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- PDB-1bmf: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bmf
タイトルBOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
要素(BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ...) x 3
キーワードATP PHOSPHORYLASE / ATP PHOSPHORYLASE (H+ TRANSPORTING) / ATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Abrahams, J.P. / Leslie, A.G.W. / Lutter, R. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria.
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1993
タイトル: Inherent Asymmetry of the Structure of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria at 6.5 A Resolution
著者: Abrahams, J.P. / Lutter, R. / Todd, R.J. / Van Raaij, M.J. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録1996年3月13日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
B: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
C: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
D: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
E: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
F: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
G: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)353,93617
ポリマ－351,3637
非ポリマー2,57410
水10,863603
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area37210 Å2
ΔGint-194 kcal/mol
Surface area101480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)284.220, 107.760, 139.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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BOVINE MITOCHONDRIAL F1- ... , 3種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / F1-ATPASE


分子量: 55301.207 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / F1-ATPASE


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE / F1-ATPASE


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART心臓 / Organelle: MITOCHONDRIONミトコンドリア / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34

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非ポリマー , 4種, 613分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 603 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN THE PRIMARY REFERENCE, THE BETA SUBUNITS WERE LABELED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BIND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELED ACCORDINGLY. THUS ALPHA(DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA(TP) TO THE SITE ON BETA (TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). THE CORRESPONDENCE BETWEEN THE SUBUNIT NAMES AND THE CHAIN IDENTIFIERS IS GIVEN BELOW:. CHAIN A: ALPHA(E) CHAIN B: ALPHA(TP) CHAIN C: ALPHA(DP) CHAIN D: BETA(DP) CHAIN E: BETA(E) CHAIN F: BETA(TP) CHAIN G: GAMMA SUBUNIT
非ポリマーの詳細CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF AZIDE, A KNOWN INHIBITOR, BUT THIS HAS NOT BEEN LOCATED IN ...CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF AZIDE, A KNOWN INHIBITOR, BUT THIS HAS NOT BEEN LOCATED IN THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 17

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 8.2 / 詳細: pH 8.2
結晶化
*PLUS
温度: 22-24 ℃ / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris-HCl11
29 %(w/v)PEG600011
3200 mMsodium chloride11*
41 mMEDTA11*
50.02 %(w/v)sodium azide11*
65 mM2-mercaptoethanol11
70.001 %PMSF11
85 mMdithiothreitol11*
920 mMmagnesium sulphate11
100.25 MAMP-PNP11*
110.005 MADP11*
128 mMmagnesium chloride12
1314 %(w/v)PEG600012
1412double the amount of *

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データ収集

回折平均測定温度: 269 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年9月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.85 Å / Num. obs: 96689 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル最高解像度: 2.85 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最高解像度: 2.85 Å / Num. all: 96689 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MULTIPLEISOMORPHOUS REPLACEMENTモデル構築
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
MULTIPLEISOMORPHOUS REPLACEMENT位相決定
精密化開始モデル: CCP4

解像度: 2.85→6 Å / σ(F): 0
詳細: RESIDUES B 402 - B 409 INCLUSIVE HAVE BEEN GIVEN ZERO OCCUPANCY AS THERE WAS NO INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY IN THIS REGION. THE POSITIONS OF SIDE CHAIN ATOMS WITH TEMPERATURE FACTORS ...詳細: RESIDUES B 402 - B 409 INCLUSIVE HAVE BEEN GIVEN ZERO OCCUPANCY AS THERE WAS NO INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY IN THIS REGION. THE POSITIONS OF SIDE CHAIN ATOMS WITH TEMPERATURE FACTORS GREATER THAN 75 IS UNCERTAIN. THE MAIN CHAIN CONFORMATION IS ALSO UNCERTAIN FOR REGIONS WITH TEMPERATURE FACTORS ABOVE 60. SOLVENT MOLECULES HAVE BEEN USED TO MODEL SOME FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY THAT ARE PROBABLY DUE TO THE "MISSING" REGIONS OF THE GAMMA SUBUNIT (CHAIN G) THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 269 AND ASP 270 IN CHAINS A, B, C AND THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 256 AND ASN 257 IN CHAINS D, E, AND F HAVE BEEN MODELED IN A CIS CONFORMATION. RESIDUAL FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY MAP SUGGEST THAT THERE IS SOME CONFORMATIONAL DISORDER IN ASP 270 IN CHAINS A, B, AND C.
反射数%反射
obs86186 95 %
原子変位パラメータBiso mean: 41.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22722 0 161 603 23486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.021.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.82.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.162.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.423.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1350.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.210.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.210.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.73
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.9215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor31.3420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.85 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 86186 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.172 / Rfactor Rfree: 0.254
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.03
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1350.15
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.021.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.162.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.82.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.423.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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