+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fpz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF KINASE ASSOCIATED PHOSPHATASE (KAP) WITH A SUBSTITUTION OF THE CATALYTIC SITE CYSTEINE (CYS140) TO A SERINE | ||||||
要素 | CYCLIN-DEPENDENT KINASE INHIBITOR 3サイクリン依存性キナーゼ阻害因子 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / alpha-beta sandwich | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / 脱リン酸化 / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of cell cycle ...protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / 脱リン酸化 / プロテインチロシンホスファターゼ / protein tyrosine phosphatase activity / G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Song, H. / Hanlon, N. / Brown, N.R. / Noble, M.E.M. / Johnson, L.N. / Barford, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001 タイトル: Phosphoprotein-protein interactions revealed by the crystal structure of kinase-associated phosphatase in complex with phosphoCDK2. 著者: Song, H. / Hanlon, N. / Brown, N.R. / Noble, M.E. / Johnson, L.N. / Barford, D. #1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993 タイトル: Cdi1, a human G1 and S phase protein phosphatase that associates with Cdk2 著者: Gyruris, J. / Golemis, E. / Chertkov, H. / Brent, R. #2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1993 タイトル: The p21Cdk-interacting protein Cip1 is a potent inhibitor of G1 cyclin-dependent kinases 著者: Harper, J.W. / Adami, G.R. / Wei, N. / Keyomarsi, K. / Elledge, S.J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1fpz.cif.gz | 230.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1fpz.ent.gz | 186.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1fpz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fp/1fpz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fp/1fpz | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
5 |
| ||||||||
6 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23819.057 Da / 分子数: 6 / 変異: C140S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HOMO SAPIENS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q16667, プロテインチロシンホスファターゼ #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.09 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: PEG 8000, ammonium sulphate, sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 詳細: Hanlon, N., (1998) Protein Sci., 7, 508. | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87 |
検出器 | タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2000年1月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 90055 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 9.3 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.12 Å / Rmerge(I) obs: 0.38 / % possible all: 91.6 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 319770 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
| ||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.202 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |