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- PDB-1cxq: ATOMIC RESOLUTION ASV INTEGRASE CORE DOMAIN FROM AMMONIUM SULFATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cxq
タイトルATOMIC RESOLUTION ASV INTEGRASE CORE DOMAIN FROM AMMONIUM SULFATE
要素AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / MIXED BETA-SHEET SURROUNDED BY ALPHA-HELICES
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Avian sarcoma virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Dauter, Z. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Merkel, G. / Skalka, A.M. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Atomic resolution structures of the core domain of avian sarcoma virus integrase and its D64N mutant.
著者: Lubkowski, J. / Dauter, Z. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Merkel, G. / Skalka, A.M. / Wlodawer, A.
履歴
登録1999年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2784
ポリマ－17,8551
非ポリマー4223
水3,459192
1
A: AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE
ヘテロ分子

A: AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5568
ポリマ－35,7112
非ポリマー8456
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)65.540, 65.540, 80.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is (at least) a dimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by the two-fold symmetry operator.

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要素

#1: タンパク質 AVIAN SARCOMA VIRUS INTEGRASE


分子量: 17855.441 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN / 変異: INS(P48, L49, R50, E51, N208, L209) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Avian sarcoma virus (ウイルス) / 属: Alpharetrovirusアルファレトロウイルス属 / プラスミド: PRC23IN(52-207) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03354, UniProt: O92956*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A ...THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A RESULT OF VIRAL STRAIN VARIATION. THE STRAIN USED FOR THIS WORK, "ROUS SARCOMA VIRUS SCHMIDT-RUPPIN B", COMPARED TO "POL-RSVP" SEQUENCE DIFFERS AT TWO POSITIONS WITH THE CONSERVATIVE AMINO ACID RESIDUE DIFFERENCES NOTED (VAL->ALA 101 & ARG->LYS 166).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% Peg 400, 2M Ammonium Sulfate, HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
詳細: Bujacz, G., (1995) J. Mol. Biol., 253, 333.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMHEPES1reservoir
210 %isopropanol1reservoir
36-7.5 mg/mlprotein1drop
420 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→20 Å / Num. all: 89063 / Num. obs: 89063 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 13.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 43.6
反射 シェル解像度: 1.02→1.04 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Num. unique all: 4376 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured all: 1034785
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
SHELXL精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.02→10 Å / Num. parameters: 1238 / Num. restraintsaints: 1519 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1573 1777 -random
Rwork0.1299 ---
all0.129 88865 --
obs0.129 88865 99.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 953 / Occupancy sum non hydrogen: 1248
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.02→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1101 0 27 192 1320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.338
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.087
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.097
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.082
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-96 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_plane_restr / Dev ideal: 0.338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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