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- PDB-1bs4: PEPTIDE DEFORMYLASE AS ZN2+ CONTAINING FORM (NATIVE) IN COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bs4
タイトルPEPTIDE DEFORMYLASE AS ZN2+ CONTAINING FORM (NATIVE) IN COMPLEX WITH INHIBITOR POLYETHYLENE GLYCOL
要素PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / COMPLEX(ENZYME-INHIBITOR) / IRON METALLOPROTEASE / PROTEIN SYNTHESIS (タンパク質生合成)
機能・相同性
機能・相同性情報


co-translational protein modification / ペプチドデホルミラーゼ / peptide deformylase activity / ferrous iron binding / ribosome binding / hydrolase activity / 翻訳 (生物学) / zinc ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
ペプチドデホルミラーゼ / ペプチドデホルミラーゼ / ペプチドデホルミラーゼ / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ペプチドデホルミラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Groche, D. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Iron center, substrate recognition and mechanism of peptide deformylase.
著者: Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Groche, D. / Schultz, S. / Wagner, A.F.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Structure of Peptide Deformylase and Identification of the Substrate Binding Site
著者: Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V.
#2: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1998
タイトル: Isolation and Crystallization of Functionally Competent Escherichia Coli Peptide Deformylase Forms Containing Either Iron or Nickel in the Active Site
著者: Groche, D. / Becker, A. / Schlichting, I. / Kabsch, W. / Schultz, S. / Wagner, A.F.V.
履歴
登録1998年9月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
B: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
C: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,31111
ポリマ－57,6793
非ポリマー1,6328
水3,801211
1
A: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7063
ポリマ－19,2261
非ポリマー4802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8024
ポリマ－19,2261
非ポリマー5763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8024
ポリマ－19,2261
非ポリマー5763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.700, 63.300, 86.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PEPTIDE DEFORMYLASE) / E.C.3.5.1.31 / PDF


分子量: 19226.248 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PDF PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI IS CRYSTALLIZED AS ZN2+ CONTAINING FORM, COCRYSTALLIZED WITH INHIBITOR POLYETHYLENE GLYCOL (PEG)
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: JM109 / 細胞内の位置: CYTOPLASMA / 遺伝子: DEF / プラスミド: P925C / 遺伝子 (発現宿主): DEF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P0A6K3, EC: 3.5.1.31
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 414.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 7.4
詳細: REFERENCE: D.GROCHE,A.BECKER,I.SCHLICHTING,W.KABSCH, S.SCHULTZ,A.F.V.WAGNER ( 1998) BIOCHEM.BIOPHYS.RES.COMM. 246, 342, pH 7.4
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Groche, D., (1998) Biochem.Biophys.Res.Comm., 246, 342.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Mammonium sulfate1reservoir
20.2 MMOPS-NH31reservoir
310 mMTCEP1reservoir
430 mg/mlPDF1drop
51 %(w/v)PEG10001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月15日 / 詳細: FRANKS DOUBLE-MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 51676 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 16.63
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 188577

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ICJ

1icj


解像度: 1.9→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 4916 10.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 48788 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4122 0 100 208 4430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.051.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.532.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 755 9.8 %
Rwork0.257 6910 -
obs--98.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PDFZNPEG.PARMPDFZNPEG.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PDFZNPEG.SCATTER
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.91
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.274 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor Rwork: 0.257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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