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- PDB-1jff: Refined structure of alpha-beta tubulin from zinc-induced sheets ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jff
タイトルRefined structure of alpha-beta tubulin from zinc-induced sheets stabilized with taxol
要素
  • tubulin alpha chain
  • tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / dimer / GTPase (GTPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of axon guidance / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle ...positive regulation of axon guidance / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / cellular response to interleukin-4 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / double-stranded RNA binding / mitotic cell cycle / nervous system development / 微小管 / protein heterodimerization activity / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal ...Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix Hairpins / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / パクリタキセル / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線結晶学 / 分子置換 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lowe, J. / Li, H. / Downing, K.H. / Nogales, E.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2001
タイトル: Refined structure of alpha beta-tubulin at 3.5 A resolution.
著者: J Löwe / H Li / K H Downing / E Nogales /
要旨: We present a refined model of the alpha beta-tubulin dimer to 3.5 A resolution. An improved experimental density for the zinc-induced tubulin sheets was obtained by adding 114 electron diffraction ...We present a refined model of the alpha beta-tubulin dimer to 3.5 A resolution. An improved experimental density for the zinc-induced tubulin sheets was obtained by adding 114 electron diffraction patterns at 40-60 degrees tilt and increasing the completeness of structure factor amplitudes to 84.7 %. The refined structure was obtained using maximum-likelihood including phase information from experimental images, and simulated annealing Cartesian refinement to an R-factor of 23.2 and free R-factor of 29.7. The current model includes residues alpha:2-34, alpha:61-439, beta:2-437, one molecule of GTP, one of GDP, and one of taxol, as well as one magnesium ion at the non-exchangeable nucleotide site, and one putative zinc ion near the M-loop in the alpha-tubulin subunit. The acidic C-terminal tails could not be traced accurately, neither could the N-terminal loop including residues 35-60 in the alpha-subunit. There are no major changes in the overall fold of tubulin with respect to the previous structure, testifying to the quality of the initial experimental phases. The overall geometry of the model is, however, greatly improved, and the position of side-chains, especially those of exposed polar/charged groups, is much better defined. Three short protein sequence frame shifts were detected with respect to the non-refined structure. In light of the new model we discuss details of the tubulin structure such as nucleotide and taxol binding sites, lateral contacts in zinc-sheets, and the significance of the location of highly conserved residues.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Structure of the alpha beta tubulin dimer by electron crystallography
著者: Nogales, E. / Wolf, S.G. / Downing, K.H.
履歴
登録2001年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年6月11日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.42017年10月4日Group: Data collection / Data processing / Refinement description
カテゴリ: em_3d_reconstruction / em_image_scans / software
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tubulin alpha chain
B: tubulin beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9257
ポリマ－100,0152
非ポリマー1,9105
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area29840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.200, 93.500, 90.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 tubulin alpha chain


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain脳 / 参照: UniProt: P81947*PLUS
#2: タンパク質 tubulin beta chain


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain脳 / 参照: UniProt: Q6B856*PLUS

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非ポリマー , 5種, 5分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM

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詳細

配列の詳細THE SAMPLE WAS BOVINE, BUT THE MODELED PROTEIN SEQUENCES ARE FROM SUS SCROFA (PIG). THE AUTHORS ...THE SAMPLE WAS BOVINE, BUT THE MODELED PROTEIN SEQUENCES ARE FROM SUS SCROFA (PIG). THE AUTHORS USED THE SEQUENCES FROM THE MOST ABUNDANT ISOTYPE OF PIG BRAIN TUBULIN. THE RESIDUES IN CHAIN B ARE NOT SEQUENTIALLY NUMBERED. RESIDUES 44 AND 47 AND RESIDUES 360 AND 369 ARE COVALENTLY BOUND.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学 / 使用した結晶の数: 200
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Alpha-Beta-tubulin sheets / タイプ: COMPLEX
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embeddingMaterial: tannin
急速凍結凍結剤: NITROGEN
結晶解説: JEOL 4000 electron microscope was used. Kodak film and gatan CCD were used as detectors. Temperature was 93 Kelvin.
結晶化温度: 305 K / 手法: aberrant polymerization of tubulin / pH: 5.8
詳細: Zn++, pH 5.8, aberrant polymerization of tubulin, temperature 305K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

EM imaging
ID照射モードモデルモードSpecimen-ID
1SPOT SCANJEOL 4000BRIGHT FIELDBright-field microscopy1
2FLOOD BEAMJEOL 4000DIFFRACTION回折1
撮影フィルム・検出器のモデル: GENERIC FILM / 詳細: low dose
回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1931
21
放射光源由来: ELECTRON MICROSCOPE / タイプ: JEOL 4000 electron microscope / 波長: 0.0194 Å
検出器
タイプID検出器日付
KODAK1FILM1994年1月1日
GATAN2CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0194 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. all: 12422 / Num. obs: 12422 / % possible obs: 73 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.25 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1080 / % possible all: 73
反射
*PLUS
% possible obs: 73 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
CNS0.9精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TUB

1tub


解像度: 3.5→20 Å / Isotropic thermal model: overall anisotropic / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber / 詳細: constrained
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2966 623 random
Rwork0.2315 --
all-12422 -
obs-12422 -
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.5 Å20 Å20 Å2
2--10.8 Å20 Å2
3----37.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6578 0 124 0 6702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.01
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_d1.561
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.66 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3834 58
Rwork0.2315 -
obs-1080
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.4 Å2
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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