+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nvs | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The Complex Structure Of Checkpoint Kinase Chk1/SB218078 | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Chk1-SB218078 complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of mitotic centrosome separation / nucleus organization / inner cell mass cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic ...negative regulation of G0 to G1 transition / apoptotic process involved in development / histone H3T11 kinase activity / negative regulation of DNA biosynthetic process / negative regulation of mitotic nuclear division / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of mitotic centrosome separation / nucleus organization / inner cell mass cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to caffeine / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ヘイフリック限界 / Activation of ATR in response to replication stress / positive regulation of cell cycle / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / signal transduction in response to DNA damage / DNA複製 / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / peptidyl-threonine phosphorylation / G2/M DNA damage checkpoint / Signaling by SCF-KIT / cellular response to mechanical stimulus / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / クロマチンリモデリング / protein domain specific binding / protein phosphorylation / DNA修復 / protein serine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / クロマチン / protein-containing complex / extracellular space / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Zhao, B. / Bower, M.J. / McDevitt, P.J. / Zhao, H. / Davis, S.T. / Johanson, K.O. / Green, S.M. / Concha, N.O. / Zhou, B.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002 タイトル: Structural Basis for Chk1 Inhibition by UCN-01 著者: Zhao, B. / Bower, M.J. / McDevitt, P.J. / Zhao, H. / Davis, S.T. / Johanson, K.O. / Green, S.M. / Concha, N.O. / Zhou, B.B. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 999 | SEQUENCE A five-residue peptide 301-305 was found with the enzyme. Residues were named based on the ...SEQUENCE A five-residue peptide 301-305 was found with the enzyme. Residues were named based on the electron density. The peptide could be the part of C-terminal missing residues. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1nvs.cif.gz | 72.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1nvs.ent.gz | 52.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1nvs.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/1nvs ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nv/1nvs | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33042.988 Da / 分子数: 1 / 断片: CHK1KD (RESIDUES 1-289) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): sf9 参照: UniProt: O14757, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) |
---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 433.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#4: 化合物 | ChemComp-UCM / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.84 % | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG8000, ammonium sulfate, glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 31508 / Num. obs: 31484 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 31954 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.2 % / Num. measured all: 133128 / Rmerge(I) obs: 0.065 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2PHK 解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
| |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.231 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.191 |