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- PDB-1gsf: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1 COMPLEXED WITH ETHACRYNIC ACID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsf
タイトルGLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1 COMPLEXED WITH ETHACRYNIC ACID
要素GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
キーワードTRANSFERASE (GLUTATHIONE) / A1-1
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHACRYNIC ACID / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者L'Hermite, G. / Sinning, I. / Cameron, A.D. / Jones, T.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structural analysis of human alpha-class glutathione transferase A1-1 in the apo-form and in complexes with ethacrynic acid and its glutathione conjugate.
著者: Cameron, A.D. / Sinning, I. / L'Hermite, G. / Olin, B. / Board, P.G. / Mannervik, B. / Jones, T.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Structure Determination and Refinement of Human Alpha Class Glutathione Transferase A1-1, and a Comparison with the Mu and Pi Class Enzyme
著者: Sinning, I. / Kleywegt, G.J. / Cowan, S.W. / Reinemer, P. / Dirr, H.W. / Huber, R. / Gilliland, G.L. / Armstrong, R.N. / Ji, X. / Board, P.G. / Olin, B. / Mannervik, B. / Jones, T.A.
履歴
登録1995年6月9日処理サイト: BNL
改定 1.01995年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
B: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
C: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
D: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,3688
ポリマ－102,1564
非ポリマー1,2134
水2,702150
1
A: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
B: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6844
ポリマ－51,0782
非ポリマー6062
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20310 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
D: GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,6844
ポリマ－51,0782
非ポリマー6062
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.800, 95.600, 105.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 56 / 2: CIS PROLINE - PRO B 56
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.59237, 0.10246, 0.79912), (0.00376, -0.99152, 0.12992), (0.80566, 0.07997, 0.58696)105.18658, 38.57485, -4.56058
2given(-0.58756, 0.10534, 0.8023), (0.00078, -0.99142, 0.13074), (0.80918, 0.07745, 0.58243)104.87399, 38.83441, -4.58805
3given(-0.57171, -0.02076, 0.82019), (-0.01954, -0.99905, -0.03891), (0.82022, -0.03827, 0.57076)108.05824, 41.26085, -55.51672
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 2 .. A 438 TRANSFORMS A CHAIN OF DIMER TO A CHAIN OF SECOND DIMER OF THE ASYMMETRIC UNIT M2 B 2 .. B 438 TRANSFORMS B CHAIN OF DIMER TO B CHAIN OF SECOND DIMER OF THE ASYMMETRIC UNIT M3 A 2 .. A 438 B 2 .. B 438 0.001 TRANSFORMS A CHAIN OF DIMER TO B CHAIN OF DIMER

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要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1


分子量: 25538.924 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER肝臓 / プラスミド: PTACGST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM103
参照: UniProt: P08263, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-EAA / ETHACRYNIC ACID / エタクリン酸 / Etacrynic acid


分子量: 303.138 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12Cl2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES ARE NUMBERED FROM 2 TO 222. THE ETHACRYNIC ACID HAS BEEN NUMBERED 223.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
155 mg/mlprotein1drop
210-20 %PEG20001drop
3100 mMTris-HCl1drop
430 mMNaAc1drop
51 %beta-mercaptoethanol1drop
610-20 %PEG20001reservoir
7100 mMTris-HCl1reservoir
830 mMNaAc1reservoir
91 %beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年10月21日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→10 Å / Num. obs: 26072 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.078
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Num. measured all: 41606 / Rmerge(I) obs: 0.078

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
R-AXISデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.7→7.5 Å / σ(F): 0
詳細: RESIDUE ARG 89 HAS BEEN MODELLED IN 2 CONFORMATIONS AS FOR THE HIGHER RESOLUTION GST A 1-1 STRUCTURE COMPLEXED WITH A GLUTATHIONE, ETHACRYNIC ACID CONJUGATE. THIS RESIDUE LIES AT THE DIMER ...詳細: RESIDUE ARG 89 HAS BEEN MODELLED IN 2 CONFORMATIONS AS FOR THE HIGHER RESOLUTION GST A 1-1 STRUCTURE COMPLEXED WITH A GLUTATHIONE, ETHACRYNIC ACID CONJUGATE. THIS RESIDUE LIES AT THE DIMER INTERFACE CLOSE TO AN NCS COPY OF ITSELF.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 -5 %
Rwork0.229 --
obs0.229 24937 94.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 43 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7228 0 76 150 7454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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