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- PDB-1hm3: ACTIVE SITE OF CHONDROITINASE AC LYASE REVEALED BY THE STRUCTURE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hm3
タイトルACTIVE SITE OF CHONDROITINASE AC LYASE REVEALED BY THE STRUCTURE OF ENZYME-OLIGOSACCHARIDE COMPLEXES AND MUTAGENESIS
要素CHONDROITINASE AC
キーワードLYASE (リアーゼ) / protein-oligosaccharide complex / active site (活性部位) / catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


chondroitin AC lyase / chondroitin AC lyase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8, central domain / Polysaccharide lyase family 8, super-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 ...Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8, central domain / Polysaccharide lyase family 8, super-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / グリコシルトランスフェラーゼ / Alpha/alpha barrel / Distorted Sandwich / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pedobacter heparinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Huang, W. / Boju, L. / Tkalec, L. / Su, H. / Yang, H.O. / Gunay, N.S. / Linhardt, R.J. / Kim, Y.S. / Matte, A. / Cygler, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Active site of chondroitin AC lyase revealed by the structure of enzyme-oligosaccharide complexes and mutagenesis.
著者: Huang, W. / Boju, L. / Tkalec, L. / Su, H. / Yang, H.O. / Gunay, N.S. / Linhardt, R.J. / Kim, Y.S. / Matte, A. / Cygler, M.
履歴
登録2000年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHONDROITINASE AC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,5325
ポリマ－79,7981
非ポリマー1,7354
水5,873326
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.900, 86.900, 192.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CHONDROITINASE AC


分子量: 79797.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pedobacter heparinus (バクテリア)
発現宿主: Pedobacter heparinus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q59288, chondroitin AC lyase

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糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 2-O-methyl-beta-L-fucopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranuronic acid-(1-2)- ...2-O-methyl-beta-L-fucopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranuronic acid-(1-2)-[alpha-L-rhamnopyranose-(1-4)]alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 794.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucp[2Me]b1-4DXylpb1-4DGlcpAa1-2[LRhapa1-4]DManpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/5,5,4/[a1122h-1a_1-5][a2122A-1a_1-5][a212h-1b_1-5][a1221m-1b_1-5_2*OC][a2211m-1a_1-5]/1-2-3-4-5/a2-b1_a4-e1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-GlcpA]{[(4+1)][b-D-Xylp]{[(4+1)][b-L-Fucp2Me]{}}}[(4+1)][b-L-Rhap]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranuronic acid-(1-2)-[alpha-L-rhamnopyranose-(1-4)]alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 502.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpAa1-2[LRhapa1-4]DManpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a1122h-1a_1-5][a2122A-1a_1-5][a2211m-1a_1-5]/1-2-3/a2-b1_a4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-GlcpA]{}[(4+1)][a-L-Rhap]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 397.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpAb1-3DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122A-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-GlcpA]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 327分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.91 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, sodium acetate, hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 %(w/v)PEG33501reservoir
2400 mMsodium acetate1reservoir
3100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.007 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 43620 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.0082 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.269 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. measured all: 265815
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.1→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.254 1280 random
Rwork0.226 --
obs-45189 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5382 0 114 326 5822

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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