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- PDB-1kcw: X-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CERULOPLASMIN AT 3.0 ANGSTROMS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kcw
タイトルX-RAY CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CERULOPLASMIN AT 3.0 ANGSTROMS
要素CERULOPLASMINセルロプラスミン
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / CERULOPLASMIN (セルロプラスミン) / MULTI-COPPER OXIDASE / PLASMA PROTEIN (血漿タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective SLC40A1 causes hemochromatosis 4 (HFE4) (macrophages) / Defective CP causes aceruloplasminemia (ACERULOP) / Metal ion SLC transporters / copper ion transport / ferroxidase / ferroxidase activity / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / iron ion transport ...Defective SLC40A1 causes hemochromatosis 4 (HFE4) (macrophages) / Defective CP causes aceruloplasminemia (ACERULOP) / Metal ion SLC transporters / copper ion transport / ferroxidase / ferroxidase activity / Post-translational protein phosphorylation / Iron uptake and transport / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / iron ion transport / protein-folding chaperone binding / blood microparticle / intracellular iron ion homeostasis / oxidoreductase activity / copper ion binding / lysosomal membrane / 小胞体 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase ...: / Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / 酸素 / セルロプラスミン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Card, G.L. / Zaitsev, V.N. / Lindley, P.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1996
タイトル: The X-ray structure of human serum ceruloplasmin at 3.1 angstrom: Nature of the copper centres.
著者: Zaitseva, I. / Zaitsev, V. / Card, G. / Moshkov, K. / Bax, B. / Ralph, A. / Lindley, P.
履歴
登録1996年9月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CERULOPLASMIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,21413
ポリマ－120,2311
非ポリマー98312
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)213.920, 213.920, 85.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 CERULOPLASMIN / セルロプラスミン


分子量: 120231.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLASMA / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P00450, ferroxidase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-O / OXYGEN ATOM / 水 / 酸素


分子量: 15.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O
非ポリマーの詳細RESIDUES 339 - 346, 475 - 482, 885 - 891 AND 1041 - 1046 AND THE CARBOHYDRATE SIDE CHAINS ATTACHED ...RESIDUES 339 - 346, 475 - 482, 885 - 891 AND 1041 - 1046 AND THE CARBOHYDRATE SIDE CHAINS ATTACHED TO ASN 339 AND ASN 378 ARE MISSING DUE TO BREAKS IN THE ELECTRON DENSITY. ONLY THE FIRST NAG RESIDUE HAS BEEN PLACED FOR ASN 119 AND AND ASN 743.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 5.65 / 詳細: pH 5.65
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 5.45 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
128-30 mg/mlhCP1drop
23 %(w/v)PEG200001drop
3250 mM1dropNaCl
4100 mMsodium acetate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 276 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 / 波長: 0.87, 0.882
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.871
20.8821
反射解像度: 3→42.64 Å / Num. obs: 44533 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 76.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.276 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 93.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(ROTAVATA)データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1336 3 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 44533 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8187 0 38 0 8225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.04
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.94
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.63
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.1 Å /
反射数%反射
Rwork3470 -
obs-93.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PTOPO.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PATOPO.GRAYUM
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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