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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bvw | ||||||
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タイトル | CELLOBIOHYDROLASE II (CEL6A) FROM HUMICOLA INSOLENS | ||||||
要素 | PROTEIN (CELLOBIOHYDROLASE II) | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / CELLULOSE DEGRADATION / CELLOBIOHYDROLASE / CELLULASE (セルラーゼ) / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 6 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end) / cellulose 1,4-beta-cellobiosidase activity / cellulose binding / cellulose catabolic process / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Humicola insolens (菌類) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å | ||||||
データ登録者 | Varrot, A. / Davies, G.J. / Schulein, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1999 タイトル: Crystal structure of the catalytic core domain of the family 6 cellobiohydrolase II, Cel6A, from Humicola insolens, at 1.92 A resolution. 著者: Varrot, A. / Hastrup, S. / Schulein, M. / Davies, G.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1bvw.cif.gz | 99.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1bvw.ent.gz | 72.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1bvw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/1bvw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/1bvw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1cb2S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 39737.234 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN RESIDUES 91-450 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: N-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE ON RESIDUE ASN 141 O-LINKED MANNOSE (ALPHA-LINKED) ON RESIDUE THR 118 O-LINKED MANNOSE (ALPHA-LINKED) ON RESIDUE SER 127 由来: (組換発現) Humicola insolens (菌類) 解説: UNDER CONTROL OF THE FUNGAL AMYLASE PROMOTER AND AMYLOGLUCOSIDASE TERMINATOR 発現宿主: Aspergillus oryzae (米麹菌) 参照: UniProt: Q9C1S9, cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end) |
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-糖 , 2種, 3分子
#2: 糖 | #3: 糖 | ChemComp-NAG / | |
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-非ポリマー , 3種, 533分子
#4: 化合物 | ChemComp-MG / |
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#5: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % 解説: SEARCH MODEL WAS THE Y169F MUTANT OF THE TRICHODERMA REESEI CELLOBIOHYDROLASE II | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 詳細: PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 20 MG/ML IN WATER. CRYSTALLISATION IN 200MM MAGNESIUM ACETATE IN 100MM TRIETHANOLAMINE BUFFER AT PH 7.0. PRECIPITANT WAS 22%. POLYETHYLENE GLYCOL 8000. | |||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.872 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月15日 / 詳細: TORROIDAL MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.872 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.92→20 Å / Num. obs: 90583 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 13.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 20 |
反射 シェル | 解像度: 1.92→1.99 Å / 冗長度: 3.83 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Rsym value: 0.187 / % possible all: 99.1 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.1 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1CB2 解像度: 1.92→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 14.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.92→15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.14 / Rfactor Rfree: 0.21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 14.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_plane_restr / Dev ideal: 0.019 / Dev ideal target: 0.03 |