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万見
- PDB-1p3o: Crystallographic Studies of Nucleosome Core Particles containing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p3o
タイトルCrystallographic Studies of Nucleosome Core Particles containing Histone 'Sin' Mutants
要素
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2BヒストンH2B
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
  • Palindromic 146bp Human Alpha-Satellite DNA fragment
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA (構造) / Sin mutants / Nucleosome Core Particle (ヌクレオソーム) / chromatin (クロマチン) / protein/DNA interaction / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / : / :
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Muthurajan, U.M. / Bao, Y. / Forsberg, L.J. / Edayathumangalam, R.S. / Dyer, P.N. / White, C.L. / Luger, K.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2004
タイトル: Crystal structures of histone Sin mutant nucleosomes reveal altered protein-DNA interactions
著者: Muthurajan, U.M. / Bao, Y. / Forsberg, L.J. / Edayathumangalam, R.S. / Dyer, P.N. / White, C.L. / Luger, K.
履歴
登録2003年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Palindromic 146bp Human Alpha-Satellite DNA fragment
J: Palindromic 146bp Human Alpha-Satellite DNA fragment
A: Histone H3
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,90110
ポリマ－198,90110
非ポリマー00
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.973, 109.827, 181.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15363.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 DE3 plysS / 参照: UniProt: Q7ZT64, UniProt: P84233*PLUS
#3: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11235.178 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 DE3 plysS / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A


分子量: 13962.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 DE3 plysS / 参照: UniProt: Q7ZT66, UniProt: P06897*PLUS
#5: タンパク質 Histone H2B / ヒストンH2B


分子量: 13834.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 DE3 plysS / 参照: UniProt: P02281

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DNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 240分子 IJ

#1: DNA鎖 Palindromic 146bp Human Alpha-Satellite DNA fragment


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pUC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): HB 101
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.94 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: MnCl2, KCl, Potassium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MnCl211
2KCl11
3Potassium cacodylate11
4MnCl212
5KCl12
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Luger, K., (1997) Nature, 389, 251.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropKCl
370-75 mM1dropMnCl2
420 mMpotassium cacodylate1droppH6.0
540-46 mM1reservoirMnCl2
635-40 mM1reservoirKCl
720 mMpotassium cacodylate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月21日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Cu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 55146 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.95 / % possible all: 97
反射
*PLUS
Num. obs: 55911
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AOI

1aoi


解像度: 2.75→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 2127 4.2 %Random
Rwork0.224 ---
all-53175 --
obs-51048 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5964 5980 0 238 12182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0092
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_d
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.41 / Rfactor Rwork: 0.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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