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- PDB-1bcp: BINARY COMPLEX OF PERTUSSIS TOXIN AND ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bcp
タイトルBINARY COMPLEX OF PERTUSSIS TOXIN AND ATP
要素(PERTUSSIS TOXIN百日咳毒素) x 5
キーワードTOXIN (毒素) / ADP-RIBOSYLTRANSFERASE / TRANSFERASE (転移酵素) / WHOOPING COUGH (百日咳)
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / toxin activity / host cell plasma membrane / extracellular region / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Bordetella pertussis toxin B / Pertussis toxin, subunit S4 / Pertussis toxin, subunit S5 / Pertussis toxin S4 subunit / Pertussis toxin S5 subunit / Pertussis Toxin; Chain B, domain 1 / Aerolysin/Pertussis toxin (APT), N-terminal domain / Aerolysin/Pertussis toxin domain / Aerolysin/Pertussis toxin (APT), N-terminal domain superfamily / Aerolysin/Pertussis toxin (APT) domain ...Bordetella pertussis toxin B / Pertussis toxin, subunit S4 / Pertussis toxin, subunit S5 / Pertussis toxin S4 subunit / Pertussis toxin S5 subunit / Pertussis Toxin; Chain B, domain 1 / Aerolysin/Pertussis toxin (APT), N-terminal domain / Aerolysin/Pertussis toxin domain / Aerolysin/Pertussis toxin (APT), N-terminal domain superfamily / Aerolysin/Pertussis toxin (APT) domain / Bordetella pertussis toxin A / Pertussis toxin, subunit 1 / Bordetella pertussis toxin B, subunit 2/3, C-terminal / Pertussis toxin, subunit 2 and 3, C-terminal domain / Heat-Labile Enterotoxin; Chain A / Heat-Labile Enterotoxin, subunit A / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / エンテロトキシン / C-type lectin fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Roll / Alpha-Beta Complex / Βバレル / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Pertussis toxin subunit 1 / Pertussis toxin subunit 2 / Pertussis toxin subunit 3 / Pertussis toxin subunit 5 / Pertussis toxin subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Bordetella pertussis (百日咳菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hazes, B. / Read, R.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the pertussis toxin-ATP complex: a molecular sensor.
著者: Hazes, B. / Boodhoo, A. / Cockle, S.A. / Read, R.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Pertussis Toxin
著者: Stein, P.E. / Boodhoo, A. / Armstrong, G.D. / Cockle, S.A. / Klein, M.H. / Read, R.J.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure of a Pertussis Toxin-Sugar Complex as a Model for Receptor Binding
著者: Stein, P.E. / Boodhoo, A. / Armstrong, G.D. / Heerze, L.D. / Cockle, S.A. / Klein, M.H. / Read, R.J.
#3: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 1989
タイトル: A Unique Sequence of the Bordetella Pertussis Toxin Operon
著者: Loosmore, S.M. / Cunningham, J.D. / Bradley, W.R. / Yao, F.L. / Dekaban, G.A. / Klein, M.H.
履歴
登録1995年11月21日-
改定 1.01997年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERTUSSIS TOXIN
B: PERTUSSIS TOXIN
C: PERTUSSIS TOXIN
D: PERTUSSIS TOXIN
E: PERTUSSIS TOXIN
F: PERTUSSIS TOXIN
G: PERTUSSIS TOXIN
H: PERTUSSIS TOXIN
I: PERTUSSIS TOXIN
J: PERTUSSIS TOXIN
K: PERTUSSIS TOXIN
L: PERTUSSIS TOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,37214
ポリマ－210,35712
非ポリマー1,0142
水73941
1
A: PERTUSSIS TOXIN
B: PERTUSSIS TOXIN
C: PERTUSSIS TOXIN
D: PERTUSSIS TOXIN
E: PERTUSSIS TOXIN
F: PERTUSSIS TOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,6867
ポリマ－105,1796
非ポリマー5071
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15910 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area34880 Å2
手法PISA
2
G: PERTUSSIS TOXIN
H: PERTUSSIS TOXIN
I: PERTUSSIS TOXIN
J: PERTUSSIS TOXIN
K: PERTUSSIS TOXIN
L: PERTUSSIS TOXIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,6867
ポリマ－105,1796
非ポリマー5071
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16040 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area34750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.800, 98.200, 194.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.91421, 0.372578, -0.159394), (0.377028, 0.637808, -0.671604), (-0.148562, -0.674082, -0.723562)
ベクター: 17.781, 21.706, 62.029)
詳細EACH OF THE TWO HOLOTOXIN MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT CONSISTS OF SIX SUBUNITS AND THEY HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS A - F AND G - L, RESPECTIVELY. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS G - L WHEN APPLIED TO CHAINS A - F.

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要素

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タンパク質 , 5種, 12分子 AGBHCIDEJKFL

#1: タンパク質 PERTUSSIS TOXIN / 百日咳毒素


分子量: 26248.740 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 ...詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).
由来: (天然) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 株: 10536
参照: UniProt: P04977, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質 PERTUSSIS TOXIN / 百日咳毒素


分子量: 21943.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 ...詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).
由来: (天然) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 株: 10536
参照: UniProt: P04978, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#3: タンパク質 PERTUSSIS TOXIN / 百日咳毒素


分子量: 21889.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 ...詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).
由来: (天然) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 株: 10536
参照: UniProt: P04979, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#4: タンパク質
PERTUSSIS TOXIN / 百日咳毒素


分子量: 12072.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 ...詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).
由来: (天然) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 株: 10536
参照: UniProt: P0A3R5, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#5: タンパク質 PERTUSSIS TOXIN / 百日咳毒素


分子量: 10951.524 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 ...詳細: THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).
由来: (天然) Bordetella pertussis (百日咳菌) / 株: 10536
参照: UniProt: P04981, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

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非ポリマー , 2種, 43分子

#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細SUBUNIT S1 OF THE HOLOTOXIN MOLECULE (CHAINS A AND G) FORMS THE ENZYMATIC PART OF THE TOXIN. S1 ADP- ...SUBUNIT S1 OF THE HOLOTOXIN MOLECULE (CHAINS A AND G) FORMS THE ENZYMATIC PART OF THE TOXIN. S1 ADP-RIBOSYLATES THE ALPHA SUBUNIT OF TRIMERIC G-PROTEINS AT A CYSTEINE RESIDUE THE REMAINING FIVE SUBUNITS S2, S3, 2 COPIES OF S4, AND S5 (CHAINS B-F AND H-L) FORM THE CELL-BINDING PART OF THE TOXIN. THE STRUCTURE OF A COMPLEX OF PERTUSSIS TOXIN AND A CARBOHYDRATE WITH A TERMINAL SIALIC ACID GROUP IS DESCRIBED IN REF 2 (GIVEN ABOVE).
非ポリマーの詳細ATP 1 IS BOUND TO HOLOTOXIN MOLECULE 1 (CHAINS A-F). ATP 2 IS BOUND TO HOLOTOXIN MOLECULE 2 (CHAINS ...ATP 1 IS BOUND TO HOLOTOXIN MOLECULE 1 (CHAINS A-F). ATP 2 IS BOUND TO HOLOTOXIN MOLECULE 2 (CHAINS G-L). WATER MOLECULES 3 TO 27 BIND TO HOLOTOXIN MOLECULE 1. WATER MOLECULES 28 TO 43 BIND TO HOLOTOXIN MOLECULE 2.
配列の詳細THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL. ...THE PERTUSSIS TOXIN USED FOR THIS WORK WAS PURIFIED FROM B. PERTUSSIS STRAIN 10536 (LOOSMORE ET AL., NUCLEIC ACIDS RES., VOL. 17, 8365, 1989), WHICH DIFFERS AT TWO POSITIONS IN SUBUNIT S1 (ASP 34 GLU AND ILE 198 VAL) FROM THE SEQUENCE THAT WAS FIRST REPORTED FOR THE PROTEIN (NICOSIA ET AL., PNAS VOL 83, 4631 - 4635, 1986).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.9 %
解説: DATA COLLECTION STATISTICS ARE GIVEN FOR ALL DATA UP TO 2.5 ANGSTROMS. HOWEVER, DUE TO RADIATION DAMAGE THE HIGH RESOLUTION DATA IS VERY INCOMPLETE AND THEREFORE ONLY DATA TO 2.7 ANGSTROM ...解説: DATA COLLECTION STATISTICS ARE GIVEN FOR ALL DATA UP TO 2.5 ANGSTROMS. HOWEVER, DUE TO RADIATION DAMAGE THE HIGH RESOLUTION DATA IS VERY INCOMPLETE AND THEREFORE ONLY DATA TO 2.7 ANGSTROM HAVE BEEN USED FOR REFINEMENT. THE DATA UP TO THIS RESOLUTION IS 67.3 % COMPLETE WITH A COMPLETENESS OF 19.6 % IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Stein, P.E., (1994) Structure (London), 2, 45.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mMsodium potassium phosphate1reservoir
20.25 M1reservoirKCl
30.02 %1reservoirNaN3
40.3-0.5 M1reservoirKCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1993年11月27日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 62637 / % possible obs: 64 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.093
反射
*PLUS
Num. measured all: 195544
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.7 Å / % possible obs: 19.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
WEISデータ収集
X-PLOR精密化
WEISデータ削減
精密化解像度: 2.7→8 Å / σ(F): 0
詳細: THERE ARE MISSING RESIDUES AT THE N-TERMINI OF SUBUNITS S1, S2, S3, AND S5. IN ADDITION, NO COORDINATES ARE PRESENT FOR RESIDUES 211 - 220 IN SUBUNIT S1 (CHAINS A AND G). DATA COLLECTION ...詳細: THERE ARE MISSING RESIDUES AT THE N-TERMINI OF SUBUNITS S1, S2, S3, AND S5. IN ADDITION, NO COORDINATES ARE PRESENT FOR RESIDUES 211 - 220 IN SUBUNIT S1 (CHAINS A AND G). DATA COLLECTION STATISTICS ARE GIVEN FOR ALL DATA UP TO 2.5 ANGSTROMS. HOWEVER, DUE TO RADIATION DAMAGE THE HIGH RESOLUTION DATA IS VERY INCOMPLETE AND THEREFORE ONLY DATA TO 2.7 ANGSTROM HAVE BEEN USED FOR REFINEMENT. THE DATA UP TO THIS RESOLUTION IS 67.3 % COMPLETE WITH A COMPLETENESS OF 19.6 % IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL
Rfactor反射数
Rwork0.232 -
obs0.232 55031
原子変位パラメータBiso mean: 21.84 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14518 0 62 41 14621
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.25
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it0.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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