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万見
- PDB-1j53: Structure of the N-terminal Exonuclease Domain of the Epsilon Sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j53
タイトルStructure of the N-terminal Exonuclease Domain of the Epsilon Subunit of E.coli DNA Polymerase III at pH 8.5
要素DNA polymerase III, epsilon chainDNAポリメラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / DNA polymerase proofreading domain
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase III, core complex / DNA replication proofreading / DNA polymerase III complex / lagging strand elongation / replisome / exonuclease activity / leading strand elongation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNAポリメラーゼ ...DNA polymerase III, core complex / DNA replication proofreading / DNA polymerase III complex / lagging strand elongation / replisome / exonuclease activity / leading strand elongation / 3'-5' exonuclease activity / DNA-templated DNA replication / DNAポリメラーゼ / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase 3, epsilon subunit / DNA polymerase III epsilon subunit, exonuclease domain / エキソヌクレアーゼ / Exonuclease, RNase T/DNA polymerase III / EXOIII / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / DNA polymerase III subunit epsilon
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hamdan, S. / Carr, P.D. / Brown, S.E. / Ollis, D.L. / Dixon, N.E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural Basis for Proofreading during Replication of the Escherichia coli Chromosome
著者: Hamdan, S. / Carr, P.D. / Brown, S.E. / Ollis, D.L. / Dixon, N.E.
履歴
登録2002年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase III, epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6207
ポリマ－20,7421
非ポリマー8786
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.8, 60.8, 111.1
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA polymerase III, epsilon chain / DNAポリメラーゼ


分子量: 20741.689 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal exonuclease domain (residues 1-186) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PSHSH1018 / 属 (発現宿主): T7-like viruses / 発現宿主: Enterobacteria phage T7 (ファージ) / 参照: UniProt: P03007, DNAポリメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.29 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, magnesium sulfate, cacodylate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 詳細: Hamdan, S., (2000) J.Struct.Biol., 131, 164.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
150 mMsodium HEPES1droppH7.5
22 mMdithiothreitol1drop
311.5 mg/mlprotein1drop
45 mMTMP1drop
55 mM1dropMnSO4
620-21 %PEG80001reservoir
70.1 Mcacodylate1reservoirpH5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9796
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 20091 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.1 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.204 / Num. unique all: 1920 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.204

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
CNS精密化
CCP4位相決定
精密化解像度: 1.8→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: maximum likelihood target refinements (positional, individual B-factor, and simulated annealing using standard CNS scripts). The TMP 2100 molecule was fitted into the electron density but not ...詳細: maximum likelihood target refinements (positional, individual B-factor, and simulated annealing using standard CNS scripts). The TMP 2100 molecule was fitted into the electron density but not refined (as attempts to do so increased the Rfree value). The occupancies are zero.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 1021 -
Rwork0.199 --
obs-19726 98.2 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1360 0 52 229 1641
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.265
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.227 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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