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- PDB-1ba1: HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN 44KD ATPASE N-TERMINAL MUTANT WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ba1
タイトルHEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN 44KD ATPASE N-TERMINAL MUTANT WITH CYS 17 REPLACED BY LYS
要素HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ACTING ON ACID ANHYDRIDES / ATP-BINDING / HEAT SHOCK
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / synaptic vesicle uncoating / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Clathrin-mediated endocytosis / Prp19 complex / presynaptic cytosol / Neutrophil degranulation / postsynaptic cytosol / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / オートファゴソーム / protein folding chaperone / heat shock protein binding / RNA splicing / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / terminal bouton / 転写後修飾 / メラノソーム / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / リソソーム / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / 核小体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wilbanks, S.M. / Mckay, D.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Structural replacement of active site monovalent cations by the epsilon-amino group of lysine in the ATPase fragment of bovine Hsc70.
著者: Wilbanks, S.M. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Structural Basis of the 70-Kilodalton Heat Shock Cognate Protein ATP Hydrolytic Activity. II. Structure of the Active Site with Adp or ATP Bound to Wild Type and Mutant ATPase Fragment
著者: Flaherty, K.M. / Wilbanks, S.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Three-Dimensional Structure of the ATPase Fragment of a 70K Heat-Shock Cognate Protein
著者: Flaherty, K.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
履歴
登録1998年4月21日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0846
ポリマ－42,5391
非ポリマー5455
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.800, 64.100, 46.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN


分子量: 42539.074 Da / 分子数: 1 / 断片: 44KD ATPASE N-TERMINAL FRAGMENT / 変異: C17K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 細胞株: BL21 (DE3) / 細胞内の位置: CYTOSOL細胞質基質 / 器官: BRAIN脳 / プラスミド: BL21 / 細胞株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19120, EC: 3.6.1.3

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非ポリマー , 5種, 447分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.73 %
結晶化pH: 9
詳細: 20% PEG-8000 1.0M NACL 50MM CHES, PH 9 1MM MGATP, pH 9.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 %ethylene glycol1reservoir
220 %PEG80001reservoir
31.0 M1reservoirNaCl
440 mMCHES1reservoir
51reservoirNaOH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 34106 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Rsym value: 0.133 / % possible all: 69.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 45230 / % possible obs: 94.7 % / Num. measured all: 138386 / Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HPM

1hpm


解像度: 1.7→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.6 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: SCALE ORTHORHOMBIC, LONGEST AXIS FIRST
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 4454 10.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 45230 94.7 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å / Luzzati d res low obs: 40 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2903 27 9 442 3381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.6 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 500 10 %
Rwork0.35 5000 -
obs--0.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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