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- PDB-1kx3: X-Ray Structure of the Nucleosome Core Particle, NCP146, at 2.0 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kx3
タイトルX-Ray Structure of the Nucleosome Core Particle, NCP146, at 2.0 A Resolution
要素
  • DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATTCTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGAATTCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGAATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
  • histone H2A.1
  • histone H2B.2
  • histone H3ヒストンH3
  • histone H4ヒストンH4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA (構造) / NUCLEOSOME (ヌクレオソーム) / CHROMATIN (クロマチン) / HISTONE (ヒストン) / PROTEIN-DNA INTERACTION (DNA結合タンパク質) / NUCLEOPROTEIN (核タンパク質) / SUPERCOILED DNA (DNA超らせん) / NUCLEOSOME CORE / PROTEIN-DNA COMPLEX (デオキシリボ核酸) / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Davey, C.A. / Sargent, D.F. / Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, T.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Solvent Mediated Interactions in the Structure of the Nucleosome Core Particle at 1.9 A Resolution
著者: Davey, C.A. / Sargent, D.F. / Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, T.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution
著者: Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, R.K. / Sargent, D.F. / Richmond, T.J.
履歴
登録2002年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATTCTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGAATTCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGAATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
J: DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATTCTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGAATTCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGAATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
A: histone H3
B: histone H4
C: histone H2A.1
D: histone H2B.2
E: histone H3
F: histone H4
G: histone H2A.1
H: histone H2B.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,46723
ポリマ－198,75310
非ポリマー71413
水16,988943
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.400, 181.540, 109.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATTCTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGAATTCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGAATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')


分子量: 45053.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: palindromic 146 base pair DNA duplex / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: DNA SEQUENCE SYNTHESIZED, CLONED, MULTIMERIZED, AND EXCISED FROM PLASMID
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#3: タンパク質 histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#4: タンパク質 histone H2A.1


分子量: 13907.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#5: タンパク質 histone H2B.2


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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非ポリマー , 2種, 956分子

#6: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 943 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 27

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: manganese chloride, potassium chloride, potassium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MnCl211
2KCl11
3potassium cacodylate11
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
270-85 mM1dropMnCl2
350-60 mM1dropKCl
420 mMpotassium cacodylate1droppH6.0
540-46 mM1reservoirMnCl2
630-40 mM1reservoirKCl
710-20 mMpotassium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09 / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月2日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→99 Å / Num. all: 147830 / Num. obs: 145317 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 35.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル解像度: 1.97→2.04 Å / Rmerge(I) obs: 0.495 / % possible all: 84.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 99 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 84.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1AOI

1aoi


解像度: 2→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 952374.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 2716 2 %RANDOM
Rwork0.24 ---
all0.241 136427 --
obs0.241 136427 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 58.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.12 Å20 Å20 Å2
2--5.33 Å20 Å2
3----7.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.28 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6087 5980 13 943 13023
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.871.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it42.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 446 2 %
Rwork0.309 22125 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 6 Å / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.07 Å / Rfactor Rfree: 0.322 / Rfactor Rwork: 0.312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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