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- PDB-1mvk: X-ray structure of the tetrameric mutant of the B1 domain of stre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mvk
タイトルX-ray structure of the tetrameric mutant of the B1 domain of streptococcal protein G
要素Immunoglobulin G binding protein G
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / strand-exchanged tetramer / channel
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Frank, M.K. / Dyda, F. / Dobrodumov, A. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Core mutations switch monomeric protein GB1 into an intertwined tetramer.
著者: Kirsten Frank, M. / Dyda, F. / Dobrodumov, A. / Gronenborn, A.M.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: A Novel, Highly Stable Fold of the Immunoglobulin Binding Domain of Streptococcal Protein G
著者: Gronenborn, A.M. / Filpula, D.R. / Essig, N.Z. / Achari, A. / Whitlow, M. / Wingfield, P.T. / Clore, G.M.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Core Mutants of the Immunoglobulin Binding Domain of Streptococcal Protein G: Stability and Structural Integrity
著者: Gronenborn, A.M. / Frank, M.K. / Clore, G.M.
履歴
登録2002年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G binding protein G
B: Immunoglobulin G binding protein G
C: Immunoglobulin G binding protein G
D: Immunoglobulin G binding protein G
E: Immunoglobulin G binding protein G
F: Immunoglobulin G binding protein G
G: Immunoglobulin G binding protein G
H: Immunoglobulin G binding protein G
I: Immunoglobulin G binding protein G
J: Immunoglobulin G binding protein G
K: Immunoglobulin G binding protein G
L: Immunoglobulin G binding protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,92315
ポリマ－75,63512
非ポリマー2883
水3,927218
1
A: Immunoglobulin G binding protein G
B: Immunoglobulin G binding protein G
C: Immunoglobulin G binding protein G
D: Immunoglobulin G binding protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3085
ポリマ－25,2124
非ポリマー961
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11190 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area10120 Å2
手法PISA
2
E: Immunoglobulin G binding protein G
F: Immunoglobulin G binding protein G
G: Immunoglobulin G binding protein G
H: Immunoglobulin G binding protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3085
ポリマ－25,2124
非ポリマー961
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11250 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area10580 Å2
手法PISA
3
I: Immunoglobulin G binding protein G
J: Immunoglobulin G binding protein G
K: Immunoglobulin G binding protein G
L: Immunoglobulin G binding protein G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3085
ポリマ－25,2124
非ポリマー961
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11070 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area10210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.100, 210.400, 55.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The asymmetric unit contains three copies of the biological unit.

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要素

#1: 抗体
Immunoglobulin G binding protein G / IgG binding protein G


分子量: 6302.931 Da / 分子数: 12 / 断片: B1 domain, sequence database residues 228-282 / 変異: T2Q, L5V, A26F, F30V, Y33F, A34F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
遺伝子: SPG / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P06654
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG 8000, ammonium sulfate, sodium acetate, sodium chloride, TrisHCl, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
116 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG80001reservoir
3150 mMammonium sulfate1reservoir
4100 mMsodium acetate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月7日 / 詳細: total-reflection mirror pair
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 31523 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.78 % / Biso Wilson estimate: 28.35 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / % possible all: 93.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 182446 / Rmerge(I) obs: 0.083

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Flexible region from residues 8-21 missing in electron density of most chains
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.283 1487 Random
Rwork0.237 --
all0.237 30039 -
obs0.237 30039 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4485 0 15 218 4718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.524
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.381
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.129
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.03088 /
Rfactor反射数
Rfree0.3882 158
Rwork0.3912 -
obs-3081
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.237 / Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.237
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.381
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.129
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3882 / Rfactor Rwork: 0.3912

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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