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万見
- PDB-1kna: Chromo domain of HP1 complexed with histone H3 tail containing di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kna
タイトルChromo domain of HP1 complexed with histone H3 tail containing dimethyllysine 9.
要素
  • HETEROCHROMATIN PROTEIN 1HP1
  • METHYLATED Histone H3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / chromo (クロモリトグラフ) / HP1 / histone (ヒストン) / dimethyllysine / methyllysine (メチルリシン) / H3
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / polytene chromosome puff / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / RCAF complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function ...protein localization to euchromatin / positive regulation of FACT complex assembly / polytene chromosome chromocenter / polytene chromosome puff / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / RCAF complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / satellite DNA binding / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / pericentric heterochromatin formation / chromocenter / 多糸染色体 / rDNA binding / condensed chromosome, centromeric region / regulation of protein localization to chromatin / RNA polymerase binding / nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / chromosome, centromeric region / chromosome organization / ヘテロクロマチン / pericentric heterochromatin / heterochromatin formation / condensed chromosome / Hsp70 protein binding / methylated histone binding / telomere maintenance / ユークロマチン / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein-macromolecule adaptor activity / mitotic cell cycle / 染色体 / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / mRNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / クロマチン / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain ...Chromo shadow domain / Chromo shadow domain / Chromo Shadow Domain / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH3 / HP1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Jacobs, S.A. / Khorasanizadeh, S.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Structure of HP1 chromodomain bound to a lysine 9-methylated histone H3 tail.
著者: Jacobs, S.A. / Khorasanizadeh, S.
履歴
登録2001年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HETEROCHROMATIN PROTEIN 1
P: METHYLATED Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3422
ポリマ－10,3422
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.792, 76.883, 75.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-146-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HETEROCHROMATIN PROTEIN 1 / HP1 / HP1 / NONHISTONE CHROMOSOMAL PROTEIN C1A9 ANTIGEN


分子量: 8586.468 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 23-76 / 変異: K38M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(De3)pLysS / 参照: UniProt: P05205
#2: タンパク質・ペプチド METHYLATED Histone H3


分子量: 1756.017 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1-16 / 変異: P16Y / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide Corresponding to residues 1-16 of Histone H3. K9 dimethylated. P16Y mutation.
参照: UniProt: P02299
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.14 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: Ammonium Sulfate, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283.0K
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / pH: 6.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1ammonium sulfate1reservoir
2MES1reservoirpH6.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 6032 / Num. obs: 6032 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 20.1 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 61.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Mean I/σ(I) obs: 10.5 / Num. unique all: 842 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.279

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
CNS精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→28.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Data cutoff high rms absF: 117307.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 654 10.9 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all-6008 --
obs-5354 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6 Å2-3.48 Å2-2.11 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数499 0 0 86 585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 116 12.1 %
Rwork0.245 842 -
obs--99.3 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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