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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1bup | ||||||
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タイトル | T13S MUTANT OF BOVINE 70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN | ||||||
要素 | PROTEIN (70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN) | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES) / MOLECULAR CHAPERONE (シャペロン) / ATPASE (ATPアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Clathrin-mediated endocytosis / Prp19 complex / presynaptic cytosol / Neutrophil degranulation / postsynaptic cytosol / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / オートファゴソーム / protein folding chaperone / heat shock protein binding / RNA splicing / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / terminal bouton / 転写後修飾 / メラノソーム / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / リソソーム / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / その他 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Sousa, M.C. / Mckay, D.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: The hydroxyl of threonine 13 of the bovine 70-kDa heat shock cognate protein is essential for transducing the ATP-induced conformational change. 著者: Sousa, M.C. / McKay, D.B. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994 タイトル: Structural Basis of the 70-Kilodalton Heat Shock Cognate Protein ATP Hydrolytic Activity 著者: Flaherty, K.M. / Wilbanks, S.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B. #2: ジャーナル: Nature / 年: 1990 タイトル: Three-Dimensional Structure of the ATPase Fragment of a 70K Heat-Shock Cognate Protein 著者: Flaherty, K.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1bup.cif.gz | 100.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1bup.ent.gz | 72.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1bup.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/1bup ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bu/1bup | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 42499.008 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPASE FRAGMENT / 変異: T13S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19120 |
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-非ポリマー , 6種, 438分子
#2: 化合物 | ChemComp-MG / | ||||||||
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#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-PO4 / | #6: 化合物 | ChemComp-ADP / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.9 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 9 / 詳細: pH 9.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 |
放射 | モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→100 Å / Num. obs: 46104 / % possible obs: 97.4 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rsym value: 0.044 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.74 Å / Rsym value: 0.142 / % possible all: 90.8 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / Num. measured all: 143963 / Rmerge(I) obs: 0.044 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 90.8 % / Rmerge(I) obs: 0.142 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: その他 開始モデル: PDB ENTRY 1HPM 解像度: 1.7→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 17.2 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→100 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 100 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rfree: 0.22 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 17.2 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / Rfactor Rfree: 0.267 / % reflection Rfree: 9.6 % / Rfactor Rwork: 0.21 |