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- PDB-1bup: T13S MUTANT OF BOVINE 70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1bup
タイトルT13S MUTANT OF BOVINE 70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN
構成要素PROTEIN (70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE (ACTING ON ACID ANHYDRIDES) / MOLECULAR CHAPERONE (シャペロン) / ATPASE (ATPアーゼ)
機能・相同性Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Hsp70 protein / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock protein 70 family / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Attenuation phase ...Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Hsp70 protein / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock protein 70 family / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Neutrophil degranulation / mRNA Splicing - Major Pathway / Clathrin-mediated endocytosis / Protein methylation / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / synaptic vesicle uncoating / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / chaperone-mediated protein transport involved in chaperone-mediated autophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / presynaptic cytosol / Prp19 complex / axo-dendritic transport / misfolded protein binding / autophagosome / protein folding chaperone / postsynaptic cytosol / chaperone cofactor-dependent protein refolding / spliceosomal complex / RNA splicing / cellular response to unfolded protein / vesicle-mediated transport / response to unfolded protein / heat shock protein binding / ATPase activity, coupled / terminal bouton / mRNA processing / ribonucleoprotein complex / メラノソーム / unfolded protein binding / cellular response to heat / リソソーム / protein refolding / ATPase activity / 神経繊維 / 樹状突起 / negative regulation of transcription, DNA-templated / 核小体 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 / Heat shock cognate 71 kDa protein
機能・相同性情報
試料の由来Bos taurus (ウシ)
実験手法X線回折 / その他 / 1.7 Å 分解能
データ登録者Sousa, M.C. / Mckay, D.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 1998
タイトル: The hydroxyl of threonine 13 of the bovine 70-kDa heat shock cognate protein is essential for transducing the ATP-induced conformational change.
著者: Sousa, M.C. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1994
タイトル: Structural Basis of the 70-Kilodalton Heat Shock Cognate Protein ATP Hydrolytic Activity
著者: Flaherty, K.M. / Wilbanks, S.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
#2: ジャーナル: Nature / : 1990
タイトル: Three-Dimensional Structure of the ATPase Fragment of a 70K Heat-Shock Cognate Protein
著者: Flaherty, K.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 1998年9月3日 / 公開: 1998年9月9日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.01998年9月9日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年4月27日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1958
ポリマ-42,4991
非ポリマ-6967
7,764431
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)143.572, 64.164, 46.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (70 KILODALTON HEAT SHOCK PROTEIN) / HSC70


分子量: 42499.008 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPASE FRAGMENT / 変異: T13S / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / : Bosウシ属 / 属 (発現宿主): Escherichia / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19120

-
非ポリマー , 6種, 438分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / : Mg / マグネシウム
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / : K / カリウム
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / : Cl / 塩化物
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / : PO4 / リン酸塩
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 2.5 / Density percent sol: 50.9 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 実験手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
11 mMMgATP1reservoir
250 mMCHES1reservoir
31 M1reservoirKCl
420 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 kelvins
線源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / Wavelength: 1.5418
ディテクタタイプ: RIGAKU / ディテクタ: IMAGE PLATE / Collection date: 1997年1月1日
放射Monochromator: NI FILTER / Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射B iso Wilson estimate: 17.6 Å2 / D resolution high: 1.7 Å / D resolution low: 100 Å / Number obs: 46104 / Rsym value: 0.044 / Percent possible obs: 97.4
反射シェル最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 1.74 Å / Rsym value: 0.142 / Percent possible all: 90.8
Reflection
*PLUS
D resolution high: 1.7 Å / Number measured all: 143963 / Rmerge I obs: 0.044
Reflection shell
*PLUS
Percent possible obs: 90.8 / Rmerge I obs: 0.142

+
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORmodel building
CNS0.3refinement
DENZOdata reduction
SCALEPACKdata scaling
X-PLORphasing
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: PDB ENTRY 1HPM
R Free selection details: RANDOM / Isotropic thermal model: RESTRAINED / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 0
原子変位パラメータB iso mean: 17.2 Å2 / Aniso B11: 1.53 Å2 / Aniso B12: 0 Å2 / Aniso B13: 0 Å2 / Aniso B22: -1.53 Å2 / Aniso B23: 0 Å2 / Aniso B33: 0 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.22 / R factor R free error: 0.003 / R factor R work: 0.189 / R factor obs: 0.189 / 最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 1 Å / Number reflection R free: 4660 / Number reflection obs: 46104 / Percent reflection R free: 10.1 / Percent reflection obs: 97.2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.21 Å / Luzzati coordinate error obs: 0.18 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a free: 0.11 Å / Luzzati sigma a obs: 0.04 Å
精密化 #LAST最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 1 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 2902 / 核酸: 0 / リガンド: 37 / 溶媒: 431 / 合計: 3370
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.0
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.50
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.782.00
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.352.00
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.362.50
Refine LS shell最高分解能: 1.7 Å / R factor R free: 0.267 / R factor R free error: 0.01 / R factor R work: 0.21 / 最低分解能: 1.81 Å / Number reflection R free: 692 / Number reflection R work: 6528 / Total number of bins used: 6 / Percent reflection R free: 9.6 / Percent reflection obs: 92
Xplor file
Refine IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Sigma F: 0
原子変位パラメータ
*PLUS
B iso mean: 17.2 Å2
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
R factor R free: 0.22 / 最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 1 Å / Percent reflection R free: 10.1
精密化中の拘束条件
*PLUS
Refine IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.70
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.00
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.500
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.000
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.000
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.500
Refine LS shell
*PLUS
最高分解能: 1.7 Å / Percent reflection R free: 9.6 / R factor R free: 0.267 / R factor R work: 0.21

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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