+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b5x | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Contribution of hydrogen bonds to the conformational stability of human lysozyme: calorimetry and x-ray analysis of six ser->ala mutants | ||||||
要素 | PROTEIN (LYSOZYME) | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROGEN BOND (水素結合) / STABILITY | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium ...antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Takano, K. / Yamagata, Y. / Kubota, M. / Funahashi, J. / Fujii, S. / Yutani, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Contribution of hydrogen bonds to the conformational stability of human lysozyme: calorimetry and X-ray analysis of six Ser --> Ala mutants. 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Kubota, M. / Funahashi, J. / Fujii, S. / Yutani, K. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998 タイトル: A General Rule for the Relationship between Hydrophobic Effect and Conformational Stability of a Protein: Stability and Structure of a Series of Hydrophobic Mutants of Human Lysozyme 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Contribution of Hydrogen Bonds to the Conformational Stability of Human Lysozyme: Calorimetry and X-Ray Analysis of Six Tyr->Phe Mutants 著者: Yamagata, Y. / Kubota, M. / Sumikawa, Y. / Funahashi, J. / Takano, K. / Fujii, S. / Yutani, K. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Contribution of Hydrophobic Effect Valine Mutants to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analyses of the Nine Valine to Alanine Mutants 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997 タイトル: Contribution of Water Molecules in the Interior of a Protein to the Conformational Stability 著者: Takano, K. / Funahasihi, J.F. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #5: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1996 タイトル: The Structure, Stability, and Folding Process of Amyloidogenic Mutant Human Lysozyme 著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995 タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants 著者: Takano, K. / Ogasawaha, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1b5x.cif.gz | 44.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1b5x.ent.gz | 30 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1b5x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/1b5x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/1b5x | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14704.693 Da / 分子数: 1 / 変異: SER 80 REPLACED BY ALA / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEL125 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): AH22R- / 参照: UniProt: P61626, リゾチーム |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-NA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH 4.5 | ||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Takano, K., (1995) J.Mol.Biol., 254, 62. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 173 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.708 |
検出器 | タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1998年4月11日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.708 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→40 Å / Num. obs: 7913 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 20.3 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / % possible all: 96.4 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 23122 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: WILD-TYPE OF HUMAN LYSOZYME 解像度: 2→8 Å / σ(F): 3 /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8 /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.18 |