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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1j10 | |||||||||
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タイトル | beta-amylase from Bacillus cereus var. mycoides in complex with GGX | |||||||||
要素 | Beta-amylase | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / BETA-AMYLASE / RAW-STARCH BINDING DOMAIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 beta-amylase / beta-amylase activity / amylopectin maltohydrolase activity / starch binding / polysaccharide catabolic process / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Bacillus cereus (セレウス菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Oyama, T. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Nitta, Y. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 2003 タイトル: Crystal Structures of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides in Complexes with Substrate Analogs and Affinity-Labeling Reagents 著者: Oyama, T. / Miyake, H. / Kusunoki, M. / Nitta, Y. #1: ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 1999 タイトル: Crystal Structure of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides at 2.2 A resolution 著者: Oyama, T. / Kusunoki, M. / Kishimoto, Y. / Takasaki, Y. / Nitta, Y. #2: ジャーナル: BIOSCI.BIOTECHNOL.BIOCHEM. / 年: 1996 タイトル: Kinetic Study of Active Site Structure of beta-Amylase from Bacillus cereus var. mycoides 著者: Nitta, Y. / Shirakawa, M. / Takasaki, Y. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1j10.cif.gz | 421.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1j10.ent.gz | 348.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1j10.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j1/1j10 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/j1/1j10 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58358.523 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus cereus (セレウス菌) / 株: var. mycoides / 参照: UniProt: P36924, beta-amylase #2: 多糖 | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose #3: 多糖 | alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-xylopyranose | #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.5 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 詳細: PEG 6000, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Oyama, T., (1998) Protein Pept.Lett., 5, 349. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月14日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→42.6 Å / Num. obs: 154446 / % possible obs: 82.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.06 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.09 Å / Rmerge(I) obs: 0.217 / % possible all: 60.4 |
反射 | *PLUS 冗長度: 2.1 % / Num. measured all: 322908 / Rmerge(I) obs: 0.06 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 60.4 % / 冗長度: 1.6 % / Num. unique obs: 14111 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 開始モデル: PDB ENTRY 5BCA 解像度: 2.1→8 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 5 % | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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