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- PDB-1hio: HISTONE OCTAMER (CHICKEN), CHROMOSOMAL PROTEIN, ALPHA CARBONS ONLY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hio
タイトルHISTONE OCTAMER (CHICKEN), CHROMOSOMAL PROTEIN, ALPHA CARBONS ONLY
要素
  • HISTONE H2AヒストンH2A
  • HISTONE H2BヒストンH2B
  • HISTONE H3ヒストンH3
  • HISTONE H4ヒストンH4
キーワードCHROMOSOMAL PROTEIN (染色体) / HISTONE (ヒストン) / NUCLEOSOME CORE
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / Processing of DNA double-strand break ends / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / HATs acetylate histones / Ub-specific processing proteases / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A-IV / Histone H2B 5 / Histone H2B 7 / ヒストンH4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Arents, G. / Moudrianakis, E.N.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: The nucleosomal core histone octamer at 3.1 A resolution: a tripartite protein assembly and a left-handed superhelix.
著者: Arents, G. / Burlingame, R.W. / Wang, B.C. / Love, W.E. / Moudrianakis, E.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Spectropolarimetric Analysis of the Core Histone Octamer and its Subunits
著者: Godfrey, J.E. / Baxevanis, A.D. / Moudrianakis, E.N.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1985
タイトル: Crystallographic Structure of the Octameric Histone Core of the Nucleosome at a Resolution of 3.3 A
著者: Burlingame, R.W. / Love, W.E. / Wang, B.C. / Hamlin, R. / Xuong, N.H. / Moudrianakis, E.N.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1984
タイトル: Crystals of the Octameric Histone Core of the Nucleosome
著者: Burlingame, R.W. / Love, W.E. / Moudrianakis, E.N.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1980
タイトル: Reversible Association of Calf Thymus Histones to Form the Symmetrical Octamer (H2Ah2Bh3H4)2: A Case of a Mixed-Associating System
著者: Godfrey, J.E. / Eickbush, T.H. / Moudrianakis, E.N.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1978
タイトル: The Histone Core Complex: An Octamer Assembled by Two Sets of Protein-Protein Interactions
著者: Eickbush, T.H. / Moudrianakis, E.N.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1978
タイトル: The Compaction of DNA Helices Into Either Continuous Supercoils or Folded-Fiber Rods and Toroids
著者: Eickbush, T.H. / Moudrianakis, E.N.
履歴
登録1991年9月19日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H2A
B: HISTONE H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6564
ポリマ－39,6564
非ポリマー00
水0
1
A: HISTONE H2A
B: HISTONE H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4

A: HISTONE H2A
B: HISTONE H2B
C: HISTONE H3
D: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3128
ポリマ－79,3128
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.820, 118.820, 102.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 HISTONE H2A / ヒストンH2A / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10401.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: THYMUS胸腺 / 参照: UniProt: P02263
#2: タンパク質 HISTONE H2B / ヒストンH2B / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9910.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: THYMUS胸腺 / 参照: UniProt: P02279, UniProt: P0C1H5*PLUS
#3: タンパク質 HISTONE H3 / ヒストンH3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10776.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: THYMUS胸腺 / 参照: UniProt: P84229
#4: タンパク質 HISTONE H4 / ヒストンH4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8568.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: THYMUS胸腺 / 参照: UniProt: P62801

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.75 %
解説: THE ENTRY WAS SUBMITTED IN 1991, WITHOUT COMPLETE EXPERIMENTAL DETAILS.
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
22 M1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
410 mMTris-HCl1drop
560 %ammonium sulfate1reservoir
610 mM1reservoirNaP2O7
75 mMEDTA1reservoir
81 %2-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.1→10 Å / σ(F): 2
詳細: THIS ENTRY WAS SUBMITTED IN 1991, WITHOUT COMPLETE REFINEMENT DETAILS. PLEASE NOTE THAT THE ORIGINAL COORDINATES SENT TO PDB IN 1991 ARE ALPHA CARBONS ONLY. THE FULL COORDINATES (AS OF ...詳細: THIS ENTRY WAS SUBMITTED IN 1991, WITHOUT COMPLETE REFINEMENT DETAILS. PLEASE NOTE THAT THE ORIGINAL COORDINATES SENT TO PDB IN 1991 ARE ALPHA CARBONS ONLY. THE FULL COORDINATES (AS OF 09/15/98) CAN BE FOUND AT THE URL HTTP://WWW.BIO.JHU.EDU/FACULTY/MOUDRIANAKIS/ MOUDRIANAKIS.HTML
Rfactor反射数
obs0.255 13542
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数354 0 0 0 354
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.039

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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