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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1do0 | ||||||
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タイトル | ORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM OF HEAT SHOCK LOCUS U (HSLU) FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
要素 | PROTEIN (HEAT SHOCK LOCUS U) | ||||||
キーワード | CHAPERONE (シャペロン) / HSLU / CLPY / AAA-ATPASE / ATP-DEPENDENT PROTEOLYSIS / ATPASE (ATPアーゼ) / PROTEASOME (プロテアソーム) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding ...変性 / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / cellular response to heat / peptidase activity / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2000 タイトル: The structures of HsIU and the ATP-dependent protease HsIU-HsIV. 著者: Bochtler, M. / Hartmann, C. / Song, H.K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Huber, R. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997 タイトル: Crystal Structure of Heat Shock Locus V (HslV) from Escherichia coli 著者: Bochtler, M. / Ditzel, L. / Groll, M. / Huber, R. #2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996 タイトル: HslV-HslU: A Novel ATP-Dependent Protease Complex in Escherichia coli Related to the Eukaryotic Proteasome 著者: Rohrwild, M. / Coux, O. / Huang, H.C. / Moerschell, R.P. / Yoo, S.J. / Seol, J.H. / Chung, C.H. / Goldberg, A.L. #3: ジャーナル: Gene / 年: 1993 タイトル: Sequence Analysis of Four New Heat-Shock Genes Constituting the hslTS/ibpAB and hslVU Operons in Escherichia coli 著者: Chuang, S.E. / Burland, V. / Plankett III, G. / Daniels, D.L. / Blattner, F.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1do0.cif.gz | 480.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1do0.ent.gz | 391.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1do0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/1do0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/1do0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49528.508 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: XL-1 BLUE / 細胞内の位置: CYTOPLASM細胞質 / プラスミド: PET12B (T7 PROMOTOR) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6H5 #2: 化合物 | ChemComp-ATP / #3: 化合物 | #4: 化合物 | 配列の詳細 | EDMAN-DEGRADATION HAS SHOWN THAT THE AMINOTERMINAL METHIONINE IS CLEAVED IN THE WILD TYPE. ...EDMAN-DEGRADATIO | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.27 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml protein (16mg/ml) in 20mM Tris/HCl pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM NaN3, 0.002 ml reservoir, 0.0005 ...詳細: reservoir: 100 mM sodium cacodylate, 15% glycerol, 10.5% PEG8000, 500 mM (NH4)2(SO4). drop: 0.002 ml protein (16mg/ml) in 20mM Tris/HCl pH 7.5, 1mM EDTA, 1mM NaN3, 0.002 ml reservoir, 0.0005 ml 1.0 M guanidinium chloride, 0.0005 ml C12E8 (octaethylene glycol monododecyl ether), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions in Buffer B | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.07 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月15日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.07 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→35 Å / Num. all: 265668 / Num. obs: 74040 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 7.9 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.526 / Rsym value: 52.6 / % possible all: 96 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 265668 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: HSLU FROM HSLU IN HSLVU CRYSTALS 解像度: 3→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2596651.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.86 Å2 / ksol: 0.254 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 55.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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