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- PDB-1cke: CMP KINASE FROM ESCHERICHIA COLI FREE ENZYME STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cke
タイトルCMP KINASE FROM ESCHERICHIA COLI FREE ENZYME STRUCTURE
要素PROTEIN (CYTIDINE MONOPHOSPHATE KINASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NUCLEOTIDE MONOPHOSPHATE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


(d)CMP kinase / cytidylate kinase activity / CMP kinase activity / dCMP kinase activity / pyrimidine nucleotide metabolic process / nucleobase-containing small molecule interconversion / guanosine tetraphosphate binding / response to X-ray / リン酸化 / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Cytidylate kinase / Cytidylate kinase domain / Cytidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Briozzo, P. / Golinelli-Pimpaneau, B.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structures of escherichia coli CMP kinase alone and in complex with CDP: a new fold of the nucleoside monophosphate binding domain and insights into cytosine nucleotide specificity.
著者: Briozzo, P. / Golinelli-Pimpaneau, B. / Gilles, A.M. / Gaucher, J.F. / Burlacu-Miron, S. / Sakamoto, H. / Janin, J. / Barzu, O.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Cmp Kinase from Escherichia Coli is Structurally Related to Other Nucleoside Monophosphate Kinases
著者: Bucurenci, N. / Sakamoto, H. / Briozzo, P. / Palibroda, N. / Serina, L. / Sarfati, R.S. / Labesse, G. / Briand, G. / Danchin, A. / Barzu, O. / Gilles, A.M.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1995
タイトル: The Cmk Gene Encoding Cytidine Monophosphate Kinase is Located in the rspA Operon and is Required for Normal Replication Rate in Escherichia Coli
著者: Fricke, J. / Neuhard, J. / Kelln, R.A. / Pedersen, S.
履歴
登録1998年9月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CYTIDINE MONOPHOSPHATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8442
ポリマ－24,7481
非ポリマー961
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.721, 82.721, 61.077
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CYTIDINE MONOPHOSPHATE KINASE) / E.C.2.7.4.14 TRANSFERASE / CK / MSSA


分子量: 24748.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6I0, UMP/CMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.4 / 詳細: pH 7.4
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris-HCl1reservoirpH7.4
2ammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月7日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. obs: 23804 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.395 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 185661 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.395

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.84精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.75→7 Å / σ(F): 2
詳細: SIDE CHAIN FROM RESIDUE ARG 173 WAS NOT WELL DEFINED IN THE DENSITY AND WAS MODELED BY STEREOCHEMISTRY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 -10 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 185661 --
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1615 0 5 156 1776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.462
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.64
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.271
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.84 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 7 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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