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- PDB-1g3i: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HSLUV PROTEASE-CHAPERONE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g3i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HSLUV PROTEASE-CHAPERONE COMPLEX
要素
  • ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
  • ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
キーワードCHAPERONE/HYDROLASE / CHAPERONE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Sousa, M.C. / Trame, C.B. / Tsuruta, H. / Wilbanks, S.M. / Reddy, V.S. / McKay, D.B.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal and solution structures of an HslUV protease-chaperone complex.
著者: Sousa, M.C. / Trame, C.B. / Tsuruta, H. / Wilbanks, S.M. / Reddy, V.S. / McKay, D.B.
履歴
登録2000年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
B: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
C: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
D: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
E: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
F: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
G: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
H: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
I: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
J: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
K: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
L: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
M: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
N: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
O: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
P: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
Q: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
R: ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV
S: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
T: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
U: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
V: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
W: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
X: ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)826,22736
ポリマ－820,14124
非ポリマー6,08612
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area92590 Å2
ΔGint-248 kcal/mol
Surface area232070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)209.223, 220.579, 241.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is the complex HslU12-HslV12 seen in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質
ATP-DEPENDENT HSLU PROTEASE ATP-BINDING SUBUNIT HSLU / HSLU


分子量: 49441.504 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43773
#2: タンパク質
ATP-DEPENDENT PROTEASE HSLV / HSLV


分子量: 18903.549 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P43772, EC: 3.4.99.-
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG monomethyl ether 2000, potassium Chloride, magnesium acetate, citrate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-20 mg/mlprotein1drop
210 mMMOPS1drop
31 mM1dropMg(OAc)2
41 mMATP1drop
53-6 %PEG2000MME1reservoir
61 M1reservoirKCl
710 mM1reservoirMg(OAc)2
850 mMcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→30 Å / Num. all: 134912 / Num. obs: 134912 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 80.6
反射
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 297864
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.4 Å / % possible obs: 80.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: H. influenzae HslU at 2.3A H. influenzae HslV at 1.9A

解像度: 3.41→30.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 9712778.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 6383 5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 126814 --
all-134912 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.96 Å2 / ksol: 0.238 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 102.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--28.95 Å20 Å20 Å2
2---7.75 Å20 Å2
3---36.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.41→30.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数45156 0 372 0 45528
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 852 5.1 %
Rwork0.344 15794 -
obs--65.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2BILL_DNA-RNA-ATP_REP.PARAMBILL_ATP.TOP2
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 102.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.367 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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