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- PDB-1ba1: HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN 44KD ATPASE N-TERMINAL MUTANT WIT... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1ba1
タイトルHEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN 44KD ATPASE N-TERMINAL MUTANT WITH CYS 17 REPLACED BY LYS
構成要素HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ACTING ON ACID ANHYDRIDES / ATP-BINDING / HEAT SHOCK (ヒートショック現象)
機能・相同性Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Hsp70 protein / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock protein 70 family / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Attenuation phase ...Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Hsp70 protein / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock protein 70 family / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Neutrophil degranulation / mRNA Splicing - Major Pathway / Clathrin-mediated endocytosis / Protein methylation / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / synaptic vesicle uncoating / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / chaperone-mediated protein transport involved in chaperone-mediated autophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / presynaptic cytosol / Prp19 complex / axo-dendritic transport / misfolded protein binding / autophagosome / protein folding chaperone / postsynaptic cytosol / chaperone cofactor-dependent protein refolding / spliceosomal complex / RNA splicing / cellular response to unfolded protein / vesicle-mediated transport / response to unfolded protein / heat shock protein binding / ATPase activity, coupled / terminal bouton / mRNA processing / ribonucleoprotein complex / メラノソーム / unfolded protein binding / cellular response to heat / リソソーム / protein refolding / ATPase activity / 神経繊維 / 樹状突起 / negative regulation of transcription, DNA-templated / 核小体 / ATP binding / 細胞膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 / Heat shock cognate 71 kDa protein
機能・相同性情報
試料の由来Bos taurus (ウシ)
実験手法X線回折 / 分子置換 / 1.7 Å 分解能
データ登録者Wilbanks, S.M. / Mckay, D.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 1998
タイトル: Structural replacement of active site monovalent cations by the epsilon-amino group of lysine in the ATPase fragment of bovine Hsc70.
著者: Wilbanks, S.M. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1994
タイトル: Structural Basis of the 70-Kilodalton Heat Shock Cognate Protein ATP Hydrolytic Activity. II. Structure of the Active Site with Adp or ATP Bound to Wild Type and Mutant ATPase Fragment
著者: Flaherty, K.M. / Wilbanks, S.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
#2: ジャーナル: Nature / : 1990
タイトル: Three-Dimensional Structure of the ATPase Fragment of a 70K Heat-Shock Cognate Protein
著者: Flaherty, K.M. / Deluca-Flaherty, C. / Mckay, D.B.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 1998年4月21日 / 公開: 1998年7月15日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.01998年7月15日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年3月24日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0846
ポリマ-42,5391
非ポリマ-5455
7,963442
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)143.800, 64.100, 46.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21

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構成要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質・ペプチド HEAT-SHOCK COGNATE 70KD PROTEIN


分子量: 42539.074 Da / 分子数: 1 / 断片: 44KD ATPASE N-TERMINAL FRAGMENT / 変異: C17K / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / : Bosウシ属 / 細胞株: BL21 (DE3) / 細胞内の位置: CYTOSOL細胞質基質 / 器官・臓器: BRAIN / プラスミドの名称: BL21 / 属 (発現宿主): Escherichia / 細胞株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19120, ATPアーゼ

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非ポリマー , 5種, 447分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / : Mg / マグネシウム
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / : Na / ナトリウム
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / : Cl / 塩化物
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 2.5 / Density percent sol: 50.73 %
結晶化pH: 9
詳細: 20% PEG-8000 1.0M NACL 50MM CHES, PH 9 1MM MGATP, pH 9.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
実験手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
15 %ethylene glycol1reservoir
220 %PEG80001reservoir
31.0 M1reservoirNaCl
440 mMCHES1reservoir
51reservoirNaOH

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データ収集

回折平均測定温度: 100 kelvins
線源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / Wavelength: 1.5418
ディテクタタイプ: RIGAKU RAXIS / ディテクタ: IMAGE PLATE / Collection date: 1995年10月1日
放射Monochromator: GRAPHITE(002) / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射D resolution high: 1.9 Å / D resolution low: 40 Å / Number obs: 34106 / Observed criterion sigma I: 3 / Rmerge I obs: 1 / Rsym value: 0.056 / NetI over sigmaI: 16 / Redundancy: 3.2 % / Percent possible obs: 99
反射シェルRmerge I obs: 1 / 最高分解能: 1.9 Å / 最低分解能: 1.97 Å / MeanI over sigI obs: 12 / Rsym value: 0.133 / Redundancy: 1.2 % / Percent possible all: 69.7
Reflection
*PLUS
D resolution high: 1.7 Å / Number obs: 45230 / Number measured all: 138386 / Percent possible obs: 94.7 / Rmerge I obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORmodel building
X-PLORrefinement
DENZOdata reduction
SCALEPACKdata scaling
X-PLORphasing
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HPM
詳細: SCALE ORTHORHOMBIC, LONGEST AXIS FIRST / R Free selection details: RANDOM / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.244 / R factor R free error: 0.6 / R factor R work: 0.202 / R factor obs: 0.202 / 最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 6 Å / Number reflection R free: 4454 / Number reflection obs: 45230 / Percent reflection R free: 10.1 / Percent reflection obs: 94.7
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å / Luzzati d res low obs: 4 Å
精密化 #LAST最高分解能: 1.7 Å / 最低分解能: 6 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 2903 / 核酸: 27 / リガンド: 9 / 溶媒: 442 / 合計: 3381
精密化中の拘束条件
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS shell最高分解能: 1.7 Å / R factor R free: 0.38 / R factor R free error: 0.6 / R factor R work: 0.35 / 最低分解能: 1.76 Å / Number reflection R free: 500 / Number reflection R work: 5000 / Total number of bins used: 10 / Percent reflection R free: 10 / Percent reflection obs: 0.75

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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