by Hawaii Biotechnology Group, Inc. (Aiea, Hawaii).

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,3696
ポリマ-188,3696
非ポリマ-00
0
1
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,302,128360
ポリマ-11,302,128360
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 942 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)941,84430
ポリマ-941,84430
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.13 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,130,21336
ポリマ-1,130,21336
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド Major envelope protein E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 54401.758 Da / 分子数: 3
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / : PR159/S1 / 参照: UniProt: P12823, UniProt: P14337*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Envelope protein M / 封筒 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8387.841 Da / 分子数: 3
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 (デング熱ウイルス)
: Flavivirus / 生物種: Dengue virus / : PR159/S1 / 参照: UniProt: P12823, UniProt: Q9WDA7*PLUS

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DENGUE VIRUS / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ウイルスの宿主の分類: INVERTEBRATES / ウイルスの単離状態: STRAIN / ウイルスのタイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aedes aegypti / : C6/36
緩衝液名称: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA / 詳細: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA / pH: 7.6
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Concentration is given in PFU/ML
急速凍結詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE
結晶化
*PLUS
実験手法: 電子顕微鏡法 / 詳細: Electron Microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月27日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 50000 / 最大 デフォーカス(公称値): 48 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 8 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 87 kelvins / 最大 傾斜角: 0 deg. / 最小 傾斜角: 0 deg.
撮影電子線照射量: 27 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitmodel fitting
2EM3DR3D reconstruction
CTF補正詳細: each viral image was CTF corrected before reconstruction, based on the following equation: F(corr)=F(obs)/[|CTF|+wiener*(1-|CTF|)]
対称性点対称性: I
3次元再構成実験手法: FOURIER-BESSEL METHOD / 分解能: 9.5 Å / 粒子像の数: 1691 / ピクセルサイズ(公称値): 2.8
詳細: THE RECONSTRUCTION WAS COMPUTED FROM 1691 DENGUE VIRUS IMAGES THAT WERE SELECTED FROM 78 MICROGRAPHS. ORIENTATIONS WERE DETERMINED BY THE MODEL-BASED POLAR-FOURIER TRANSFORM METHOD (BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116,120-130) AND REFINED BY THE MODEL-BASED FOURIER TRANSFORM REFINEMENT PROCEDURE(http://bond.cs.ucf.edu/ComputationalBiology/Projects/POR/Home.html).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築精密化に使用した空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDあてはめID
11SVB1
21JCH1
置いた原子数 #LASTタンパク質: 1635 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 1635

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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