[日本語] English
万見
- PDB-1e96: Structure of the Rac/p67phox complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+96
タイトルStructure of the Rac/p67phox complex
要素
  • NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2 (NCF-2) TPR DOMAIN, RESIDUES 1-203
  • RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNALLING COMPLEX / GTPASE (GTPアーゼ) / NADPH OXIDASE (NADPHオキシダーゼ) / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / TPR MOTIF
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ファゴリソソーム / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex ...superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ファゴリソソーム / regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / NTRK2 activates RAC1 / engulfment of apoptotic cell / Inactivation of CDC42 and RAC1 / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / respiratory burst / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / ROS and RNS production in phagocytes / cell projection assembly / thioesterase binding / negative regulation of fibroblast migration / regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases activate CIT / Nef and signal transduction / superoxide anion generation / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / PCP/CE pathway / motor neuron axon guidance / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of neutrophil chemotaxis / Azathioprine ADME / Activation of RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / MET activates RAP1 and RAC1 / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cell size / DSCAM interactions / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / superoxide metabolic process / Rac protein signal transduction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / anatomical structure morphogenesis / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / localization / cellular defense response / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / 食作用 / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / positive regulation of microtubule polymerization / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / actin filament polymerization / cell chemotaxis / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell-matrix adhesion / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / positive regulation of endothelial cell migration / secretory granule membrane / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / Signal transduction by L1 / cell projection / actin filament organization / 運動性 / RHO GTPases Activate Formins / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Tetratricopeptide repeat domain ...Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / SH3ドメイン / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グアノシン三リン酸 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 / Neutrophil cytosol factor 2 / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lapouge, K. / Smith, S.J.M. / Walker, P.A. / Gamblin, S.J. / Smerdon, S.J. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structure of the TPR domain of p67phox in complex with Rac.GTP.
著者: Lapouge, K. / Smith, S.J. / Walker, P.A. / Gamblin, S.J. / Smerdon, S.J. / Rittinger, K.
履歴
登録2000年10月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1
B: NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2 (NCF-2) TPR DOMAIN, RESIDUES 1-203
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4674
ポリマ－44,9202
非ポリマー5472
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.220, 83.220, 138.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED C3 BOTULINUM TOXIN SUBSTRATE 1 / RAC1


分子量: 21429.062 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15154, UniProt: P63000*PLUS
#2: タンパク質 NEUTROPHIL CYTOSOL FACTOR 2 (NCF-2) TPR DOMAIN, RESIDUES 1-203 / P67PHOX


分子量: 23490.471 Da / 分子数: 1 / Fragment: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-4T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P19878
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION MET1PRO, GLN61LEU RAC1 ARE GTP-BINDING PROTEINS ASSOCIATED WITH PLASMA ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION MET1PRO, GLN61LEU RAC1 ARE GTP-BINDING PROTEINS ASSOCIATED WITH PLASMA MEMBRANE WHICH COULD REGULATE SECRETORY PROCESSES. THE NCF2 IS INVOLVED IN ACTIVATION OF THE LATENT NADPH OXIDASE IN ASSOCIATION WITH NCF1, AND A MEMBRANE BOUND CYTOCHROME B558

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.6 %
結晶化pH: 10.5
詳細: 0.1 M CAPS PH 10.5, 0.2 M LI ACETATE, 0.8 M NAH2PO4, 1.2 M K2HPO4
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
350 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
55 mM1dropMgCl2
60.1 MCaps1reservoir
70.2 Mlithium acetate1reservoir
80.8 Msodium phophate1reservoir
91.2 Mpotassium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 123873 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. obs: 20975 / Num. measured all: 123873

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MH1, 1A17

1mh1

1a17


解像度: 2.4→15 Å / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.411 / ESU R Free: 0.288
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 -10 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.248 18798 94.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20.32 Å20 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3----0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2888 0 33 77 2998
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.391.98
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7361.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4062
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9233
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.2694.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る