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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e2f | ||||||
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タイトル | Human thymidylate kinase complexed with thymidine monophosphate, adenosine diphosphate and a magnesium-ion | ||||||
要素 | THYMIDYLATE KINASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / TREANSFERASE / P-LOOP (Walkerモチーフ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 thymidine biosynthetic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / myoblast differentiation / nucleoside diphosphate kinase activity / dTTP biosynthetic process / response to cadmium ion ...thymidine biosynthetic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / myoblast differentiation / nucleoside diphosphate kinase activity / dTTP biosynthetic process / response to cadmium ion / cellular response to growth factor stimulus / response to estrogen / ミトコンドリアマトリックス / リン酸化 / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Ostermann, N. / Schlichting, I. / Brundiers, R. / Konrad, M. / Reinstein, J. / Veit, T. / Goody, R.S. / Lavie, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2000 タイトル: Insights Into the Phosphoryltransfer Mechanism of Human Thymidylate Kinase Gained from Crystal Structures of Enzyme Complexes Along the Reaction Coordinate 著者: Ostermann, N. / Schlichting, I. / Brundiers, R. / Konrad, M. / Reinstein, J. / Veit, T. / Goody, R.S. / Lavie, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e2f.cif.gz | 64.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1e2f.ent.gz | 51.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e2f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e2/1e2f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e2/1e2f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 24052.533 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23919, dTMP kinase |
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-非ポリマー , 5種, 302分子
#2: 化合物 | ChemComp-TMP / | ||
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#3: 化合物 | ChemComp-ANP / | ||
#4: 化合物 | ChemComp-ADP / | ||
#5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
構成要素の詳細 | CHAIN A ENGINEERED MUTATION ARG200ALA GLY, SER, HIS INSERTED AT THE N-TERMINUS THE ACTIVE SITE ...CHAIN A ENGINEERED |
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配列の詳細 | SAMPLE COMTAINS SER183, ILE184, ASP190, AND A ILE191 (CONFIRMED BY THE DNA SEQUENCE AND ELECTRON ...SAMPLE COMTAINS SER183, ILE184, ASP190, AND A ILE191 (CONFIRMED BY THE DNA SEQUENCE AND ELECTRON DENSITY OF SIDE-CHAINS). POSSIBLE ERROR IN SWISSPROT ENTRY. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.22 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 詳細: VAPOR DIFFUSION AT 293 K MIXING 2 MICROLITERS OF A SOLUTION CONTAINING THE ENZYME, NUCLEOTIDES, AND 50 MM MGCL2 WITH 2 MICROLITERS OF A SOLUTION CONTAINING 21% PEG 3350, 100 MM TRIS HCL PH 8. ...詳細: VAPOR DIFFUSION AT 293 K MIXING 2 MICROLITERS OF A SOLUTION CONTAINING THE ENZYME, NUCLEOTIDES, AND 50 MM MGCL2 WITH 2 MICROLITERS OF A SOLUTION CONTAINING 21% PEG 3350, 100 MM TRIS HCL PH 8.0 AND 50 MICROLITERS OF DEAD SEA WATER. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.847 |
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.847 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→71.7 Å / Num. obs: 33305 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 20.9 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.155 / % possible all: 98 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 103211 / Rmerge(I) obs: 0.046 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.155 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→71.7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→71.7 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.198 / Rfactor Rwork: 0.21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |