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- PDB-1em9: ROUS SARCOMA VIRUS CAPSID PROTEIN: N-TERMINAL DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1em9
タイトルROUS SARCOMA VIRUS CAPSID PROTEIN: N-TERMINAL DOMAIN
要素GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / VIRUS/VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / カプシド / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / host cell plasma membrane / タンパク質分解 ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / カプシド / structural constituent of virion / nucleic acid binding / aspartic-type endopeptidase activity / host cell plasma membrane / タンパク質分解 / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Kingston, R.L. / Fitzon-Ostendorp, T. / Eisenmesser, E.Z. / Schatz, G.W. / Vogt, V.M. / Post, C.B. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Structure and self-association of the Rous sarcoma virus capsid protein.
著者: Kingston, R.L. / Fitzon-Ostendorp, T. / Eisenmesser, E.Z. / Schatz, G.W. / Vogt, V.M. / Post, C.B. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2000年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27
B: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0213
ポリマ－32,9962
非ポリマー241
水1,820101
1
A: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5222
ポリマ－16,4981
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4981
ポリマ－16,4981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.5, 64.5, 108.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The 'dimer' found in the asymmetric unit is of unknown biological significance.

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要素

#1: タンパク質 GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27


分子量: 16498.105 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus - Prague C (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirusアルファレトロウイルス属 / 生物種: Rous sarcoma virusラウス肉腫ウイルス / 株: PRAGUE C / Plasmid details: PET-3XC (NOVAGEN) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03322
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9.1
詳細: Boric acid/Potassium Hydroxide, PEG 6000, Magnesium Nitrate, pH 9.1, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-30 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
350 mM1dropNaCl
40.15 Mboric acid/KOH1reservoir
516-22 %(v/v)PEG60001reservoir
60.7 M1reservoirMgNO32

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1.037
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.037 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→55 Å / Num. all: 17194 / Num. obs: 17194 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル解像度: 2.05→2.11 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.335 / % possible all: 89.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→55.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber (1991)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 875 5.1 %Random
Rwork0.247 ---
all-17194 --
obs-17194 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 63.4687 Å2 / ksol: 0.373453 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.77 Å20 Å20 Å2
2--15.61 Å20 Å2
3----8.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→55.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2155 0 1 101 2257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d19
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.83
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 94 5.6 %
Rwork0.286 1586 -
obs--51.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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