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- PDB-1fin: CYCLIN A-CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 COMPLEX -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1fin
タイトルCYCLIN A-CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 COMPLEX
構成要素
  • CYCLIN A
  • CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/CYCLIN) / COMPLEX (TRANSFERASE-CYCLIN) / CYCLIN (サイクリン) / CDK / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / COMPLEX (TRANSFERASE-CYCLIN) complex
機能・相同性Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / Protein kinase-like domain superfamily / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin-like / Protein kinase, ATP binding site / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A ...Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Phosphorylation of proteins involved in the G2/M transition by Cyclin A:Cdc2 complexes / Protein kinase-like domain superfamily / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin-like / Protein kinase, ATP binding site / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / G0 and Early G1 / Ub-specific processing proteases / Cyclin-A, N-terminal / Protein kinase domain profile. / Cyclin-like superfamily / サイクリン / Cyclins signature. / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinases ATP-binding region signature. / N-terminal region of cyclin_N / Cyclin, C-terminal domain / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Processing of DNA double-strand break ends / Protein kinase domain / Cyclin, C-terminal domain / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / 遺伝的組換え / PTK6 Regulates Cell Cycle / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Protein kinase domain / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin, N-terminal / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Serine/threonine-protein kinase, active site / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Activation of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / G2 Phase / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Cyclin, N-terminal domain / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cellular response to cocaine / cell cycle G1/S phase transition / male pronucleus / female pronucleus / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cellular response to leptin stimulus / response to glucagon / cochlea development / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of DNA replication / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of mitotic nuclear division / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-dependent DNA replication initiation / Y染色体 / cyclin-dependent protein kinase activity / X染色体 / histone phosphorylation / centrosome duplication / centriole replication / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / condensed chromosome / カハール体 / cellular response to nitric oxide / positive regulation of cell cycle / cyclin binding / mitotic G1 DNA damage checkpoint / regulation of gene silencing / potassium ion transport / meiotic cell cycle / cellular response to estradiol stimulus / chromosome, telomeric region / animal organ regeneration / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of fibroblast proliferation / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Ras protein signal transduction / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / cellular response to hypoxia / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic cell cycle / transcription factor complex / G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA複製 / エンドソーム / peptidyl-serine phosphorylation / protein deubiquitination / 中心体
機能・相同性情報
試料の由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 2.3 Å 分解能
データ登録者Jeffrey, P.D. / Russo, A.A. / Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Nature / : 1995
タイトル: Mechanism of CDK activation revealed by the structure of a cyclinA-CDK2 complex.
著者: Jeffrey, P.D. / Russo, A.A. / Polyak, K. / Gibbs, E. / Hurwitz, J. / Massague, J. / Pavletich, N.P.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 1996年7月14日 / 公開: 1997年1月27日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.01997年1月27日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年3月24日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
B: CYCLIN A
C: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
D: CYCLIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7026
ポリマ-127,6884
非ポリマ-1,0142
7,494416
1
A: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
B: CYCLIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3513
ポリマ-63,8442
非ポリマ-5071
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)4170
ΔGint (kcal/M)-15
Surface area (Å2)22830
実験手法PISA
2
C: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2
D: CYCLIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,3513
ポリマ-63,8442
非ポリマ-5071
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)4050
ΔGint (kcal/M)-12
Surface area (Å2)22760
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)185.100, 185.100, 214.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP 62 2 2

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 / / CDK2


分子量: 33976.488 Da / 分子数: 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / : Homoヒト属 / 細胞株: SF9 / プラスミドの名称: PET3A / 属 (発現宿主): Spodoptera
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P24941, Transferases, Transferring phosphorus-containing groups, Phosphotransferases with an alcohol group as acceptor
#2: タンパク質・ペプチド CYCLIN A /


分子量: 29867.512 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 173 - 432 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / : Homoヒト属
説明: THE FRAGMENT USED IN THE CRYSTALLIZATION WAS PRODUCED BY THE CLEAVAGE OF FULL-LENGTH CYCLIN A BY SUBTILISIN
細胞株: SF9 / プラスミドの名称: PET3A / 属 (発現宿主): Escherichia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P20248
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / : C10H16N5O13P3 / アデノシン三リン酸 / コメント: ATP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折

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試料調製

結晶Density Matthews: 4.16 / Density percent sol: 7 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
実験手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
125 mg/mlCDK2 and cyclinA fragment1drop
240 mMHEPES1drop
30.2 M1dropNaCl
45 mMDTT1drop
528 %satammonium sulfate1reservoir
61 M1reservoirKCl
740 mMHEPES1reservoir
85 mMDTT1reservoir
910 mMATP1reservoir

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データ収集

線源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / Wavelength: 0.92
ディテクタディテクタ: CCD / Collection date: 1995年2月10日
放射Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射Number obs: 86466 / Rmerge I obs: 0.061 / Redundancy: 7.8 % / Percent possible obs: 90.2
Reflection
*PLUS
D resolution high: 2.3 Å / Number measured all: 677413

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNTrefinement
HKLdata reduction
精密化Sigma F: 2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R work: 0.208 / 最高分解能: 2.3 Å / 最低分解能: 6 Å / Number reflection obs: 70208 / Percent reflection obs: 90.2
精密化 #LAST最高分解能: 2.3 Å / 最低分解能: 6 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 8998 / 核酸: 0 / リガンド: 62 / 溶媒: 416 / 合計: 9476
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
R factor obs: 0.208

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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