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- PDB-1d8t: CRYSTAL STRUCTURE OF ELONGATION FACTOR, TU (EF-TU-MGGDP) COMPLEXE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d8t
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ELONGATION FACTOR, TU (EF-TU-MGGDP) COMPLEXED WITH GE2270A, A THIAZOLYL PEPTIDE ANTIBIOTIC
要素
  • ELONGATION FACTOR TUEF-Tu
  • THIOCILLIN GE2270
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / HYDROLASE-ANTIBIOTIC COMPLEX / THIOPEPTIDE (チオペプチド) / ANTIBIOTIC (抗生物質) / ANTIBACTERIAL (抗生物質) / THIAZOLE (チアゾール) / OXAZOLE (オキサゾール) / HYDROLASE (加水分解酵素) / GTPASE (GTPアーゼ) / TRANSLATION ELONGATION FACTOR / PROTEIN SYNTHESIS (タンパク質生合成) / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / guanosine tetraphosphate binding / translational elongation / translation elongation factor activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GE2270a / 酢酸塩 / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Tu 1 / Thiocillin GE2270
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
PLANOBISPORA ROSEA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Heffron, S.E. / Jurnak, F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structure of an EF-TU Complex with a Thiazolyl Peptide Antibiotic Determined at 2.35 A Resolution: Atomic Basis for Ge2270A Inhibition of EF-TU.
著者: Heffron, S.E. / Jurnak, F.
履歴
登録1999年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年4月18日Group: Structure summary
改定 1.52012年12月12日Group: Other
改定 1.62017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.72017年11月1日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_assembly / Item: _pdbx_struct_assembly.method_details
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TU
C: THIOCILLIN GE2270
D: THIOCILLIN GE2270
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,09438
ポリマ－89,3884
非ポリマー2,70634
水6,828379
1
A: ELONGATION FACTOR TU
C: THIOCILLIN GE2270
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,28323
ポリマ－44,6942
非ポリマー1,58921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5710 Å2
ΔGint-38.2 kcal/mol
Surface area17610 Å2
手法PISA
2
B: ELONGATION FACTOR TU
D: THIOCILLIN GE2270
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,81115
ポリマ－44,6942
非ポリマー1,11713
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-34.7 kcal/mol
Surface area17700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.470, 45.170, 144.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2003-

HOH

21A-2007-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR TU / EF-Tu / EF-TU


分子量: 43209.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE47*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド THIOCILLIN GE2270 / GE2270A


タイプ: Thiopeptideチオペプチド / クラス: 抗生剤抗生物質 / 分子量: 1484.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: GEA2270A IS A THIOPEPTIDE CONSISTING OF ONE PYRIDINE, ONE OXAZOLE AND FIVE THIAZOLE RINGS. THE OBSERVED C-TERMINAL AMINO GROUP NH2(15) IS LIKELY TO BE A POST-TRANSLATIONAL DECARBOXYLATED ...詳細: GEA2270A IS A THIOPEPTIDE CONSISTING OF ONE PYRIDINE, ONE OXAZOLE AND FIVE THIAZOLE RINGS. THE OBSERVED C-TERMINAL AMINO GROUP NH2(15) IS LIKELY TO BE A POST-TRANSLATIONAL DECARBOXYLATED REMNANT OF A SER C-TERMINAL RESIDUE.
由来: (天然) PLANOBISPORA ROSEA (バクテリア) / 参照: UniProt: Q7M0J8, GE2270a

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非ポリマー , 4種, 413分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物...
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細GEA2270A is a member of a sulphur-rich heterocyclic peptides class. All members share a macrocylic ...GEA2270A is a member of a sulphur-rich heterocyclic peptides class. All members share a macrocylic core, consisting of a nitrogen containing, six-membered ring central to dehydroamino acids and a subset of five member ring structures including thiazoles, thiazolines and oxazoles. Post translational maturation of thiazole and oxazole containing antibiotics involves the enzymic condensation of a Cys or Ser with the alpha- carbonyl of the preceding amino acid to form a thioether or ether bond, then dehydration to form a double bond with the alpha-amino nitrogen. Thiazoline or oxazoline ring are dehydrogenated to form thiazole or oxazole rings. In addition cross-linking of a Ser and a Cys-Ser pair usually separated by 7 or 8 residues along the peptide chain produce a pyridinyl ring. The Ser residues are dehydrated to didehydroalanines, then bonded between their beta carbons. The alpha carbonyl of the Cys condenses with alpha carbon of the first Ser to form a pyridinyl ring. The ring may be mutiply dehydrogenated to form a pyridine ring with loss of the amino nitrogen of the first Ser. Several isomers are produced. The structural differences between them lie in the extent of the modifications, methylation, methoxylation, and oxidation of the thiazole and oxazole rings, and methylation of asparagine. The amidation of Pro-14 probably does not occur by the same mechanism, oxidative cleavage of glycine, as in eukaryotes.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 %
結晶化pH: 7.6
詳細: TRIS-HCL, MAGNESIUM CHLORIDE, GDP, POLYETHYLENE GLYCOL 3350, AMMONIUM ACETATE, AMMONIUM CITRATE, PH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293.K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.4 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG33501drop
30.2 Mammonium acetate1drop
40.1 Mammonium citrate1drop
550 %(w/v)PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→24.44 Å / Num. obs: 31214 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 29.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / % possible all: 60.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 55193
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.35→24.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1817617.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: SOME NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 2178 7 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 31214 86.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.13 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.79 Å20 Å2-0.54 Å2
2--8.08 Å20 Å2
3----3.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→24.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6156 0 178 379 6713
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 314 7.4 %
Rwork0.226 3923 -
obs--71.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GDP96_CNS.PARAMGDP96_CNS.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PARAM_ED6.GETOPH_ED5.GE
X-RAY DIFFRACTION6ACETATE.PARAMACETATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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