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- PDB-1e3m: The crystal structure of E. coli MutS binding to DNA with a G:T m... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1e3m
タイトルThe crystal structure of E. coli MutS binding to DNA with a G:T mismatch
構成要素
  • 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'
  • DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTSDNAミスマッチ修復
キーワードDNA BINDING (デオキシリボ核酸) / MISMATCH RECOGNITION
機能・相同性DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS, connector domain superfamily ...DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS, connector domain superfamily / MutS domain V / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA mismatch repair protein MutS, core / adenine/cytosine mispair binding / regulation of DNA recombination / mismatch repair complex / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / DNA-dependent ATPase activity / DNAミスマッチ修復 / ADP binding / ATPase activity / damaged DNA binding / cellular response to DNA damage stimulus / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / DNA mismatch repair protein MutS
機能・相同性情報
試料の由来ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 2.2 Å 分解能
データ登録者Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Nature / : 2000
タイトル: The Crystal Structure of DNA Mismatch Repair Protein Muts Binding to a G X T Mismatch
著者: Lamers, M.H. / Perrakis, A. / Enzlin, J.H. / Winterwerp, H.H.K. / De Wind, N. / Sixma, T.K.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2000年6月19日 / 公開: 2000年11月1日
改定日付Data content typeGroupCategoryItemProviderタイプ
1.02000年11月1日Structure modelrepositoryInitial release
1.12014年2月5日Structure modelDatabase references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
1.22017年7月5日Structure modelRefinement descriptionsoftware_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
B: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
E: 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'
F: 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,4007
ポリマ-199,9254
非ポリマ-4763
8,611478
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)11350
ΔGint (kcal/M)-95.7
Surface area (Å2)70310
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)89.960, 92.370, 261.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS / DNAミスマッチ修復


分子量: 90729.859 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-800 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞内の位置: NUCLEUS細胞核 / 遺伝子: MUTSMutS-1 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#2: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP*AP* GP*TP*GP*TP*CP*AP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*TP*AP*T)-3'


分子量: 9184.905 Da / 分子数: 1 / 詳細: G\:T MISMATCH DNA / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*AP*GP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*GP*AP*CP*AP*CP* TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*T)-3'


分子量: 9279.964 Da / 分子数: 1 / 由来: (合成) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 詳細: DNA OLIGONUCLEOTIDES, ANNEALED

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非ポリマー , 3種, 481分子

#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / : Mg / マグネシウム
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / : H2O /

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT IS POSSIBLE THAT IT CARRY ...FUNCTION: THIS PROTEIN IS INVOLVED IN THE REPAIR OF MISMATCHES IN DNA. IT IS POSSIBLE THAT IT CARRY OUT THE MISMATCH RECOGNITION STEP. THIS PROTEIN HAS A WEAK ATPASE ACTIVITY. SIMILARITY: BELONGS TO THE DNA MISMATCH REPAIR MUTS FAMILY.

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 2.7 / Density percent sol: 55 % / 説明: MAD DATA WERE COLLECTED IN ESRF BM14
結晶化pH: 7
詳細: 12-14 % PEG 6000, 150-300 MM NACL, 100 MM HEPES PH 7-8, 10 MM MGCL2, 100-150 MICROM ADP
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
実験手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
114 mg/mlprotein1drop
225 mMHEPES1drop
3250 mM1dropNaCl
410-20 mMbeta-mercaptoethanol1drop
512-14 %PEG60001reservoir
6150-300 mM1reservoirNaCl
7100 mMHEPES1reservoir
810 mM1reservoirMgCl2
90.100-0.150 mMADP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 1 kelvins
線源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / Wavelength: 0.933
ディテクタタイプ: MARRESEARCH / ディテクタ: CCD / Collection date: 2000年2月15日
放射Monochromator: SI111 / Diffraction protocol: MAD / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射D resolution high: 2.2 Å / D resolution low: 2 Å / Number obs: 109670 / Rmerge I obs: 0.065 / NetI over sigmaI: 15.9 / Redundancy: 3.7 % / Percent possible obs: 98.7
反射シェルRmerge I obs: 0.469 / 最高分解能: 2.2 Å / 最低分解能: 2.24 Å / MeanI over sigI obs: 2.2 / Redundancy: 3.1 % / Percent possible all: 95.1
Reflection shell
*PLUS
Percent possible obs: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.0refinement
HKL-2000data reduction
HKL-2000data scaling
SnBphasing
MLPHAREphasing
SHARPphasing
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / Overall SU B: 7.181 / Overall SU ML: 0.183 / R Free selection details: RANDOM / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 0 / Overall ESU R: 0.253 / Overall ESU R Free: 0.209 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
原子変位パラメータB iso mean: 46.62 Å2 / Aniso B11: -1.06 Å2 / Aniso B12: 0 Å2 / Aniso B13: 0 Å2 / Aniso B22: 3.76 Å2 / Aniso B23: 0 Å2 / Aniso B33: -2.7 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.266 / R factor R work: 0.228 / R factor obs: 0.229 / 最高分解能: 2.2 Å / 最低分解能: 2 Å / Number reflection R free: 2197 / Number reflection obs: 107405 / Percent reflection R free: 2 / Percent reflection obs: 98.7
精密化 #LAST最高分解能: 2.2 Å / 最低分解能: 2 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 12171 / 核酸: 714 / リガンド: 29 / 溶媒: 478 / 合計: 13392
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
原子変位パラメータ
*PLUS
B iso mean: 46.622 Å2
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
R factor R free: 0.26613 / R factor R work: 0.22814 / R factor obs: 0.22891
精密化中の拘束条件
*PLUS
Refine IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.173
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.500
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.000
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.000
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.500
Refine LS shell
*PLUS
R factor obs: 0.324 / R factor R free: 0.367

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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