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- PDB-1e79: Bovine F1-ATPase inhibited by DCCD (dicyclohexylcarbodiimide) -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1e79
タイトルBovine F1-ATPase inhibited by DCCD (dicyclohexylcarbodiimide)
構成要素(ATP SYNTHASE ...ATP合成酵素) x 5
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP PHOSPHORYLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / F1FO ATP SYNTHASE / CENTRAL STALK
機能・相同性AAA+ ATPase domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...AAA+ ATPase domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATP合成酵素 / Cristae formation / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Mitochondrial protein import / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / proton-transporting ATP synthase complex / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / angiostatin binding / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton transmembrane transport / mitochondrial envelope / ATP biosynthetic process / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / ATP synthesis coupled proton transport / cellular response to interleukin-7 / ATP合成酵素 / mitochondrial nucleoid / 電子伝達系 / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / MHC class I protein binding / ATP metabolic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / ADP binding / lipid metabolic process / regulation of intracellular pH / ミトコンドリア内膜 / 血管新生 / response to oxidative stress / ATPase activity / 細胞膜 / ATP binding / 細胞膜 / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
機能・相同性情報
試料の由来BOS TAURUS (ウシ)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 2.4 Å 分解能
データ登録者Gibbons, C. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / : 2000
タイトル: The Structure of the Central Stalk in Bovine F(1)-ATPase at 2.4 A Resolution.
著者: Gibbons, C. / Montgomery, M.G. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Science / : 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / : 1998
タイトル: ATP Synthesis by Rotary Catalysis (Nobel Lecture)
著者: Walker, J.E.
#3: ジャーナル: Structure / : 1997
タイトル: Crystal Structure of the Epsilon Subunit of the Proton-Translocating ATP Synthase from Escherichia Coli
著者: Uhlin, U. / Cox, G.B. / Guss, J.M.
#4: ジャーナル: Nature / : 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1981
タイトル: Inactivation of Bovine Mitochondrial F1-ATPase with Dicyclohexyl-Carbodiimide [14C] Leads to the Modification of a Specific Glutamic-Acid Residue in the Beta Subunit
著者: Esch, F.S. / Bohlen, P. / Otsuka, A.S. / Yoshida, M. / Allison, W.S.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2000年8月25日 / 公開: 2000年11月3日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02000年11月3日Structure modelrepositoryInitial release
1.12011年8月31日Structure modelAtomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
1.22012年11月28日Structure modelDatabase references
1.32014年1月22日Structure modelDatabase references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM
B: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM
C: ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM
D: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
E: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
F: ATP SYNTHASE BETA CHAIN
G: ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN
H: ATP SYNTHASE DELTA CHAIN
I: ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,93022
ポリマ-372,1009
非ポリマ-2,83013
16,412911
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)44050
ΔGint (kcal/M)-277.6
Surface area (Å2)114920
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)267.200, 107.200, 135.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21

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構成要素

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ATP SYNTHASE ... , 5種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE ALPHA CHAIN HEART ISOFORM / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官・臓器: HEART心臓 / 細胞器官: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE BETA CHAIN / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官・臓器: HEART心臓 / 細胞器官: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE GAMMA CHAIN / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官・臓器: HEART心臓 / 細胞器官: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34
#4: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE DELTA CHAIN / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官・臓器: HEART心臓 / 細胞器官: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P05630, EC: 3.6.1.34
#5: タンパク質・ペプチド ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN / BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE


分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官・臓器: HEART心臓 / 細胞器官: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P05632, EC: 3.6.1.34

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非ポリマー , 7種, 924分子

#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / : C10H16N5O13P3 / アデノシン三リン酸 / コメント: ATP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / : Mg / マグネシウム
#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#9: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / : C3H8O3 / グリセリン
#10: 化合物 ChemComp-DCW / DICYCLOHEXYLUREA


分子量: 224.342 Da / 分子数: 1 / : C13H24N2O / Dicyclohexylurea
#11: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / : SO4 / 硫酸塩
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 911 / : H2O /

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN REFERENCE 4 , THE BETA SUBUNITS WERE LABELED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BIND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELED ACCORDINGLY. THUS:- ALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA (TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW:. CHAIN A: ALPHA(E) CHAIN B: ALPHA(TP) CHAIN C: ALPHA(DP) CHAIN D: BETA(DP) CHAIN E: BETA(E) CHAIN F: BETA(TP) CHAIN G: GAMMA SUBUNIT CHAIN H: DELTA SUBUNIT CHAIN I: EPSILON SUBUNIT CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF AZIDE, A KNOWN INHIBITOR, BUT THIS HAS NOT BEEN LOCATED IN THE STRUCTURE. THE DCCD INHIBITION WAS CARRIED OUT IN THE PRESENCE OF ATP. THE DICYCLOHEXYL UREA IS THE MODIFIED FORM AND BINDS TO GLUTAMATE 199 IN SUBUNIT BETADP (CHAIN ID D)
配列の詳細REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, ...REFERENCE: 1) FOR THE ALPHA SUBUNIT: J. E. WALKER, S. J. POWELL, O. VINAS AND M. J. RUNSWICK, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 4702-4708, 1989. 2) FOR THE GAMMA SUBUNIT: M. R. DYER, N. J. GAY, S. J. POWELL AND J.E. WALKER, BIOCHEMISTRY VOL 28, PP 3670-3680, 1989. DIFFERENT RESIDUE: GLY A 481, GLY B 481, GLY C 481 THIS RESIDUE WAS IDENTIFIED AS A GLY FROM THE PROTEIN SEQUENCE. IN THE CDNA SEQUENCE, THE CODON FOR THIS RESIDUE WAS AGC (SER) IN THREE CLONES WHILE IN TWO OTHERS IT WAS GGC (GLY). THE DIFFERENCE WAS THOUGHT TO BE DUE TO A MUTATION OCCURRING DURING EITHER PROPAGATION OF THE CLONES IN THE LIBRARY OR SUBCLONING INTO M13 VECTORS. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS A GLY IN THIS POSITION. DIFFERENT RESIDUE: ASP G 273 THIS RESIDUE IS NOT PRESENT IN THE BOVINE GAMMA SUBUNIT IN THE MATERIAL USED IN THIS STRUCTURE DETERMINATION. THERE IS NO CODON FOR AN ASP IN THE CDNA SEQUENCE, NO C-TERMINAL ASP WAS FOUND IN THE PROTEIN SEQUENCE FOR THE GAMMA SUBUNIT AS ISOLATED FROM BEEF HEART MITOCHONDRIA.

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 2.61 / Density percent sol: 54 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 実験手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS

Crystal ID: 1

ID濃度通称Sol ID詳細Chemical formula
1100 mMTris-HCl1solution A
2200 mM1NaCl
34 mM1MgCl2
40.04 %(w/v)sodium azide1solution A
50.004 %(w/v)PMSF1solution B
614 %(w/v)PEG60001
70.660 mMADP1solution B
80.100 mMDCCD1solution B
95 mg/mlprotein1
12400 mM2NaCl
1310 mM2MgCl2
141 mMEDTA2
159 %(w/v)PEG60002
10solution A2half conc. of above
11solution B2

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データ収集

回折平均測定温度: 1 kelvins
線源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / Wavelength: 0.87
ディテクタタイプ: ADSC CCD / ディテクタ: CCD / Collection date: 1999年6月23日
放射Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射B iso Wilson estimate: 36.405 Å2 / D resolution high: 2.4 Å / D resolution low: 2 Å / Number obs: 140093 / Observed criterion sigma I: 0 / Rmerge I obs: 0.088 / NetI over sigmaI: 8.1 / Redundancy: 2.4 % / Percent possible obs: 92.2
反射シェルRmerge I obs: 0.331 / 最高分解能: 2.4 Å / 最低分解能: 2.53 Å / MeanI over sigI obs: 2.1 / Redundancy: 1.8 % / Percent possible all: 68.6
Reflection shell
*PLUS
Percent possible obs: 68.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMACrefinement
MOSFLMdata reduction
CCP4data scaling
AMoREphasing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB CODE 1E1Q, NATIVE FROZEN BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
詳細: INITIAL REFINEMENT CARRIED OUT WITH REFMAC AND CNS UNRESOLVED SECTIONS ARE THE N-TERMINAL REGIONS OF THE ALPHA- AND BETA-SUBUNITS (RESIDUES 1-18 AND -4 - 8, RESPECTIVELY), THE C-TERMINAL REGIONS OF THE BETA-SUBUNITS (RESIDUES 475-478 IN TWO BETA-SUBUNITS AND 476-478 IN THE THIRD), TWO LOOP REGIONS IN THE GAMMA-SUBUNIT (RESIDUES 62-66 AND 97-100), RESIDUES 1-14 AND THE C-TERMINAL RESIDUE (146) OF THE DELTA-SUBUNIT, AND 3 RESIDUES (48-50) AT THE C-TERMINUS OF THE EPSILON-SUBUNIT. ASP 270 IN CHAINS A, B, C AND THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 256 AND ASN 257 IN CHAINS D, E, AND F HAVE BEEN MODELED IN A CIS CONFORMATION. RESIDUAL FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY MAP SUGGEST THAT THERE IS SOME CONFORMATIONAL DISORDER IN ASP 270 IN CHAINS A, B, AND C. REVDAT 2 INVOLVED RESIDUES 53-61 OF THE GAMMA SUBUNIT WHERE AN OUT-OF-REGISTER ERROR WAS CORRECTED
Overall SU B: 10.4 / Overall SU ML: 0.24 / R Free selection details: RANDOM / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 0 / Overall ESU R: 0.54 / Overall ESU R Free: 0.31
原子変位パラメータB iso mean: 58.084 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.281 / R factor R work: 0.225 / 最高分解能: 2.4 Å / 最低分解能: 20 Å / Number reflection obs: 140093 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 92.2
精密化 #LAST最高分解能: 2.4 Å / 最低分解能: 20 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 25232 / 核酸: 0 / リガンド: 175 / 溶媒: 911 / 合計: 26318
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0060.020
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0160.030
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0210.050
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.0440.055
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.03742.500
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.773.500
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.625.000
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.596.000
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0900.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.300
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2080.300
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1690.300
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.67.0
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.715.0
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.120.00
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
原子変位パラメータ
*PLUS
B iso mean: 58.084 Å2
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
R factor obs: 0.225

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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