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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b38 | ||||||
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タイトル | HUMAN CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 | ||||||
要素 | PROTEIN (CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2) | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / PROTEIN KINASE (プロテインキナーゼ) / SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / CELL CYCLE (細胞周期) / CELL DIVISION (細胞分裂) / MITOSIS (有糸分裂) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation ...cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2期 / cyclin-dependent protein kinase activity / Y染色体 / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X染色体 / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / cellular response to nitric oxide / カハール体 / サイクリン依存性キナーゼ / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Activation of ATR in response to replication stress / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / post-translational protein modification / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / response to organic substance / G1/S transition of mitotic cell cycle / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / 遺伝的組換え / Orc1 removal from chromatin / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / G2/M transition of mitotic cell cycle / 細胞老化 / Regulation of TP53 Degradation / 核膜 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / peptidyl-serine phosphorylation / Ras protein signal transduction / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / DNA複製 / chromosome, telomeric region / エンドソーム / クロマチンリモデリング / 細胞分裂 / protein domain specific binding / protein phosphorylation / DNA修復 / protein serine kinase activity / 中心体 / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Brown, N.R. / Noble, M.E.M. / Lawrie, A.M. / Morris, M.C. / Tunnah, P. / Divita, G. / Johnson, L.N. / Endicott, J.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999 タイトル: Effects of phosphorylation of threonine 160 on cyclin-dependent kinase 2 structure and activity. 著者: Brown, N.R. / Noble, M.E. / Lawrie, A.M. / Morris, M.C. / Tunnah, P. / Divita, G. / Johnson, L.N. / Endicott, J.A. #1: ジャーナル: Proteins / 年: 1995 タイトル: Multiple Modes of Ligand Recognition: Crystal Structures of Cyclin-Dependent Protein Kinase 2 in Complex with ATP and Two Inhibitors, Olomoucine and Isopentenyladenine 著者: Schulze-Gahmen, U. / Brandsen, J. / Jones, H.D. / Morgan, D.O. / Meijer, L. / Vesely, J. / Kim, S.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1b38.cif.gz | 78.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1b38.ent.gz | 57.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1b38.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b3/1b38 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b3/1b38 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34002.527 Da / 分子数: 1 / 断片: INTACT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: BACULOVIRUS / 細胞株 (発現宿主): SF9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P24941, EC: 2.7.1.37 |
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / |
#3: 化合物 | ChemComp-ATP / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7.4 詳細: PROTEIN AT 10 MG/ML IN 10MM HEPES/HCL PH7.4, 15MM NACL WELL BUFFER CONTAINING 50MM AMMONIUM ACETATE, 12% PEG 3350, 100MM HEPES/HCL PH 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月21日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 18076 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.26 / % possible all: 96.8 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 70729 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 96.8 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: その他 開始モデル: UNPUBLISHED 解像度: 2→20 Å / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
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拘束条件 |
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