PDB-1eqy: COMPLEX BETWEEN RABBIT MUSCLE ALPHA-ACTIN: HUMAN GELSOLIN DOMAIN 1

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1eqy

タイトル

COMPLEX BETWEEN RABBIT MUSCLE ALPHA-ACTIN: HUMAN GELSOLIN DOMAIN 1

要素

ALPHA ACTIN
GELSOLIN

キーワード

CONTRACTILE PROTEIN /

gelsolin /

actin (アクチン)

機能・相同性

機能・相同性情報

striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering /

renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering /

renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers /

regulation of podosome assembly /

myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction /

podosome /

筋形質 / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity /

phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton /

tropomyosin binding /

myosin heavy chain binding / mesenchyme migration /

troponin I binding / hepatocyte apoptotic process / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril /

cilium assembly / actin monomer binding / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle /

stress fiber /

titin binding /

phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization /

filopodium /

central nervous system development / actin filament organization /

マイクロフィラメント /

加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding /

actin filament binding /

マイクロフィラメント /

lamellipodium /

cell body /

actin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation /

hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding /

focal adhesion /

calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding /

extracellular space / extracellular exosome / extracellular region /

ATP binding / identical protein binding /

細胞膜 /

細胞質基質 /

細胞質
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å

データ登録者

McLaughlin, P.J. / Gooch, J.T. / Mannherz, H.G. / Weeds, A.G.

引用

ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing.
著者: McLaughlin, P.J. / Gooch, J.T. / Mannherz, H.G. / Weeds, A.G.

履歴

登録	2000年4月6日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2000年5月3日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月27日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2021年11月3日	Group: Data collection / Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1eqy.cif.gz	123.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1eqy.ent.gz	98.3 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1eqy.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/1eqy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/1eqy	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	3cjb-d 5ubo-d 1c0g-d 1c0f-d 3a5n-d 6i4k-d 1d4x-d 2ff6-d 5mvv-d 3a5m-d 6i4g-2 1dej-d 4cbw-d 6i4g-1 1nm1-d 4pkh-4 3a5o-d 1nlv-d 4pkh-2 1t44-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#19 - 2001年7月アクチン (Actin) 類似性 (18) #18 - 2001年6月ミオシン (Myosin) 類似性 (9) #56 - 2004年8月カスパーゼ (Caspases) 類似性 (1) #241 - 2020年1月 20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules) 類似性 (3)

登録構造単位

S: GELSOLIN

A: ALPHA ACTIN

ヘテロ分子

56.8 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	57.330, 70.880, 183.580
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	GELSOLIN / 分子量: 14060.871 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN 1 / 変異: N33C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: PLASMA / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: タンパク質	ALPHA ACTIN 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P68135
#3: 化合物	ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物	ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₆N₅O₁₃P₃ / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 635 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶

マシュー密度: 3.32 Å³/Da / 溶媒含有率: 62.94 %

結晶化

温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6
詳細: PEG 6000, sodium chloride, adenosine triphosphate, calcium, magnesium, sodium azide, pH 6.6, Vapor Diffusion, temperature 298.0K

結晶化

*PLUS

温度: 20 ℃

溶液の組成

*PLUS

ID	濃度	一般名	Crystal-ID	Sol-ID	化学式
1	5-9 %	PEG6000	1	reservoir
2	0.15 M		1	reservoir	NaCl
3	0.1 mM	ATP	1	reservoir
4	0.1 mM		1	reservoir	Mg2+
5	1 mM		1	reservoir	NaN3

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.911
検出器	タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月19日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.911 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.3→15.4 Å / Num. obs: 28998 / % possible obs: 89.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / B_iso Wilson estimate: 31.5 Å² / R_merge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 5.7
反射シェル	解像度: 2.33→2.46 Å / 冗長度: 2.3 % / R_merge(I) obs: 0.21 / % possible all: 66
反射シェル	PLUS % possible obs*: 66 %

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
X-PLOR		モデル構築
SHELXL-97		精密化
MOSFLM		データ削減
CCP4	(TRUNCATE)	データスケーリング
X-PLOR		位相決定

精密化

解像度: 2.3→15.4 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.28	1474	-
R_work	0.174	-	-
obs	0.174	28975	100 %
all	-	28975	-

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.3→15.4 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	3817	0	34	635	4486

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal
X-RAY DIFFRACTION	s_bond_d	0.007
X-RAY DIFFRACTION	s_angle_d	1.54

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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