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- PDB-1nvs: The Complex Structure Of Checkpoint Kinase Chk1/SB218078 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nvs
タイトルThe Complex Structure Of Checkpoint Kinase Chk1/SB218078
要素
  • Peptide ASVSA
  • Serine/threonine-protein kinase Chk1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Chk1-SB218078 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to UV-induced DNA damage / histone kinase activity (H3-T11 specific) / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of histone H3-K9 acetylation / regulation of mitotic centrosome separation / chromatin-mediated maintenance of transcription / signal transduction involved in G2 DNA damage checkpoint / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage induced protein phosphorylation / negative regulation of G0 to G1 transition ...regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to UV-induced DNA damage / histone kinase activity (H3-T11 specific) / negative regulation of mitotic nuclear division / regulation of histone H3-K9 acetylation / regulation of mitotic centrosome separation / chromatin-mediated maintenance of transcription / signal transduction involved in G2 DNA damage checkpoint / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage induced protein phosphorylation / negative regulation of G0 to G1 transition / ヘイフリック限界 / positive regulation of cell cycle / condensed nuclear chromosome / DNA修復 / クロマチン / cellular response to mechanical stimulus / peptidyl-threonine phosphorylation / kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA複製 / intracellular signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / protein kinase activity / 中心体 / intracellular membrane-bounded organelle / DNA修復 / apoptotic process / cellular response to DNA damage stimulus / protein domain specific binding / protein serine/threonine kinase activity / protein phosphorylation / protein-containing complex / extracellular space / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
Serine/threonine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase domain / Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinase-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Serine/threonine-protein kinase, active site / Protein kinase domain / Protein kinase domain / Checkpoint kinase 1, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinase-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
Serine/threonine-protein kinase Chk1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zhao, B. / Bower, M.J. / McDevitt, P.J. / Zhao, H. / Davis, S.T. / Johanson, K.O. / Green, S.M. / Concha, N.O. / Zhou, B.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2002
タイトル: Structural Basis for Chk1 Inhibition by UCN-01
著者: Zhao, B. / Bower, M.J. / McDevitt, P.J. / Zhao, H. / Davis, S.T. / Johanson, K.O. / Green, S.M. / Concha, N.O. / Zhou, B.B.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2003年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 999SEQUENCE A five-residue peptide 301-305 was found with the enzyme. Residues were named based on the ...SEQUENCE A five-residue peptide 301-305 was found with the enzyme. Residues were named based on the electron density. The peptide could be the part of C-terminal missing residues.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase Chk1
B: Peptide ASVSA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9664
ポリマ-33,4762
非ポリマー4892
3,315184
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area13590 Å2
手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)45.032, 65.897, 58.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase Chk1


分子量: 33042.988 Da / 分子数: 1 / 断片: CHK1KD (RESIDUES 1-289) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: unidentified baculovirus (バキュロウイルス科)
株 (発現宿主): sf9
参照: UniProt: O14757, Transferases, Transferring phosphorus-containing groups, Phosphotransferases with an alcohol group as acceptor
#2: タンパク質・ペプチド Peptide ASVSA


分子量: 433.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-UCM / REL-(9R,12S)-9,10,11,12-TETRAHYDRO-9,12-EPOXY-1H-DIINDOLO[1,2,3-FG:3',2',1'-KL]PYRROLO[3,4-I][1,6]BENZODIAZOCINE-1,3(2H)-DIONE / SB218078


分子量: 393.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C24H15N3O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, ammonium sulfate, glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS

Crystal-ID: 1 / Sol-ID: reservoir

ID濃度一般名
19 %PEG8000
20.2 Mammonium sulfate
32 %glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 31508 / Num. obs: 31484 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 31954 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.2 % / Num. measured all: 133128 / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS精密化
HKL-2000データ削減
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PHK
解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 1 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2551 1878 -RANDOM, 6% of the data
Rwork0.2316 ---
All-31508 --
Obs-31484 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2169 0 35 184 2388
拘束条件
精密化-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.167
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.231
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.191

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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