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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dz5 | ||||||
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タイトル | The NMR structure of the 38KDa U1A protein-PIE RNA complex reveals the basis of cooperativity in regulation of polyadenylation by human U1A protein | ||||||
要素 |
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キーワード | RIBONUCLEOPROTEIN/RNA / RIBONUCLEOPROTEIN-RNA COMPLEX / POLYADENYLATION (ポリアデニル化) / PROTEIN PROTEIN INTERACTION (タンパク質間相互作用) / RNA PROTEIN INTERACTION (リボ核酸) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / 核質 ...U1 snRNP binding / U1 snRNP / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS | ||||||
データ登録者 | Varani, L. / Gunderson, S.I. / Mattaj, I.W. / Kay, L.E. / Neuhaus, D. / Varani, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000 タイトル: The NMR Structure of the 38kDa U1A Protein-Pie RNA Complex Reveals the Basis of Cooperativity in Regulation of Polyadenylation by Human U1A Protein 著者: Varani, L. / Gunderson, S.I. / Mattaj, I.W. / Kay, L.E. / Neuhaus, D. / Varani, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1dz5.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1dz5.ent.gz | 1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1dz5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/1dz5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/1dz5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11613.582 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-102 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET13A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09012 #2: RNA鎖 | 分子量: 7033.242 Da / 分子数: 2 / 断片: 3' UTR POLYADENYLATION INHIBITION ELEMENT / 変異: YES / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PRODUCED BY IN VITRO TRANSCRIPTION / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) 構成要素の詳細 | MUTATIONS IN CHAIN A,B: Y31H, Q36R MUTATIONS IN CHAIN C: U18C, A21G MUTATIONS IN CHAIN D: U47C | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 15N, 13C AND 2D LABELED SAMPLES. DIFFERENT LABELLED SPECIES WERE MIXED IN DIFFERENT EXPERIMENTS. TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS COULD NOT BE USED DUE TO THE ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 15N, 13C AND 2D LABELED SAMPLES. DIFFERENT LABELLED SPECIES WERE MIXED IN DIFFERENT EXPERIMENTS. TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS COULD NOT BE USED DUE TO THE SIZE OF THE COMPLEX; TROSY WAS NOT AVAILABLE WHEN MOST OF THE ASSIGNMENT WAS COMPLETED. |
-試料調製
詳細 | 内容: 10MM PHOSPHATE BUFFER |
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試料状態 | イオン強度: 10MM PHOSPHATE BUFFER / pH: 6.0 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K |
結晶化 | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1 / 詳細: DETAILS CAN BE FOUND IN THE JOURNAL CITATION ABOVE | ||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL DATA 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 13 |