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- PDB-1p58: 9.5Å低温電子顕微鏡再構成によるデングウイルス膜タンパク質複合体の構成 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1p58
タイトルComplex Organization of Dengue Virus Membrane Proteins as Revealed by 9.5 Angstrom Cryo-EM reconstruction
記述子Major envelope protein E/Envelope glycoprotein M
キーワードVIRUS / FLAVIVIRUS / FLAVIVIRIDAE / DENGUE VIRUS / GLYCOPROTEIN E FROM TICK-BORNE ENCEPHALITIS VIRUS / MEMBRANE PROTEIN M / CRYO-EM / Icosahedral virus / Virus
試料の由来Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 / ウイルス
手法電子顕微鏡 (9.5 Å 分解能 / Particle / 単粒子解析)
データ登録者Zhang, W. / Chipman, P.R. / Corver, J. / Johnson, P.R. / Zhang, Y. / Mukhopadhyay, S. / Baker, T.S. / Strauss, J.H. / Rossmann, M.G. / Kuhn, R.J.
引用Nat. Struct. Biol., 2003, 10, 907-912

primary. Nat. Struct. Biol., 2003, 10, 907-912 万見文献
Visualization of membrane protein domains by cryo-electron microscopy of dengue virus.
Wei Zhang / Paul R Chipman / Jeroen Corver / Peter R Johnson / Ying Zhang / Suchetana Mukhopadhyay / Timothy S Baker / James H Strauss / Michael G Rossmann / Richard J Kuhn

#1. Cell(Cambridge,Mass.), 2002, 108, 717-725
Structure of Dengue Virus: Implications for Flaviviruses Organization, Maturation and Fusion
Kuhn, R.J. / Zhang, W. / Rossmann, M.G. / Pletnev, S.V. / Corver, J. / Lenches, E. / Jones, C.T. / Mukhopadhyay, S. / Chipman, P.R. / Strauss, E.G. / Baker, T.S. / Strauss, J.H.

#2. Nature, 1995, 375, 291-298
The envelope glycoprotein from tick-borne encephalitis virus at 2 A resolution
Rey, F.A. / Heinz, F.X. / Mandl, C. / Kunz, C. / Harrison, S.C.

#3. Nature, 1995, 375, 275-276
Virology. When it's better to lie low.
Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.

#4. Microbiol.Mol.Biol.Rev., 1999, 63, 862-922
Adding the third dimension to virus life cycles: three-dimensional reconstruction of icosahedral viruses from cryo-electron micrographs
Baker, T.S. / Olson, N.H. / Fuller, S.D.

構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2003年4月25日 / 公開: 2003年11月4日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02003年11月4日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年4月29日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance
Remark 999SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. The deposited sequence is based on the E protein of dengue 2 virus S1 strain supplied by Hawaii Biotechnology Group, Inc. (Aiea, Hawaii).

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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集合体

登録構造単位
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,3696
ポリマ-188,3696
非ポリマ-00
0
#1
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,302,128360
ポリマ-11,302,128360
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
#2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
#3
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 942 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)941,84430
ポリマ-941,84430
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
#4
A: Major envelope protein E
B: Major envelope protein E
C: Major envelope protein E
D: Envelope protein M
E: Envelope protein M
F: Envelope protein M
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.13 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,130,21336
ポリマ-1,130,21336
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
#5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1

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構成要素

#1: L型ポリペプチドMajor envelope protein E / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 54401.758 Da / 分子数: 3
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 / ウイルス
参照: UniProt: P12823

細胞要素

分子機能

生物学的過程

  • clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell (GO: 0075512)
  • fusion of virus membrane with host endosome membrane (GO: 0039654)
  • induction by virus of host autophagy (GO: 0039520)
  • pore formation by virus in membrane of host cell (GO: 0039707)
  • protein oligomerization (GO: 0051259)
  • regulation of transcription, DNA-templated (GO: 0006355)
  • suppression by virus of host STAT2 activity (GO: 0039564)
  • suppression by virus of host TYK2 activity (GO: 0039574)
  • suppression by virus of host type I interferon-mediated signaling pathway (GO: 0039502)
  • transcription, DNA-templated (GO: 0006351)
  • viral RNA genome replication (GO: 0039694)
  • virion attachment to host cell (GO: 0019062)
#2: L型ポリペプチドEnvelope protein M / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8387.841 Da / 分子数: 3
由来: (天然) Dengue virus 2 Puerto Rico/PR159-S1/1969 / ウイルス
参照: UniProt: P12823

細胞要素

分子機能

生物学的過程

  • clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell (GO: 0075512)
  • fusion of virus membrane with host endosome membrane (GO: 0039654)
  • induction by virus of host autophagy (GO: 0039520)
  • pore formation by virus in membrane of host cell (GO: 0039707)
  • protein oligomerization (GO: 0051259)
  • regulation of transcription, DNA-templated (GO: 0006355)
  • suppression by virus of host STAT2 activity (GO: 0039564)
  • suppression by virus of host TYK2 activity (GO: 0039574)
  • suppression by virus of host type I interferon-mediated signaling pathway (GO: 0039502)
  • transcription, DNA-templated (GO: 0006351)
  • viral RNA genome replication (GO: 0039694)
  • virion attachment to host cell (GO: 0019062)

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実験情報

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実験

実験手法: ELECTRON MICROSCOPY
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: SINGLE PARTICLE

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試料調製

構成要素名称: DENGUE VIRUS / タイプ: VIRUS
ウイルスについての詳細ウイルスの宿主の分類: INVERTEBRATES / ウイルスの単離状態: STRAIN / ウイルスのタイプ: VIRION
天然宿主生物種: Aedes aegypti / : C6/36
緩衝液名称: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA / 詳細: 50 mM TRIS, 75 mM NaCl, 1 mM EDTA / pH: 7.6
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Concentration is given in PFU/ML
急速凍結詳細: SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE
結晶化
*PLUS
Temp unit: K / 手法: electron microscopy / 詳細: Electron Microscopy

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月27日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 / 最大 デフォーカス(公称値): 48 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 8 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 87 kelvins / 最大 傾斜角: 0 deg. / 最小 傾斜角: 0 deg.
撮影電子線照射量: 27 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMFitMODEL FITTING
2EM3DRRECONSTRUCTION
CTF補正詳細: each viral image was CTF corrected before reconstruction, based on the following equation: F(corr)=F(obs)/[|CTF|+wiener*(1-|CTF|)]
対称性点対称性: I
3次元再構成手法: FOURIER-BESSEL METHOD / 分解能: 9.5 Å / 粒子像の数: 1691 / ピクセルサイズ(公称値): 2.8
詳細: THE RECONSTRUCTION WAS COMPUTED FROM 1691 DENGUE VIRUS IMAGES THAT WERE SELECTED FROM 78 MICROGRAPHS. ORIENTATIONS WERE DETERMINED BY THE MODEL-BASED POLAR-FOURIER TRANSFORM METHOD (BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116,120-130) AND REFINED BY THE MODEL-BASED FOURIER TRANSFORM REFINEMENT PROCEDURE(http://bond.cs.ucf.edu/ComputationalBiology/Projects/POR/Home.html).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築精密化に使用した空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-IDあてはめID
11SVB1
21JCH1
置いた原子数 #LASTタンパク質: 1635 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 1635

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万見について

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お知らせ

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2017年10月4日: この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

この分野の3人の先駆者が、ノーベル化学賞を受賞しました

  • Jacques Dubochet (University of Lausanne, Switzerland)は、電子顕微鏡試料の氷包埋法(いわゆるクライオ電顕法)を開発しました。EMDBやPDBにある電子顕微鏡のエントリの大多数がこの方法を利用しています。
  • Joachim Frank (Columbia University, New York, USA)は、単粒子解析法を開拓しました。EMDBとPDBの電子顕微鏡エントリの大多数がこの解析法によるものです。また、広く利用されている画像解析ソフトェア「Spider」の開発者でもあります。EM Navigatorでもマップデータの画像作成などにSpiderを利用しています。
  • Richard Henderson (MRC Laboratory of Molecular Biology, Cambridge, UK)は電子顕微鏡による生体分子の立体構造解析の始祖です。電子顕微鏡による最初のPDBエントリであるPDB-1brdは、彼によるものです。

外部リンク: The 2017 Nobel Prize in Chemistry - Press Release

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi) / EM Navigator (旧版) / 万見 (旧版)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • 旧バージョンのすべての機能をこちらに移植する予定です
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: 万見 (旧版) / EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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