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- PDB-1bio: HUMAN COMPLEMENT FACTOR D IN COMPLEX WITH ISATOIC ANHYDRIDE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bio
タイトルHUMAN COMPLEMENT FACTOR D IN COMPLEX WITH ISATOIC ANHYDRIDE INHIBITOR
要素COMPLEMENT FACTOR DFactor D
キーワードSERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / COMPLEMENT / FACTOR D / CATALYTIC TRIAD (触媒三残基) / SELF-REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


complement factor D / Alternative complement activation / complement activation, alternative pathway / 補体 / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen ...complement factor D / Alternative complement activation / complement activation, alternative pathway / 補体 / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / タンパク質分解 / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イサト酸無水物 / Complement factor D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Jing, H. / Babu, Y.S. / Moore, D. / Kilpatrick, J.M. / Liu, X.-Y. / Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structures of native and complexed complement factor D: implications of the atypical His57 conformation and self-inhibitory loop in the regulation of specific serine protease activity.
著者: Jing, H. / Babu, Y.S. / Moore, D. / Kilpatrick, J.M. / Liu, X.Y. / Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Complement Factor D, a Novel Serine Protease
著者: Volanakis, J.E. / Narayana, S.V.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of a Complement Factor D Mutant Expressing Enhanced Catalytic Activity
著者: Kim, S. / Narayana, S.V. / Volanakis, J.E.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Erratum. Crystal Structure of a Complement Factor D Mutant Expressing Enhanced Catalytic Activity
著者: Kim, S. / Narayana, S.V. / Volanakis, J.E.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure of Human Factor D. A Complement System Protein at 2.0 A Resolution
著者: Narayana, S.V. / Carson, M. / El-Kabbani, O. / Kilpatrick, J.M. / Moore, D. / Chen, X. / Bugg, C.E. / Volanakis, J.E. / Delucas, L.J.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Factor D of Human Complement
著者: Narayana, S.V. / Kilpatrick, J.M. / El-Kabbani, O. / Babu, Y.S. / Bugg, C.E. / Volanakis, J.E. / Delucas, L.J.
履歴
登録1998年6月18日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6543
ポリマ－24,4391
非ポリマー2152
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.480, 49.910, 39.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR D / Factor D


分子量: 24438.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ISATOIC ANHYDRIDE ACYLATES ACTIVE SITE SER 195 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00746, complement factor D
#2: 化合物 ChemComp-SOA / ISATOIC ANHYDRIDE / 2-アミノベンジルアルコ-ル / イサト酸無水物


分子量: 123.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9NO
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 6.4 / 詳細: pH 6.4
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18-10 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
30.1 M1dropNaCl
514-16 %(w/v)PEG60001reservoir
650 mMMES1reservoir
710 %DMSO1reservoir
4DMSO-dissolved IA1dropa molar ratio of 20:1

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 31552 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 17.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 90
反射
*PLUS
Num. measured all: 133846
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DSU MOLECULE B

1dsu


解像度: 1.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 3159 10 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 31181 94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1712 0 15 286 2013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.564
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.57
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.169
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 349 10 %
Rwork0.303 3166 -
obs--85 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2ISA.PARTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3GLC.PARTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION4ISA.TOP & GLC.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.57
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.169

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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