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万見
- PDB-1e32: Structure of the N-Terminal domain and the D1 AAA domain of membr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+32
タイトルStructure of the N-Terminal domain and the D1 AAA domain of membrane fusion ATPase p97
要素P97
キーワードATPASE (ATPアーゼ) / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Protein methylation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Protein methylation / Translesion Synthesis by POLH / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / NADH metabolic process / vesicle-fusing ATPase / : / positive regulation of mitochondrial membrane potential / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of protein localization to chromatin / ERAD pathway / ubiquitin-modified protein reader activity / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin-like protein ligase binding / autophagosome maturation / polyubiquitin modification-dependent protein binding / DNA修復 / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / MHC class I protein binding / interstrand cross-link repair / negative regulation of smoothened signaling pathway / ATP metabolic process / : / Neutrophil degranulation / proteasome complex / lipid droplet / viral genome replication / ADP binding / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of protein-containing complex assembly / オートファジー / オートファジー / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / site of double-strand break / 髄鞘 / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA修復 / lipid binding / glutamatergic synapse / シナプス / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhang, X. / Shaw, A. / Bates, P.A. / Gorman, M.A. / Kondo, H. / Dokurno, P. / Leonard M, G. / Sternberg, J.E. / Freemont, P.S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structure of the Aaa ATPase P97
著者: Zhang, X. / Shaw, A. / Bates, P.A. / Newman, R.H. / Gowen, B. / Orlova, E. / Gorman, M.A. / Kondo, H. / Dokurno, P. / Lally, J. / Leonard, G. / Meyer, H. / Van Heel, M. / Freemont, P.S.
履歴
登録2000年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P97
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4552
ポリマ－51,0271
非ポリマー4271
水91951
1
A: P97
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)308,72812
ポリマ－306,1656
非ポリマー2,5636
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)146.000, 146.000, 84.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質 P97


分子量: 51027.477 Da / 分子数: 1 / 断片: N TERMINAL DOMAIN AND D1 AAA DOMAIN, RESIDUES 1-458 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q01853
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 6
詳細: 3.8-4.2 M NAFORMATE, 10% GLYCEROL, 5% PEG600, PH 5.5-6.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 6 / PH range high: 5.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
23.8-4.2 Msodium formate1reservoir
310 %glycerol1reservoir
45 %PEG6001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 12114 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 19 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLVE位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: RES 337 AND 338 HAVE ZERO OCCUPACIES AND REGIONS BETWEEN 312-317, 432-437 HAVE POOR ELECTRON DENSITI
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1188 10 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 11808 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.293 Å2-2.283 Å20 Å2
2--14.293 Å20 Å2
3----28.587 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3336 0 27 51 3414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0075
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.53
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.351 106
Rwork0.278 1192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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