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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jtm | ||||||
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タイトル | Alternative Structures of a Sequence Extended T4 Lysozyme Show that the Highly Conserved Beta-Sheet has Weak Intrinsic Folding Propensity | ||||||
要素 | LYSOZYMEリゾチーム | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / SEQUENCE DUPLICATION / CONTEXT DEPENDENT FOLDING / SEQUENCE REPEAT | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Sagermann, M. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Crystal Structures of a T4-lysozyme Duplication-extension Mutant Demonstrate that the Highly Conserved beta-Sheet Region has Low Intrinsic Folding Propensity 著者: Sagermann, M. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999 タイトル: Structural Characterization of an Engineered Tandem Repeat contrasts the Importance of Context and Sequence in Protein Folding 著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1jtm.cif.gz | 46.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1jtm.ent.gz | 32.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1jtm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jt/1jtm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jt/1jtm | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 20221.203 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: E / プラスミド: PHS1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, リゾチーム |
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#2: 化合物 | ChemComp-BME / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 50MM TRIS-GLYCINE, 20% PEG 8000, 10% Isopropanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.5 / 詳細: used microseeding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 170 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月21日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→17 Å / Num. all: 19736 / Num. obs: 19736 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 3.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2714 / Rsym value: 0.26 / % possible all: 99.8 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.068 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB ID 2LZM 解像度: 1.9→17 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The structure was refined in the absence of water molecules. Only a BME molecule and a polyalanine peptide chain was fitted into difference density. The inserted polyalanine refined to a ...詳細: The structure was refined in the absence of water molecules. Only a BME molecule and a polyalanine peptide chain was fitted into difference density. The inserted polyalanine refined to a grouped occupancy of ca. 0.3. Other less clear difference densities were observed as well but not fitted. The fitted chain was labeled with chain B. The connection of this chain to the c-terminus of the molecule is in very weak density and was not modeled.The former c-terminal residues Asn163 and Leu164 could were not detectable as well. Combination of CNS, BUSTER and TNT used for refinement.
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原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→17 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Rfactor all: 0.219 / Rfactor obs: 0.214 / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.214 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 1.4 |