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万見
- PDB-1cs6: N-TERMINAL FRAGMENT OF AXONIN-1 FROM CHICKEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cs6
タイトルN-TERMINAL FRAGMENT OF AXONIN-1 FROM CHICKEN
要素AXONIN-1
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / NEURAL CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


presynaptic membrane organization / : / neuron cell-cell adhesion / cell adhesion molecule binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...免疫グロブリンフォールド / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Freigang, J. / Proba, K. / Diederichs, K. / Sonderegger, P. / Welte, W.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of the ligand binding module of axonin-1/TAG-1 suggests a zipper mechanism for neural cell adhesion.
著者: Freigang, J. / Proba, K. / Leder, L. / Diederichs, K. / Sonderegger, P. / Welte, W.
履歴
登録1999年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AXONIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6952
ポリマ－42,6031
非ポリマー921
水6,431357
1
A: AXONIN-1
ヘテロ分子

A: AXONIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3904
ポリマ－85,2052
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.583, 45.540, 99.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is an oligomer generated by the two-fold screw axis.

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要素

#1: タンパク質 AXONIN-1


分子量: 42602.734 Da / 分子数: 1 / 断片: IG1-4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PTFT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28685
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.6 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 10000, sodium formiate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3125 mM1dropNaCl
415-17 %(w/v)PEG100001reservoir
5150 mMsodium formiate1reservoir
6100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X11 / 波長: 0.91
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 50527 / Num. obs: 48051 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 14.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Num. unique all: 3896 / % possible all: 83.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
XDSデータ削減
SHARP位相決定
CNS0.4精密化
XDSデータスケーリング
精密化解像度: 1.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 566597.63 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2384 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.226 50456 --
obs0.226 47550 94.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.17 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.22 Å20 Å2-6.62 Å2
2--2.27 Å20 Å2
3---2.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2999 0 6 357 3362
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.052.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 333 4.7 %
Rwork0.265 6769 -
obs--85.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.284 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor Rwork: 0.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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